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万見
- PDB-2x10: Crystal structure of the complete EphA2 ectodomain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x10
タイトルCrystal structure of the complete EphA2 ectodomain
要素EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 2
キーワードRECEPTOR / TRANSFERASE / ANGIOGENESIS / KINASE / CATARACT / APOPTOSIS / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / leading edge membrane ...notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / post-anal tail morphogenesis / response to growth factor / bone remodeling / positive regulation of bicellular tight junction assembly / activation of GTPase activity / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / tight junction / RND1 GTPase cycle / neural tube development / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / regulation of cell adhesion mediated by integrin / lamellipodium membrane / RHOU GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / vasculogenesis / keratinocyte differentiation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / RAC1 GTPase cycle / osteoclast differentiation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / molecular function activator activity / protein localization to plasma membrane / skeletal system development / cell chemotaxis / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cell motility / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / ruffle membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / neuron differentiation / osteoblast differentiation / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / angiogenesis / receptor complex / defense response to Gram-positive bacterium / cell adhesion / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / focal adhesion / cell surface / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ephrin a2 ectodomain / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain ...ephrin a2 ectodomain / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Seiradake, E. / Harlos, K. / Sutton, G. / Aricescu, A.R. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: An Extracellular Steric Seeding Mechanism for Eph-Ephrin Signalling Platform Assembly
著者: Seiradake, E. / Harlos, K. / Sutton, G. / Aricescu, A.R. / Jones, E.Y.
履歴
登録2009年12月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月30日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22018年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_PDB_caveat.text / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,6793
ポリマ－60,4221
非ポリマー2572
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.920, 44.650, 93.420
Angle α, β, γ (deg.)93.02, 98.22, 112.12
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 2 / TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR ECK / EPITHELIAL CELL KINASE / EPHA2


分子量: 60421.949 Da / 分子数: 1 / 断片: ECTODOMAIN, RESIDUES 27-534 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: NAG ON ASN407, DI-METHYLATION OF LYSINES / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / Variant (発現宿主): GNTI-DEFICIENT / 参照: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細N-ACETYLGLUCOSAMINE: ON ASN 407
配列の詳細INCLUDES FOREIGN N-TERMINAL SIGNAL PEPTIDE AND C-TERMINAL POLY-HIS TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.21 %
解説: USED PHASES FROM MOLECULAR REPLACEMENT DURING SEARCH FOR SE SITES IN PHASER
結晶化詳細: 1/3 V/V: PROTEIN, 1/3 V/V: 20 % POLYETHYLENE GLYCOL 6000, 1 M LICL, 0.1 M TRIS PH 8 1/3 V/V: 0.4 M NON-DETERGENT SULFOBETAINE 256

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→91 Å / Num. obs: 23406 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.71 % / Biso Wilson estimate: 53.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 1.22 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 82.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
MOSFLMデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3C8X, 2E7H, 1X5L

3c8x

2e7h

1x5l


解像度: 3→45.917 Å / SU ML: 1.11 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 33.6 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE DATA INCLUDES UP TO 2.75 A RESOLUTION, FRIEDEL PAIRS UNMERGED. MERGED PAIRS, UP TO 3A RESOLUTION WERE USED FOR REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2986 594 4.9 %
Rwork0.2357 --
obs0.2388 12037 97.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.948 Å2 / ksol: 0.253 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--35.9506 Å29.8252 Å210.3279 Å2
2---43.4632 Å2-5.4903 Å2
3----33.124 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→45.917 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3728 0 15 0 3743
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6975229
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2211376
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045574
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003686
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.30180.39631260.31752789X-RAY DIFFRACTION96
3.3018-3.77940.33361430.26442925X-RAY DIFFRACTION98
3.7794-4.76090.27151590.21232853X-RAY DIFFRACTION98
4.7609-45.92280.27111660.20252876X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5704-0.9017-1.27845.0348-0.2896.6082-0.0014-0.58090.40260.90730.0392-0.1332-0.6171-0.0572-0.00040.9942-0.0506-0.05330.82270.03220.9079-46.63965.574716.2097
21.7424-1.565-0.89962.51791.09520.9584-0.17990.1761-0.12810.09380.2082-0.00750.31810.1621-0.00011.08170.03610.00541.18610.04481.0386-5.611612.4873-16.5074
33.2256-1.71220.69321.2657-0.16422.5739-0.1149-0.30770.0606-0.1193-0.10640.1562-0.3783-0.7822-01.5296-0.14780.071.6056-0.12391.13042.3005-48.6183-42.0043
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A) AND (RESID 26:200 OR RESID 1530)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A) AND (RESID 201:435 OR RESID 1531)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 436:529)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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