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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2xaw | |||||||||
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タイトル | Ribonucleotide reductase Y730NO2Y and Y731F modified R1 subunit of E. coli | |||||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE / NUCLEOTIDE-BINDING / ALTERNATIVE INITIATION / DNA REPLICATION / ALLOSTERIC ENZYME | |||||||||
機能・相同性 | ![]() ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / DNA replication / iron ion binding ...ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / DNA replication / iron ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Yokoyama, K. / Uhlin, U. / Stubbe, J. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Site-Specific Incorporation of 3-Nitrotyrosine as a Probe of Pk(A) Perturbation of Redox-Active Tyrosines in Ribonucleotide Reductase. 著者: Yokoyama, K. / Uhlin, U. / Stubbe, J. #1: ![]() タイトル: Structure of Ribonucleotide Reductase Protein R1 著者: Uhlin, U. / Eklund, H. #2: ![]() タイトル: Binding of Allosteric Effectors to Ribonucleotide Reductase Protein R1: Reduction of Active-Site Cysteines Promotes Substrate Binding 著者: Eriksson, M. / Uhlin, U. / Ramaswamy, S. / Ekberg, M. / Regnstrom, K. / Sjoberg, B.M. / Eklund, H. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 444.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 364.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 491.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 547.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 85.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 117.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 85906.086 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 1-761 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 詳細: SITE SPECIFIC INCORPORATION OF 3-NITROTYROSINE AT POSITION 730 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P00452, ribonucleoside-diphosphate reductase #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2271.392 Da / 分子数: 4 断片: RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2-PEPTIDE, RESIDUES 357-376 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() 参照: UniProt: P69924, ribonucleoside-diphosphate reductase #3: 水 | ChemComp-HOH / | 非ポリマーの詳細 | META-NITRO-TYROSINE (NIY): SITE SPECIFIC INCORPORAT | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 6 / 詳細: LITHIUM SULPHATE 1.5M, SODIUM CHLORIDE BUFFER PH 6. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM Q4R / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9334 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.1→93.25 Å / Num. obs: 58056 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / 冗長度: 4.53 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 11.85 |
反射 シェル | 解像度: 3.1→3.13 Å / 冗長度: 4.31 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.18 / % possible all: 98.6 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 2X0X 解像度: 3.1→169.031 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 17.217 / SU ML: 0.301 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.426 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 268-273 ARE DISORDERED. THE 11-16 C-TERMINAL RESIDUES OF THE R2 PEPTIDE, CHAINS D, E, F, BIND AT THE R2 BINDING-SITE OF THE R1 ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 268-273 ARE DISORDERED. THE 11-16 C-TERMINAL RESIDUES OF THE R2 PEPTIDE, CHAINS D, E, F, BIND AT THE R2 BINDING-SITE OF THE R1 MOLECULES, CHAINS A, B, C. THE THREE N-TERMINAL RESIDUES, UNIQUE CHAIN P, ARE SITUATED BETWEEN MOL A AND C. THIS LATTER BINDING HAS NO KNOWN BIOLOGICAL RELEVANCE BUT IS NEEDED FOR CRYSTAL-LATTICE FORMATION. WATERS CLOSE TO SER 625 MAY REPRESENT A SULPHATE ION.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 43.8 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→169.031 Å
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拘束条件 |
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