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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4r1r | ||||||
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タイトル | RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R1 PROTEIN WITH SUBSTRATE, GDP AND EFFECTOR DTTP FROM ESCHERICHIA COLI | ||||||
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![]() | COMPLEX (OXIDOREDUCTASE/PEPTIDE) / RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE / DEOXYRIBONUCLEOTIDE SYNTHESIS / RADICAL CHEMISTRY / ALLOSTERIC REGULATION / SPECIFICITY / COMPLEX (OXIDOREDUCTASE-PEPTIDE) / COMPLEX (OXIDOREDUCTASE-PEPTIDE) complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / iron ion binding / ATP binding ...ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / iron ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Eriksson, M. / Eklund, H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Binding of allosteric effectors to ribonucleotide reductase protein R1: reduction of active-site cysteines promotes substrate binding. 著者: Eriksson, M. / Uhlin, U. / Ramaswamy, S. / Ekberg, M. / Regnstrom, K. / Sjoberg, B.M. / Eklund, H. #1: ![]() タイトル: Structure of Ribonucleotide Reductase Protein R1 著者: Uhlin, U. / Eklund, H. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 443.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 363.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 79.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 104.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 85845.023 Da / 分子数: 3 / 変異: C292A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P00452, ribonucleoside-diphosphate reductase #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2271.392 Da / 分子数: 4 / Fragment: C-TERMINAL PORTION, 20 RESIDUES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #3: 化合物 | #4: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.5 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 6 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.7 M LITHIUM SULFATE, AND 10 MM MAGNESIUM SULFATE IN 25 MM CITRATE BUFFER AT PH 6.0. THE PROTEIN SOLUTION CONTAINED 17 MG/ML R1 PROTEIN, 20-FOLD EXCESS FO A 20- ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.7 M LITHIUM SULFATE, AND 10 MM MAGNESIUM SULFATE IN 25 MM CITRATE BUFFER AT PH 6.0. THE PROTEIN SOLUTION CONTAINED 17 MG/ML R1 PROTEIN, 20-FOLD EXCESS FO A 20-RESIDUE PEPTIDE CORRESPONDING TO THE C-TERMINUS OF THE R2 SUBUNIT AND IS ESSENTIAL FOR CRYSTALLIZATION. 10 MM DTTP AND 10 MM GDP WAS ADDED TO THE PROTEIN SOLUTION 48 H BEFORE FREEZING THE PROTEIN CRYSTALS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Uhlin, U., (1993) FEBS Lett., 336, 148. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年3月1日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.2→45 Å / Num. obs: 53514 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 11.2 |
反射 シェル | 解像度: 3.2→3.4 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.308 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.308 / % possible all: 93.6 |
反射 | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.096 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 52.2 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: RIGID BODY / 解像度: 3.2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.2→20 Å
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | |||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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