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万見
- PDB-2y9e: Structural basis for the allosteric interference of myosin functi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y9e
タイトルStructural basis for the allosteric interference of myosin function by mutants G680A and G680V of Dictyostelium myosin-2
要素MYOSIN-2
キーワードMOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


pseudopodium retraction / uropod retraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in forward cell motility / phagocytic cup base / pathogen-containing vacuole / response to differentiation-inducing factor 1 / equatorial cell cortex / contractile actin filament bundle assembly / cell trailing edge / contractile vacuole organization ...pseudopodium retraction / uropod retraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in forward cell motility / phagocytic cup base / pathogen-containing vacuole / response to differentiation-inducing factor 1 / equatorial cell cortex / contractile actin filament bundle assembly / cell trailing edge / contractile vacuole organization / myosin filament assembly / aggregation involved in sorocarp development / culmination involved in sorocarp development / RHO GTPases activate PAKs / adenyl nucleotide binding / calcium-dependent ATPase activity / hypotonic response / actomyosin contractile ring / uropod / apical cortex / detection of mechanical stimulus / negative regulation of actin filament polymerization / actin-myosin filament sliding / bleb assembly / substrate-dependent cell migration, cell extension / actomyosin / filopodium assembly / myosin filament / early phagosome / myosin II complex / cortical actin cytoskeleton organization / cortical actin cytoskeleton / microfilament motor activity / pseudopodium / cytoskeletal motor activity / mitotic cytokinesis / cleavage furrow / response to cAMP / response to mechanical stimulus / 14-3-3 protein binding / extracellular matrix / cell motility / response to hydrogen peroxide / chemotaxis / actin filament binding / intracellular protein localization / regulation of cell shape / cytoplasmic vesicle / cell cortex / calmodulin binding / cytoskeleton / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #530 / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #530 / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-2 heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.397 Å
データ登録者Preller, M. / Bauer, S. / Adamek, N. / Fujita-Becker, S. / Fedorov, R. / Geeves, M.A. / Manstein, D.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural Basis for the Allosteric Interference of Myosin Function by Reactive Thiol Region Mutations G680A and G680V.
著者: Preller, M. / Bauer, S. / Adamek, N. / Fujita-Becker, S. / Fedorov, R. / Geeves, M.A. / Manstein, D.J.
履歴
登録2011年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月12日Group: Database references
改定 1.22019年7月31日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: MYOSIN-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4081
ポリマ－86,4081
非ポリマー00
水4,612256
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.000, 105.800, 180.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 MYOSIN-2


分子量: 86407.758 Da / 分子数: 1 / 断片: MOTOR DOMAIN, RESIDUES 2-759 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM (キイロタマホコリカビ)
発現宿主: DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM (キイロタマホコリカビ)
参照: UniProt: P08799, EC: 3.6.4.1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN X, GLY 680 TO VAL

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 100 MM HEPES (PH 7.5), 20% PEG10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.9175
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9175 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→20 Å / Num. obs: 15092 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 40.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 7.34
反射 シェル解像度: 3.4→3.66 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.44 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MMD

1mmd


解像度: 3.397→19.962 Å / SU ML: 0.76 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 40.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3724 760 5.1 %
Rwork0.2816 --
obs0.2863 15050 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 63.686 Å2 / ksol: 0.214 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.5038 Å20 Å20 Å2
2---2.6385 Å20 Å2
3---5.1175 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.397→19.962 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6092 0 0 256 6348
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0116212
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4478384
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.0722336
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092916
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061100
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.397-3.65780.39081360.2932802X-RAY DIFFRACTION99
3.6578-4.02320.37111680.28972764X-RAY DIFFRACTION99
4.0232-4.59920.35841610.26642853X-RAY DIFFRACTION100
4.5992-5.77120.38651570.27162839X-RAY DIFFRACTION100
5.7712-19.96180.36141380.28933032X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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