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- PDB-3b7o: Crystal structure of the human tyrosine phosphatase SHP2 (PTPN11)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b7o
タイトルCrystal structure of the human tyrosine phosphatase SHP2 (PTPN11) with an accessible active site
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
キーワードHYDROLASE / SHP2 / PTPN11 / tyrosine phosphatase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Deafness / Disease mutation / Phosphorylation / Protein phosphatase / SH2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / Netrin mediated repulsion signals ...negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / Netrin mediated repulsion signals / negative regulation of neutrophil activation / cerebellar cortex formation / positive regulation of hormone secretion / regulation of protein export from nucleus / Interleukin-37 signaling / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of ossification / Signaling by Leptin / MET activates PTPN11 / hormone metabolic process / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / negative regulation of chondrocyte differentiation / Signal regulatory protein family interactions / face morphogenesis / ERBB signaling pathway / platelet formation / triglyceride metabolic process / organ growth / megakaryocyte development / Interleukin-20 family signaling / negative regulation of type I interferon production / Interleukin-6 signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / Co-inhibition by CTLA4 / Platelet sensitization by LDL / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / peptide hormone receptor binding / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / MAPK3 (ERK1) activation / Prolactin receptor signaling / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / MAPK1 (ERK2) activation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / Bergmann glial cell differentiation / inner ear development / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / positive regulation of intracellular signal transduction / Regulation of IFNA/IFNB signaling / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / Co-inhibition by PD-1 / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / regulation of protein-containing complex assembly / Regulation of IFNG signaling / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / GPVI-mediated activation cascade / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / cell adhesion molecule binding / negative regulation of T cell proliferation / T cell costimulation / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / hormone-mediated signaling pathway / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / phosphotyrosine residue binding / protein-tyrosine-phosphatase / FLT3 Signaling / Downstream signal transduction / homeostasis of number of cells within a tissue / positive regulation of mitotic cell cycle / axonogenesis / protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of interferon-beta production / protein tyrosine kinase binding / cellular response to epidermal growth factor stimulus / DNA damage checkpoint signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / insulin receptor binding / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / cellular response to mechanical stimulus / Spry regulation of FGF signaling
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MALATE / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Ugochukwu, E. / Barr, A. / Patel, A. / King, O. / Niesen, F. / Salah, E. / Savitsky, P. / Pilka, E.S. / Elkins, J. / Arrowsmith, C.H. ...Ugochukwu, E. / Barr, A. / Patel, A. / King, O. / Niesen, F. / Salah, E. / Savitsky, P. / Pilka, E.S. / Elkins, J. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / von Delft, F. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: Large-scale structural analysis of the classical human protein tyrosine phosphatome.
著者: Barr, A.J. / Ugochukwu, E. / Lee, W.H. / King, O.N. / Filippakopoulos, P. / Alfano, I. / Savitsky, P. / Burgess-Brown, N.A. / Muller, S. / Knapp, S.
履歴
登録2007年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0142
ポリマ－36,8801
非ポリマー1341
水4,342241
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.813, 86.496, 166.555
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / PTP-1D / SH-PTP3 / SH-PTP2 / SHP-2 / Shp2


分子量: 36879.723 Da / 分子数: 1 / 断片: 'Residues 237-529 (Isoform 2)' / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN11, PTP2C, SHPTP2 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3-pRARE2 / 参照: UniProt: Q06124, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MLT / D-MALATE / (2R)-2-HYDROXYBUTANEDIOIC ACID / 2-HYDROXY-SUCCINIC ACID


分子量: 134.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.15 M Na Malate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00721 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00721 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→34.12 Å / Num. all: 43184 / Num. obs: 43184 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 1.01 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 25196 / Rsym value: 1.01 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0040精密化
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2SHP

2shp


解像度: 1.6→34.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 3.422 / SU ML: 0.058 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.085 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20897 2157 5.1 %RANDOM
Rwork0.17009 ---
all0.17204 40383 --
obs0.17204 40383 98.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.903 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.43 Å20 Å20 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→34.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2185 0 9 241 2435
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222274
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021559
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5931.9433082
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9633793
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3855282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.54823.894113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.13915406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8651518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022535
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02467
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.2422
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.21656
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.21141
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21143
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2164
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1080.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3340.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1330.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4071.51489
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3491.5556
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.89622230
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0253995
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4554.5846
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 134 -
Rwork0.247 2524 -
obs--85.14 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.0831 Å / Origin y: 10.0483 Å / Origin z: 63.979 Å
111213212223313233
T-0.045 Å2-0.0118 Å20.0223 Å2--0.0346 Å2-0.0009 Å2---0.0369 Å2
L0.5539 °2-0.2514 °2-0.2284 °2-1.0365 °20.2766 °2--0.75 °2
S0.0242 Å °-0.0188 Å °0.0185 Å °-0.0773 Å °0.0019 Å °-0.0581 Å °0.0009 Å °-0.0354 Å °-0.0261 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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