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- PDB-2wss: The structure of the membrane extrinsic region of bovine ATP synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wss
タイトルThe structure of the membrane extrinsic region of bovine ATP synthase
要素
  • (ATP SYNTHASE SUBUNIT ...) x 8
  • ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL
キーワードHYDROLASE / HYDROGEN ION TRANSPORT / ATP SYNTHESIS / PHOSPHOPROTEIN / UBL CONJUGATION / TRANSIT PEPTIDE / NUCLEOTIDE-BINDING / ACETYLATION / ATP-BINDING / ION TRANSPORT / MITOCHONDRION / PYRROLIDONE CARBOXYLIC ACID / TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / Mitochondrial protein degradation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / Mitochondrial protein degradation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / aerobic respiration / ADP binding / mitochondrial inner membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #200 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2210 / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / N-terminal domain of the delta subunit of the F1F0-ATP synthase / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #200 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2210 / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / N-terminal domain of the delta subunit of the F1F0-ATP synthase / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / Peroxidase; domain 1 / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit F6, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit b, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit d, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit OSCP, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Rees, D.M. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: The Structure of the Membrane Extrinsic Region of Bovine ATP Synthase
著者: Rees, D.M. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
履歴
登録2009年9月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_biol / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval ..._exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "FA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 0-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 1-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "JA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -2-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A -1-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "LA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -1-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 0-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
H: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
I: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
J: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
K: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
L: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
M: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
N: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
O: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
P: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
Q: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
R: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
S: ATP SYNTHASE SUBUNIT O, MITOCHONDRIAL
T: ATP SYNTHASE SUBUNIT B, MITOCHONDRIAL
U: ATP SYNTHASE SUBUNIT D, MITOCHONDRIAL
V: ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL
W: ATP SYNTHASE SUBUNIT O, MITOCHONDRIAL
X: ATP SYNTHASE SUBUNIT B, MITOCHONDRIAL
Z: ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)851,82745
ポリマ－846,68025
非ポリマー5,14720
水00
1
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
H: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
I: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
S: ATP SYNTHASE SUBUNIT O, MITOCHONDRIAL
T: ATP SYNTHASE SUBUNIT B, MITOCHONDRIAL
U: ATP SYNTHASE SUBUNIT D, MITOCHONDRIAL
V: ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)432,61023
ポリマ－430,03713
非ポリマー2,57410
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area54520 Å2
ΔGint-239.9 kcal/mol
Surface area171300 Å2
手法PISA
2
J: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
K: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
L: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
M: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
N: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
O: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
P: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
Q: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
R: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
W: ATP SYNTHASE SUBUNIT O, MITOCHONDRIAL
X: ATP SYNTHASE SUBUNIT B, MITOCHONDRIAL
Z: ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)419,21722
ポリマ－416,64412
非ポリマー2,57410
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area44760 Å2
ΔGint-222.4 kcal/mol
Surface area161110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.244, 231.245, 286.361
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24
15
25
16
26
17
27
18
28
19
29
110
210
111
211

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A RESID 30:500
211CHAIN J AND RESID 30:500
112CHAIN B RESID 30:500
212CHAIN K AND RESID 30:500
113CHAIN C RESID 30:500
213CHAIN L AND RESID 30:500
114CHAIN D RESID 30:475
214CHAIN M AND RESID 30:475
115CHAIN E RESID 30:475
215CHAIN N AND RESID 30:400
116CHAIN F RESID 30:475
216CHAIN O AND RESID 30:400
117CHAIN G RESID 1:270
217CHAIN P AND RESID 1:270
118CHAIN H RESID 15:145
218CHAIN Q AND RESID 15:145
119CHAIN I RESID 1:45
219CHAIN R AND RESID 1:45
1110CHAIN S RESID 20:100
2110CHAIN W AND RESID 20:100
1111CHAIN T RESID 30:475
2111CHAIN X AND RESID 30:400

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11

-
要素

-
ATP SYNTHASE SUBUNIT ... , 8種, 23分子 ABCJKLDEFMNOGPHQIRSWTXU

#1: タンパク質
ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL


分子量: 55301.207 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P19483
#2: タンパク質
ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 6 / Fragment: RESIDUES 47-528 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P00829, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL / F-ATPASE GAMMA SUBUNIT


分子量: 30185.674 Da / 分子数: 2 / Fragment: HEART ISOFORM, RESIDUES 26-297 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P05631
#4: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL / F-ATPASE DELTA SUBUNIT


分子量: 15074.813 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P05630
#5: タンパク質・ペプチド ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL


分子量: 5662.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P05632
#6: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT O, MITOCHONDRIAL / OLIGOMYCIN SENSITIVITY CONFERRAL PROTEIN / OSCP


分子量: 21364.963 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / プラスミド: PRUN/B99-214D1-120F6 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P13621
#7: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT B, MITOCHONDRIAL


分子量: 14113.428 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 141-256 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / プラスミド: PRUN/B99-214D1-120F6 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P13619
#8: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT D, MITOCHONDRIAL


分子量: 13393.225 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 2-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / プラスミド: PRUN/B99-214D1-120F6 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P13620

-
タンパク質 , 1種, 2分子 VZ

#9: タンパク質 ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL / ATPASE SUBUNIT F6


分子量: 9064.869 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / プラスミド: PRUN/OSCP / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02721

-
非ポリマー , 3種, 20分子

#10: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#11: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#12: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE CONFLICT S->G HAS BEEN DESCRIBED BY WALKER, J.E ET AL (PUBMED ID: 2864455).

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.47 % / 解説: NONE
結晶化手法: マイクロバッチ法 / 詳細: MICROBATCH UNDER OIL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→41.78 Å / Num. obs: 172437 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 75.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.5_2)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CK3

2ck3


解像度: 3.2→41.77 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 27.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 8036 4.99 %
Rwork0.217 --
obs0.22 161021 93.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 65.13 Å2 / ksol: 0.28 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5001 Å20 Å2-0 Å2
2--5.5726 Å2-0 Å2
3----6.0727 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→41.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数54633 0 312 0 54945
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
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Refine LS restraints NCS
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LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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