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- PDB-2xqw: Structure of Factor H domains 19-20 in complex with complement C3d -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xqw
タイトルStructure of Factor H domains 19-20 in complex with complement C3d
要素
  • COMPLEMENT C3
  • COMPLEMENT FACTOR H
キーワードIMMUNE SYSTEM / COMPLEMENT ALTERNATIVE PATHWAY / ATYPICAL HEMOLYTIC UREMIC SYNDROME / AHUS / CFH / FH / C3B
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance ...regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / regulation of complement activation / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / positive regulation of lipid storage / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Activation of C3 and C5 / complement receptor mediated signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / complement-dependent cytotoxicity / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / endopeptidase inhibitor activity / neuron remodeling / B cell activation / amyloid-beta clearance / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / complement activation, classical pathway / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / fatty acid metabolic process / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / heparin binding / G alpha (i) signalling events / secretory granule lumen / blood microparticle / receptor ligand activity / inflammatory response / immune response / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Complement C3-like, NTR domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement Module, domain 1 / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 ...: / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Complement C3-like, NTR domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement Module, domain 1 / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system domain / Anaphylatoxin domain signature. / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Complement Module; domain 1 / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Glycosyltransferase - #20 / : / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Ribbon / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C3 / Complement factor H
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.306 Å
データ登録者Kajander, T. / Lehtinen, M.J. / Hyvarinen, S. / Bhattacharjee, A. / Leung, E. / Isenman, D.E. / Meri, S. / Jokiranta, T.S. / Goldman, A.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Dual Interaction of Factor H with C3D and Glycosaminoglycans in Host-Nonhost Discrimination by Complement.
著者: Kajander, T. / Lehtinen, M.J. / Hyvarinen, S. / Bhattacharjee, A. / Leung, E. / Isenman, D.E. / Meri, S. / Goldman, A. / Jokiranta, T.S.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Structure of Complement Factor H Carboxyl-Terminus Reveals Molecular Basis of Atypical Haemolytic Uremic Syndrome.
著者: Jokiranta, T.S. / Jaakola, V. / Lehtinen, M.J. / Parepalo, M. / Meri, S. / Goldman, A.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Mutations of Factor H Impair Regulation of Surface- Bound C3B by Three Mechanisms in Atypical Hemolytic Uremic Syndrome.
著者: Lehtinen, M.J. / Rops, A.L. / Isenman, D.E. / Van Der Vlag, J. / Jokiranta, T.S.
履歴
登録2010年9月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月17日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT C3
B: COMPLEMENT C3
C: COMPLEMENT FACTOR H


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7823
ポリマ－80,7823
非ポリマー00
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint0.6 kcal/mol
Surface area35440 Å2
手法PISA
2
A: COMPLEMENT C3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8991
ポリマ－32,8991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: COMPLEMENT C3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8991
ポリマ－32,8991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
C: COMPLEMENT FACTOR H


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9841
ポリマ－14,9841
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.554, 103.554, 141.211
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.83692, 0.41801, 0.35331), (-0.18051, 0.82021, -0.54283), (-0.5167, 0.39054, 0.76191)
ベクター: 41.98795, 19.24354, -16.83389)

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT C3 / C3 AND PZP-LIKE ALPHA-2-MACROGLOBULIN DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1


分子量: 32898.734 Da / 分子数: 2 / 断片: THIOESTER DOMAIN, RESIDUES 996-1287 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01024
#2: タンパク質 COMPLEMENT FACTOR H / H FACTOR 1


分子量: 14984.093 Da / 分子数: 1 / 断片: DOMAINS 19-20, RESIDUES 1103-1231 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 参照: UniProt: P08603
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS1010 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS1010 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS1010 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS1010 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASP1119 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLN1139 TO ALA
配列の詳細CHAIN A AND B HAVE A POINT MUTATION C17A AND FRAGMENT CRYSTALLIZED HAS RESIDUES N-TERMINAL FROM CD3 ...CHAIN A AND B HAVE A POINT MUTATION C17A AND FRAGMENT CRYSTALLIZED HAS RESIDUES N-TERMINAL FROM CD3 GIVEN IN UNP P01024 (RESIDUES 1002-1303). CHAIN C FIRST FOUR RESIDUES COME FROM THE EXPRESSION VECTOR, AND HAS MUTATIONS D1119G, Q1139A.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.54 % / 解説: NONE
結晶化温度: 295 K / pH: 7.5
詳細: 12-18% PEG 4000, 0.1 M HEPES, PH 7.5, AT 22 DEGREES C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.983
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月29日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.983 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 37791 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 43.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 2.36 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1C3D

1c3d


解像度: 2.306→41.753 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 3723 5 %
Rwork0.2005 --
obs0.2026 36767 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.214 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 53.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.7952 Å20 Å20 Å2
2--5.7952 Å20 Å2
3----11.5904 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.306→41.753 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5507 0 0 193 5700
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065634
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.967643
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.572008
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067852
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005985
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3055-2.33470.33981240.30892347X-RAY DIFFRACTION90
2.3347-2.36540.35581380.29412594X-RAY DIFFRACTION100
2.3654-2.39780.29831370.28792634X-RAY DIFFRACTION100
2.3978-2.43210.33721360.27592603X-RAY DIFFRACTION100
2.4321-2.46840.33391390.26462657X-RAY DIFFRACTION100
2.4684-2.50690.29481370.25142596X-RAY DIFFRACTION100
2.5069-2.5480.29031370.24842591X-RAY DIFFRACTION100
2.548-2.59190.25621400.23822674X-RAY DIFFRACTION100
2.5919-2.63910.27731360.23992586X-RAY DIFFRACTION100
2.6391-2.68980.28781400.25612630X-RAY DIFFRACTION100
2.6898-2.74470.32251380.24082582X-RAY DIFFRACTION100
2.7447-2.80440.25781400.23842655X-RAY DIFFRACTION100
2.8044-2.86960.31921380.22822618X-RAY DIFFRACTION100
2.8696-2.94140.26381400.22492612X-RAY DIFFRACTION100
2.9414-3.02090.20771390.21132658X-RAY DIFFRACTION100
3.0209-3.10970.27691370.21512592X-RAY DIFFRACTION100
3.1097-3.21010.26641410.21452662X-RAY DIFFRACTION100
3.2101-3.32470.29221360.20782596X-RAY DIFFRACTION100
3.3247-3.45780.22191400.21812644X-RAY DIFFRACTION100
3.4578-3.61510.24031390.19132609X-RAY DIFFRACTION100
3.6151-3.80560.19551400.19012687X-RAY DIFFRACTION100
3.8056-4.04380.25671340.1772549X-RAY DIFFRACTION100
4.0438-4.35570.20171410.17242646X-RAY DIFFRACTION100
4.3557-4.79350.21221360.1572624X-RAY DIFFRACTION100
4.7935-5.48580.22741410.16322642X-RAY DIFFRACTION100
5.4858-6.90650.20541410.17732624X-RAY DIFFRACTION100
6.9065-41.76020.17391380.15252575X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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