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- PDB-2wp2: Structure of Brdt bromodomain BD1 bound to a diacetylated histone... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wp2
タイトルStructure of Brdt bromodomain BD1 bound to a diacetylated histone H4 peptide.
要素
  • BROMODOMAIN TESTIS-SPECIFIC PROTEIN
  • HISTONE H4
キーワードTRANSCRIPTION/PEPTIDE / TRANSCRIPTION-PEPTIDE COMPLEX / TRANSCRIPTION REGULATION / BRDT / ACETYLLYSINE / NUCLEUS / COILED COIL / CHROMOSOMAL PROTEIN / NUCLEOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of DNA recombination at telomere / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / G2/M DNA damage checkpoint / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / HDMs demethylate histones / Cleavage of the damaged purine / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Condensation of Prophase Chromosomes ...Inhibition of DNA recombination at telomere / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / G2/M DNA damage checkpoint / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / HDMs demethylate histones / Cleavage of the damaged purine / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Condensation of Prophase Chromosomes / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / sperm DNA condensation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / male meiotic nuclear division / Estrogen-dependent gene expression / male meiosis I / regulation of RNA splicing / localization / protein localization to CENP-A containing chromatin / CENP-A containing nucleosome / histone reader activity / RNA splicing / lysine-acetylated histone binding / mRNA processing / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / spermatogenesis / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Bromodomain testis-specific protein
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Moriniere, J. / Rousseaux, S. / Steuerwald, U. / Soler-Lopez, M. / Curtet, S. / Vitte, A.-L. / Govin, J. / Gaucher, J. / Sadoul, K. / Hart, D.J. ...Moriniere, J. / Rousseaux, S. / Steuerwald, U. / Soler-Lopez, M. / Curtet, S. / Vitte, A.-L. / Govin, J. / Gaucher, J. / Sadoul, K. / Hart, D.J. / Krijgsveld, J. / Khochbin, S. / Mueller, C.W. / Petosa, C.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2009
タイトル: Cooperative Binding of Two Acetylation Marks on a Histone Tail by a Single Bromodomain.
著者: Moriniere, J. / Rousseaux, S. / Steuerwald, U. / Soler-Lopez, M. / Curtet, S. / Vitte, A.-L. / Govin, J. / Gaucher, J. / Sadoul, K. / Hart, D.J. / Krijgsveld, J. / Khochbin, S. / Mueller, C.W. / Petosa, C.
履歴
登録2009年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BROMODOMAIN TESTIS-SPECIFIC PROTEIN
B: BROMODOMAIN TESTIS-SPECIFIC PROTEIN
P: HISTONE H4
Q: HISTONE H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7104
ポリマ－32,7104
非ポリマー00
水2,000111
1
A: BROMODOMAIN TESTIS-SPECIFIC PROTEIN
P: HISTONE H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3552
ポリマ－16,3552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-9.9 kcal/mol
Surface area7430 Å2
手法PISA
2
B: BROMODOMAIN TESTIS-SPECIFIC PROTEIN
Q: HISTONE H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3552
ポリマ－16,3552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-8.1 kcal/mol
Surface area7450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.293, 61.224, 97.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.69995, 0.71181, -0.05824), (0.71122, -0.70215, -0.03401), (-0.0651, -0.01762, -0.99772)-1.42736, 1.42373, -23.26795
2given(0.69995, 0.71181, -0.05824), (0.71122, -0.70215, -0.03401), (-0.0651, -0.01762, -0.99772)-1.42736, 1.42373, -23.26795

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要素

#1: タンパク質 BROMODOMAIN TESTIS-SPECIFIC PROTEIN / BRDT / RING3-LIKE PROTEIN / BROMODOMAIN-CONTAINING FEMALE STERILE HOMEOTIC-LIKE PROTEIN


分子量: 14271.539 Da / 分子数: 2 / 断片: BROMODOMAIN 1, RESIDUES 17-136 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91Y44
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H4


分子量: 2083.428 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-21 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P62806
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15 MG/ML BRDT-BD1 PROTEIN WAS MIXED WITH H4-ACK5/K8 PEPTIDE IN A 1:20 MOLAR RATIO. CRYSTALLIZATION WAS BY THE HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION METHOD FROM 2.4 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M HEPES PH 7.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→44 Å / Num. obs: 12142 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 26.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.37→2.4 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 63.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: BROMODOMAIN BD2 FROM BRDT

解像度: 2.37→44 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 100000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT MODELLED BECAUSE OF POOR DENSITY - CHAIN A RESIDUES 21-26, CHAIN B RESIDUES 18-26, CHAIN P RESIDUES 1-3 AND 13-20, CHAIN Q RESIDUES 1 AND 13-20. THE FOLLOWING ...詳細: THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT MODELLED BECAUSE OF POOR DENSITY - CHAIN A RESIDUES 21-26, CHAIN B RESIDUES 18-26, CHAIN P RESIDUES 1-3 AND 13-20, CHAIN Q RESIDUES 1 AND 13-20. THE FOLLOWING RESIDUES WERE MODELLED AS ALANINE - CHAIN A RESIDUES 18-21, CHAIN P RESIDUE 12, AND CHAIN Q RESIDUE 12. FOLLOWING RESIDUES WERE MODELLED AS ALA: A18-21, P12, Q12.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 587 4.8 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 12142 96.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.9719 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.861 Å20 Å20 Å2
2---0.794 Å20 Å2
3---1.655 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.3 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.37→44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1988 0 0 111 2099
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00624
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.154
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.37→2.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 86 4.9 %
Rwork0.278 1682 -
obs--86.9 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP_ALY.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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