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- PDB-1r1r: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN MUTANT Y730F WITH A REDUCED A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r1r
タイトルRIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN MUTANT Y730F WITH A REDUCED ACTIVE SITE FROM ESCHERICHIA COLI
要素
  • RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
  • RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN
キーワードOXIDOREDUCTASE / DEOXYRIBONUCLEOTIDE SYNTHESIS / RADICAL CHEMISTRY / REDOX CENTER / RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / iron ion binding / ATP binding ...ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / iron ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal ...Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain / Ribonucleotide reductase small subunit, acitve site / Ribonucleotide reductase small subunit signature. / Ribonucleotide reductase small subunit / Ribonucleotide reductase small subunit family / Ribonucleotide reductase, small chain / Ribonucleotide reductase-like / Ferritin-like superfamily / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha / Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / RIGID BODY / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Eriksson, M. / Eklund, H.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Binding of allosteric effectors to ribonucleotide reductase protein R1: reduction of active-site cysteines promotes substrate binding.
著者: Eriksson, M. / Uhlin, U. / Ramaswamy, S. / Ekberg, M. / Regnstrom, K. / Sjoberg, B.M. / Eklund, H.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Two Conserved Tyrosine Residues in Protein R1 Participate in an Intermolecular Electron Transfer in Ribonucleotide Reductase
著者: Ekberg, M. / Sahlin, M. / Eriksson, M. / Sjoberg, B.M.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure of Ribonucleotide Reductase Protein R1
著者: Uhlin, U. / Eklund, H.
履歴
登録1997年7月15日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
D: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN
B: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
E: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN
C: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
F: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN
P: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)266,6697
ポリマ－266,6697
非ポリマー00
水5,621312
1
A: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
D: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN
P: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,4043
ポリマ－90,4043
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
E: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,1322
ポリマ－88,1322
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area29470 Å2
手法PISA
3
C: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
F: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,1322
ポリマ－88,1322
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area29490 Å2
手法PISA
4
A: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
D: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN
B: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
E: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN

A: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
D: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN
B: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
E: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN

A: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
D: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN
B: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
E: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)528,79512
ポリマ－528,79512
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area26630 Å2
ΔGint-147 kcal/mol
Surface area160360 Å2
手法PISA
5
C: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
F: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)528,79512
ポリマ－528,79512
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
Buried area26170 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area161000 Å2
手法PISA
6
A: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
B: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN

A: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
B: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN

A: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN
B: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)515,1676
ポリマ－515,1676
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area13550 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area160540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)227.820, 227.820, 343.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9034, 0.4288, 0.0005), (0.4288, 0.9034, 0.0003), (-0.0003, 0.0004, -1)-56.4547, 12.632, -7.8039
2given(-0.729, 0.685, -0.007), (-0.685, -0.729, 0.001), (-0.005, 0.006, 1)-89.859, 95.812, 3.208

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要素

#1: タンパク質 RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN


分子量: 85861.086 Da / 分子数: 3 / 変異: Y730F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: NRDA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00452, ribonucleoside-diphosphate reductase
#2: タンパク質・ペプチド
RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 PROTEIN


分子量: 2271.392 Da / 分子数: 4 / Fragment: C-TERMINAL PORTION, 20 RESIDUES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69924
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.7 M LITHIUM SULFATE, AND 10 MM MAGNESIUM SULFATE IN 25 MM CITRATE BUFFER AT PH 6.0 THE PROTEIN SOLUTION CONTAINED 17 MG/ML R1 PROTEIN, 20-FOLD EXCESS OF A 20- ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.7 M LITHIUM SULFATE, AND 10 MM MAGNESIUM SULFATE IN 25 MM CITRATE BUFFER AT PH 6.0 THE PROTEIN SOLUTION CONTAINED 17 MG/ML R1 PROTEIN, 20-FOLD EXCESS OF A 20-RESIDUE PEPTIDE CORRESPONDING TO THE C-TERMINUS OF THE R2 SUBUNIT AND IS ESSENTIAL FOR CRYSTALLIZATION
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Uhlin, U., (1993) FEBS Lett., 336, 148.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
117 %lithium sulphate1reservoir
210 mMmagnesium sulphate1reservoir
325 mMsodium citrate1reservoirpH6.0
430 mg/mlprotein1drop
515 mg/mlpeptide solution1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 278 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.99
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年6月1日 / 詳細: SEGMENTAL TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 77589 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.338 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.338 / % possible all: 95
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 52.2 % / Rmerge(I) obs: 0.373

-
解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
TNT位相決定
精密化構造決定の手法: RIGID BODY / 解像度: 2.9→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 2265 3 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.22 75509 96.1 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17950 0 0 312 18262
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.7

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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