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- PDB-2xnx: BC1 fragment of streptococcal M1 protein in complex with human fi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xnx
タイトルBC1 fragment of streptococcal M1 protein in complex with human fibrinogen
要素
  • FIBRINOGEN ALPHA CHAIN
  • FIBRINOGEN BETA CHAIN
  • FIBRINOGEN GAMMA CHAIN
  • M PROTEIN
キーワードCELL ADHESION / VIRULENCE FACTOR / STREPTOCOCCAL TOXIC SHOCK SYNDROME
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet maturation / induction of bacterial agglutination / blood coagulation, common pathway / sugar-phosphatase activity / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion ...platelet maturation / induction of bacterial agglutination / blood coagulation, common pathway / sugar-phosphatase activity / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / extracellular matrix structural constituent / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of exocytosis / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / cellular response to interleukin-1 / protein polymerization / protein secretion / Integrin cell surface interactions / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cell adhesion molecule binding / positive regulation of vasoconstriction / fibrinolysis / Integrin signaling / cell-matrix adhesion / platelet alpha granule lumen / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / platelet aggregation / response to calcium ion / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / extracellular vesicle / Platelet degranulation / protein-macromolecule adaptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / ER-Phagosome pathway / protein-containing complex assembly / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / innate immune response / signaling receptor binding / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #780 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 ...Helix Hairpins - #780 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Histidine acid phosphatases active site signature. / : / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Histidine acid phosphatases phosphohistidine signature. / Histidine acid phosphatase active site / Histidine phosphatase superfamily, clade-2 / Histidine phosphatase superfamily (branch 2) / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Histidine phosphatase superfamily / Helix Hairpins / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen alpha chain / Acid glucose-1-phosphate phosphatase / Fibrinogen gamma chain / :
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOCOCCUS PYOGENES (化膿レンサ球菌)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Macheboeuf, P. / Y Fu, C. / Zinkernagel, A.S. / Johnson, J.E. / Nizet, V. / Ghosh, P.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Streptococcal M1 Protein Constructs a Pathological Host Fibrinogen Network
著者: Macheboeuf, P. / Buffalo, C. / Fu, C.Y. / Zinkernagel, A.S. / Cole, J.N. / Johnson, J.E. / Nizet, V. / Nizet, V. / Ghosh, P.
履歴
登録2010年8月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: FIBRINOGEN ALPHA CHAIN
B: FIBRINOGEN BETA CHAIN
C: FIBRINOGEN GAMMA CHAIN
D: FIBRINOGEN ALPHA CHAIN
E: FIBRINOGEN BETA CHAIN
F: FIBRINOGEN GAMMA CHAIN
G: FIBRINOGEN ALPHA CHAIN
H: FIBRINOGEN BETA CHAIN
I: FIBRINOGEN GAMMA CHAIN
J: FIBRINOGEN ALPHA CHAIN
K: FIBRINOGEN BETA CHAIN
L: FIBRINOGEN GAMMA CHAIN
M: M PROTEIN
N: M PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)371,16114
ポリマ－371,16114
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area55430 Å2
ΔGint-331.9 kcal/mol
Surface area164660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.723, 216.866, 140.807
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
31G
41J
12B
22E
32H
42K
13C
23F
33I
43L

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A141 - 190
2115D141 - 190
3115G141 - 190
4115J141 - 190
1125B150 - 197
2125E150 - 197
3125H150 - 197
4125K150 - 197
1225B201 - 278
2225E201 - 278
3225H201 - 278
4225K201 - 278
1325B283 - 334
2325E283 - 334
3325H283 - 334
4325K283 - 334
1425B388 - 423
2425E388 - 423
3425H388 - 423
4425K388 - 423
1525B445 - 458
2525E445 - 458
3525H445 - 458
4525K445 - 458
1135C105 - 141
2135F105 - 141
3135I105 - 141
4135L105 - 141
1235C164 - 279
2235F164 - 279
3235I164 - 279
4235L164 - 279
1335C340 - 392
2335F340 - 392
3335I340 - 392
4335L340 - 392

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
FIBRINOGEN ALPHA CHAIN / HUMAN FIBRINOGEN


分子量: 10244.963 Da / 分子数: 4 / 断片: FRAGMENT D, RESIDUES 130-216 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P02671
#2: タンパク質
FIBRINOGEN BETA CHAIN / HUMAN FIBRINOGEN


分子量: 37691.992 Da / 分子数: 4 / 断片: FRAGMENT D, RESIDUES 164-491 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P02675
#3: タンパク質
FIBRINOGEN GAMMA CHAIN / HUMAN FIBRINOGEN


分子量: 36223.281 Da / 分子数: 4 / 断片: FRAGMENT D, RESIDUES 114-432 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P02679
#4: タンパク質 M PROTEIN / M1-BC1


分子量: 17260.252 Da / 分子数: 2 / 断片: BC1 FRAGMENT OF M1, RESIDUES 128-263 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOCOCCUS PYOGENES (化膿レンサ球菌)
株: 5448 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q48WD8
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.67 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 16% PEG 3350, 0.2 M SODIUM TARTRATE WITH SEEDS GROWN IN 0.6 M K2/NA2 PO4, 0.12 M (NH4)2SO4, 0.1 M HEPES, PH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033
検出器タイプ: MARRESEARCH MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→116.25 Å / Num. obs: 90704 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): 1.4 / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 91.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3E1I

3e1i


解像度: 3.3→116.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.851 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.808 / SU B: 29.604 / SU ML: 0.477 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.052 / ESU R Free: 0.566 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.325 4832 5.1 %RANDOM
Rwork0.277 ---
obs0.279 90704 96.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 77.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å20 Å2-0.16 Å2
2---0.3 Å20 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→116.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23867 0 0 0 23867
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02224424
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1531.93432956
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.29552945
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.57224.8651262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.86154370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.25715138
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.23363
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0218790
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2330.211547
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.216106
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2875
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2120.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.210.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A200medium positional0.330.5
12D200medium positional0.350.5
13G200medium positional0.410.5
14J200medium positional0.410.5
21B908medium positional0.430.5
22E908medium positional0.320.5
23H908medium positional0.380.5
24K908medium positional0.430.5
31C824medium positional0.390.5
32F824medium positional0.310.5
33I824medium positional0.360.5
34L824medium positional0.430.5
11A205loose positional0.735
12D205loose positional0.745
13G205loose positional0.875
14J205loose positional0.795
21B926loose positional0.825
22E926loose positional0.625
23H926loose positional0.785
24K926loose positional0.885
31C850loose positional0.615
32F850loose positional0.535
33I850loose positional0.65
34L850loose positional0.645
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.39 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 293 -
Rwork0.333 6318 -
obs--90.76 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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