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- PDB-2wxw: Crystal structure of human angiotensinogen -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wxw
タイトルCrystal structure of human angiotensinogen
要素ANGIOTENSINOGEN
キーワードHORMONE / GLYCOPROTEIN / HYPERTENSION / VASOCONSTRICTOR / RENIN / SERPINS / VASOACTIVE / ANGIOTENSIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of blood volume by renin-angiotensin / response to muscle activity involved in regulation of muscle adaptation / type 2 angiotensin receptor binding / regulation of renal sodium excretion / maintenance of blood vessel diameter homeostasis by renin-angiotensin / negative regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / : / regulation of extracellular matrix assembly / regulation of renal output by angiotensin / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger ...regulation of blood volume by renin-angiotensin / response to muscle activity involved in regulation of muscle adaptation / type 2 angiotensin receptor binding / regulation of renal sodium excretion / maintenance of blood vessel diameter homeostasis by renin-angiotensin / negative regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / : / regulation of extracellular matrix assembly / regulation of renal output by angiotensin / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / renal system process / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of extracellular matrix assembly / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / positive regulation of CoA-transferase activity / vasoconstriction / low-density lipoprotein particle remodeling / type 1 angiotensin receptor binding / response to angiotensin / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / positive regulation of gap junction assembly / regulation of cardiac conduction / regulation of vasoconstriction / blood vessel remodeling / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of MAP kinase activity / positive regulation of protein metabolic process / positive regulation of endothelial cell migration / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of cytokine production / kidney development / angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell growth / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / PPARA activates gene expression / hormone activity / positive regulation of miRNA transcription / regulation of blood pressure / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of fibroblast proliferation / cell-cell signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / regulation of cell population proliferation / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (i) signalling events / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / regulation of apoptotic process / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Angiotensinogen, serpin domain / Angiotensinogen / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family ...Angiotensinogen, serpin domain / Angiotensinogen / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Zhou, A. / Wei, Z. / Carrell, R.W. / Read, R.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: A Redox Switch in Angiotensinogen Modulates Angiotensin Release.
著者: Zhou, A. / Carrell, R.W. / Murphy, M.P. / Wei, Z. / Yan, Y. / Stanley, P.L. / Stein, P.E. / Pipkin, F.B. / Read, R.J.
履歴
登録2009年11月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANGIOTENSINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8961
ポリマ－49,8961
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.285, 133.285, 123.602
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 ANGIOTENSINOGEN / SERPIN A8


分子量: 49895.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PSUMO3-HANGT / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01019
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 78 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 2-2.5N NACL, 0.2M CACL2, 0.1M TRIS-HCL, PH8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→31.5 Å / Num. obs: 17197 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 89.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0099精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3.3→94.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 105.656 / SU ML: 0.711 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.203 / ESU R Free: 0.494 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.318 852 5 %RANDOM
Rwork0.309 ---
obs0.31 16076 97.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 104.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.96 Å20 Å20 Å2
2--6.96 Å20 Å2
3----13.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→94.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3383 0 0 0 3383
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0223458
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022255
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7591.9614710
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76435545
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9355436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.94524.759145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.41515567
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.0761513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0450.2553
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213828
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02667
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.141.52185
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.011.5878
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.25523521
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.15531273
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.2834.51189
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.39 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.58 51 -
Rwork0.552 1088 -
obs--91.93 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.447 Å / Origin y: -45.3082 Å / Origin z: -7.3984 Å
111213212223313233
T0.1991 Å2-0.1678 Å2-0.0325 Å2-0.2084 Å20.009 Å2--0.269 Å2
L5.0427 °2-0.2169 °2-1.7864 °2-3.5244 °2-0.4759 °2--10.4516 °2
S0.197 Å °-0.3476 Å °0.4566 Å °0.142 Å °0.0823 Å °-0.3116 Å °-0.7297 Å °0.0433 Å °-0.2792 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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