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万見
- PDB-2jn8: Solution NMR structure of Q8ZRJ2 from Salmonella typhimurium. Nor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jn8
タイトルSolution NMR structure of Q8ZRJ2 from Salmonella typhimurium. Northeast Structural Genomics target StR65.
要素Putative cytoplasmic protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / NESG / PSI-2 / AutoStructure / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性AhpD-like - #30 / Protein of unknown function DUF1889 / YoaC-like superfamily / Domain of unknown function (DUF1889) / AhpD-like / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Cytoplasmic protein
機能・相同性情報
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Aramini, J.M. / Cort, J.R. / Ho, C.K. / Cunningham, K. / Ma, L.-C. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G.V.T. / Acton, T.B. ...Aramini, J.M. / Cort, J.R. / Ho, C.K. / Cunningham, K. / Ma, L.-C. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G.V.T. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of Q8ZRJ2 from Salmonella typhimurium. Northeast Structural Genomics target StR65.
著者: Aramini, J.M. / Cort, J.R. / Ho, C.K. / Cunningham, K. / Ma, L.-C. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G.V.T. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2006年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative cytoplasmic protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9441
ポリマ－12,9441
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Putative cytoplasmic protein


分子量: 12943.721 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: STM0327 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)MGK / 参照: UniProt: Q8ZRJ2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D 1H-15N NOESY
1413D 1H-13C NOESY
1513D (H)CCH-COSY
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D TR backbone expts
1813D TR backbone expts
192high resolution 2D 1H-13C HSQC
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATED BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN, AND THE SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. ...Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATED BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN, AND THE SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS AS WELL AS DISTANCE AND HYDROGEN BOND CONSTRAINTS WERE DETERMINED USING AUTOSTRUCTURE. DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS WERE DETERMINED USING TALOS. COMPLETENESS OF NMR ASSIGNMENTS (EXCLUDING C-TERMINAL HHHHHH): BACKBONE, 96.9%, SIDE CHAIN, 95.7%, AROMATICS, 100%, STEREOSPECIFIC METHYL, 83.3%. FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS (FOR RESIDUES 2 TO 110, PSVS 1.3), WHERE ORDERED RESIDUES [S(PHI) + S(PSI) > 1.8] COMPRISE: 12-20,32-64,68-84,96-109: (A) RMSD (ORDERED RESIDUES): BB, 0.8, HEAVY ATOM, 1.2. (B) RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ORDERED RESIDUES: MOST FAVORED, 96.1%, ADDITIONALLY ALLOWED, 3.9%, GENEROUSLY ALLOWED, 0.0%, DISALLOWED, 0.0%. (C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z-): PHI-PSI, 0.36/1.73, ALL, 0.19/1.12. (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z-): 19.96/-1.90. (E) RPF SCORES FOR GOODNESS OF FIT TO NOESY DATA (ALL RESIDUES): RECALL, 0.976, PRECISION, 0.913, F-MEASURE, 0.944, DP-SCORE, 0.762.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.17 mM [U-100% 13C, U-100% 15N] StR65, 20 mM MES, 100 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
20.89 mM [U-5% 13C, U-100% 15N] StR65, 20 mM MES, 100 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.17 mMStR65[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES1
100 mMNaCl1
5 mMCaCl21
10 mMDTT1
0.02 %sodium azide1
0.89 mMStR65[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMMES2
100 mMNaCl2
5 mMCaCl22
10 mMDTT2
0.02 %sodium azide2
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA7501
Varian INOVAVarianINOVA6002
Bruker AMXBrukerAMX6003
Varian INOVAVarianINOVA5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1CVariancollection
BrukerXWINNMR 3.5pl6Brukercollection
AutoAssign2.2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski, Montelioneデータ解析
Sparky3.11Goddard解析
Sparky3.11Goddardデータ解析
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
AutoStructure2.1.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
AutoStructure2.1.1Huang, Tejero, Powers and Montelione精密化
X-PLOR NIH2.11.2Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
PdbStat4.1Tejero and Montelioneデータ解析
PSVS1.3Bhattacharya, Hang and Montelioneデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1218 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 128 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 84 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (13.1 CONSTRAINTS ...詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1218 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 128 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 84 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (13.1 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 2.4 LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE, COMPUTED FOR RESIDUES 2 TO 110 BY PSVS 1.3). STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING AUTOSTRUCTURE (XPLOR-NIH). AFTER A FINAL XPLOR CALCULATION USING THE CONSTRAINTS DERIVED FROM AUTOSTRUCTURE, THE 20 LOWEST ENERGY STRUCTURES OUT OF 100 WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYANMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS). THE N-TERMINAL MET AND UNSTRUCTURED C-TERMINUS OF THE PROTEIN (HHHHH) WERE INCLUDED IN ALL STRUCTURE CALCULATIONS BUT HAVE BEEN OMITTED FROM THIS DEPOSITION. Coordinates for the following residues are not well determined (S(PHI) + S(PSI) < 1.8): 1-11,21-31,65-67,85-95,110-115.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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