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万見
- PDB-1n9v: Differences and Similarities in Solution Structures of Angiotensi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n9v
タイトルDifferences and Similarities in Solution Structures of Angiotensin I & II: Implication for Structure-Function Relationship.
要素Angiotensin II
キーワードSIGNALING PROTEIN / Angiotensin / Renin-Angiotensin System / Solid Phase Peptide Synthesis / NMR Solution Structure / Peptides
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of blood volume by renin-angiotensin / response to muscle activity involved in regulation of muscle adaptation / type 2 angiotensin receptor binding / negative regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of renal sodium excretion / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / maintenance of blood vessel diameter homeostasis by renin-angiotensin / regulation of extracellular matrix assembly / regulation of renal output by angiotensin / renin-angiotensin regulation of aldosterone production ...regulation of blood volume by renin-angiotensin / response to muscle activity involved in regulation of muscle adaptation / type 2 angiotensin receptor binding / negative regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of renal sodium excretion / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / maintenance of blood vessel diameter homeostasis by renin-angiotensin / regulation of extracellular matrix assembly / regulation of renal output by angiotensin / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / renal system process / positive regulation of extracellular matrix assembly / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / : / type 1 angiotensin receptor binding / vasoconstriction / low-density lipoprotein particle remodeling / response to angiotensin / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of protein metabolic process / positive regulation of gap junction assembly / blood vessel remodeling / negative regulation of MAP kinase activity / regulation of cardiac conduction / regulation of vasoconstriction / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / positive regulation of endothelial cell migration / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of cytokine production / kidney development / angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell growth / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / PPARA activates gene expression / hormone activity / positive regulation of miRNA transcription / regulation of blood pressure / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cell-cell signaling / regulation of cell population proliferation / : / G alpha (i) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of apoptotic process / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Angiotensinogen, serpin domain / Angiotensinogen / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors
類似検索 - ドメイン・相同性
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Spyroulias, G.A. / Nikolakopoulou, P. / Tzakos, A. / Gerothanassis, I.P. / Magafa, V. / Manessi-Zoupa, E. / Cordopatis, P.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2003
タイトル: Comparison of the solution structures of angiotensin I & II. Implication for structure-function relationship.
著者: Spyroulias, G.A. / Nikolakopoulou, P. / Tzakos, A. / Gerothanassis, I.P. / Magafa, V. / Manessi-Zoupa, E. / Cordopatis, P.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Role of the NH2-terminal domain of angiotensin II (ANG II) and [Sar1]angiotensin II on conformation and activity. NMR evidence for aromatic ring clustering and peptide backbone folding ...タイトル: Role of the NH2-terminal domain of angiotensin II (ANG II) and [Sar1]angiotensin II on conformation and activity. NMR evidence for aromatic ring clustering and peptide backbone folding compared with [des-1,2,3]angiotensin II
著者: Matsoukas, J.M. / Hondrelis, J. / Keramida, M. / Mavromoustakos, T. / Makriyannis, A. / Yamdagni, R. / Wu, Q. / Moore, G.J.
履歴
登録2002年11月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年12月21日Group: Structure summary
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Angiotensin II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,0481
ポリマ－1,0481
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 300target function for models 1-20, mean energy minimized for model 21
代表モデルモデル #21

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Angiotensin II / ANG II


分子量: 1048.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE Peptide WAS made through Solid phase synthesis using Fmoc chemistry. THE SEQUENCE OF THE peptide IS NATURALLY FOUND IN homo sapiens.
参照: UniProt: P01019

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DQF-COSY
1212D TOCSY
1312D NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques. Models 1-20 are the family ensemble, while model 21 is the minimized average structure derived from that ensemble.

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試料調製

詳細内容: 2.5 mM; DMSO-d6 / 溶媒系: DMSO-d6
試料状態圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DPX / 製造業者: Bruker / モデル: DPX / 磁場強度: 400 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6collection
XwinNMR2.6解析
XEASY1.3Tai-he Xia, Christian Bartels, Kurt Wuthtrichデータ解析
DYANA1.5Peter Guntert, Christian Mumenthaler, Kurt Wuthrich構造決定
Amber5KOLLMAN, CASE, MERZ, CHEATHAM, SIMMERLING, DARDEN, PEARLMAN精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: This structure is based on a 225 NOE-derived distance constraints, 7 dihedral angle restraints, 1 distance restraint from hydrogen bond
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function for models 1-20, mean energy minimized for model 21
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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