+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5v5f | ||||||
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Title | Crystal structure of RICE1 (PNT2) | ||||||
Components | At3g11770 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Nuclease / mi-RNA | ||||||
Function / homology | Function and homology information exoribonuclease II / exoribonuclease II activity / RISC complex binding / single-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / vacuole / vacuolar membrane / positive regulation of miRNA metabolic process / 3'-5' exonuclease activity / : ...exoribonuclease II / exoribonuclease II activity / RISC complex binding / single-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / vacuole / vacuolar membrane / positive regulation of miRNA metabolic process / 3'-5' exonuclease activity / : / nucleic acid binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2.945 Å | ||||||
Authors | Li, P. | ||||||
Citation | Journal: Elife / Year: 2017 Title: RISC-interacting clearing 3'- 5' exoribonucleases (RICEs) degrade uridylated cleavage fragments to maintain functional RISC in Arabidopsis thaliana. Authors: Zhang, Z. / Hu, F. / Sung, M.W. / Shu, C. / Castillo-Gonzalez, C. / Koiwa, H. / Tang, G. / Dickman, M. / Li, P. / Zhang, X. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5v5f.cif.gz | 250.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5v5f.ent.gz | 206.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5v5f.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v5/5v5f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v5/5v5f | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 22980.170 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Gene: F26K24.6, At3g11770, AXX17_At3g11710 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9SF21 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 7.4 Å3/Da / Density % sol: 83.08 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.5 Details: 30% pentaerylthritol proxylate (5/4 PO/OH), 0.2 M KCl, 50 mM HEPES. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 120 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Sep 14, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.945→50 Å / Num. obs: 42979 / % possible obs: 0.998 % / Redundancy: 8.2 % / Net I/σ(I): 20.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.945→49.963 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 19.1
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.945→49.963 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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