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万見
- PDB-2xay: Ribonucleotide reductase Y730NO2Y and C439A modified R1 subunit o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xay
タイトルRibonucleotide reductase Y730NO2Y and C439A modified R1 subunit of E. coli
要素
  • RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT ALPHA
  • RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA
キーワードOXIDOREDUCTASE / NUCLEOTIDE-BINDING / ALTERNATIVE INITIATION / DNA REPLICATION / ALLOSTERIC ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / iron ion binding / ATP binding ...ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / iron ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal ...Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / Ribonucleotide reductase, barrel domain / Ribonucleotide reductase small subunit, acitve site / Ribonucleotide reductase small subunit signature. / Ribonucleotide reductase small subunit / Ribonucleotide reductase small subunit family / Ribonucleotide reductase, small chain / Ribonucleotide reductase-like / Ferritin-like superfamily / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha / Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Yokoyama, K. / Uhlin, U. / Stubbe, J.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2010
タイトル: Site-Specific Incorporation of 3-Nitrotyrosine as a Probe of Pk(A) Perturbation of Redox-Active Tyrosines in Ribonucleotide Reductase.
著者: Yokoyama, K. / Uhlin, U. / Stubbe, J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure of Ribonucleotide Reductase Protein R1.
著者: Uhlin, U. / Eklund, H.
履歴
登録2010年4月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2010年4月14日ID: 2X3S
改定 1.02010年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年2月20日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status ...pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / struct_biol / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id ..._pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT ALPHA
B: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT ALPHA
C: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT ALPHA
D: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA
E: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA
F: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA
P: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)266,7567
ポリマ－266,7567
非ポリマー00
水14,178787
1
A: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT ALPHA
B: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT ALPHA
D: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA
E: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA

A: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT ALPHA
B: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT ALPHA
D: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA
E: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA

A: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT ALPHA
B: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT ALPHA
D: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA
E: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)528,96812
ポリマ－528,96812
非ポリマー00
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
Buried area24240 Å2
ΔGint-134.9 kcal/mol
Surface area155260 Å2
手法PISA
2
C: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT ALPHA
F: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)528,96812
ポリマ－528,96812
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
Buried area25780 Å2
ΔGint-149.8 kcal/mol
Surface area155270 Å2
手法PISA
3
P: RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 2.27 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,2711
ポリマ－2,2711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)224.498, 224.498, 337.839
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-2100-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT ALPHA / RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 R1 SUBUNIT / RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE 1 / PROTEIN B1 / ...RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 R1 SUBUNIT / RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE 1 / PROTEIN B1 / RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 SUBUNIT


分子量: 85890.023 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 1-761 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SITE SPECIFIC INCORPORATION OF 3-NITROTYROSINE AT POSITION 730
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / プラスミド: PBADMYCHISA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10
参照: UniProt: P00452, ribonucleoside-diphosphate reductase
#2: タンパク質・ペプチド
RIBONUCLEOSIDE-DIPHOSPHATE REDUCTASE 1 SUBUNIT BETA / RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE 1 / PROTEIN B2 / PROTEIN R2


分子量: 2271.392 Da / 分子数: 4
断片: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2-PEPTIDE, RESIDUES 357-376
由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P69924, ribonucleoside-diphosphate reductase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 787 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 439 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 439 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 439 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 439 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 439 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: LITHIUM SULPHATE 1.5M, SODIUM CHLORIDE BUFFER PH 6.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→84.21 Å / Num. obs: 93277 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / 冗長度: 3.24 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 10.46
反射 シェル解像度: 2.65→2.67 Å / 冗長度: 3.21 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 1.88 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2X0X

2x0x


解像度: 2.65→169.031 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 9.878 / SU ML: 0.204 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.567 / ESU R Free: 0.292 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 268-273 ARE DISORDERED. THE 16 C-TERMINAL RESIDUES OF THE R2 PEPTIDE (CHAINS D, E, F) BIND AT THE R2 BINDING-SITE OF THE R1 ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 268-273 ARE DISORDERED. THE 16 C-TERMINAL RESIDUES OF THE R2 PEPTIDE (CHAINS D, E, F) BIND AT THE R2 BINDING-SITE OF THE R1 MOLECULES (CHAINS A, B, C). THE THREE N-TERMINAL RESIDUES (UNIQUE CHAIN P) ARE SITUATED BETWEEN MOL A AND C. THIS LATTER BINDING HAS NO KNOWN BIOLOGICAL RELEVANCE BUT IS ESSENTIAL FOR CRYSTAL LATTICE FORMATION. WATERS CLOSE TO SER 625 MAY REPRESENT A SULPHATE ION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2353 4668 5.05 %RANDOM
Rwork0.1823 ---
obs0.185 93276 98.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 40.635 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.143 Å20.071 Å20 Å2
2--0.143 Å20 Å2
3----0.214 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→169.031 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17792 0 0 787 18579
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02218213
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2031.96324672
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.68952225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.99124.145883
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.847153127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.23815117
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.22714
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213915
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.28741
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.212535
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1670.2996
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.272
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1950.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5571.511370
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.016217935
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.23837676
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1344.56737
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.719 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 342 -
Rwork0.285 6602 -
obs--99.914 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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