[日本語] English
万見
- PDB-2wmo: Structure of the complex between DOCK9 and Cdc42. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wmo
タイトルStructure of the complex between DOCK9 and Cdc42.
要素
  • CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 42 HOMOLOG
  • DEDICATOR OF CYTOKINESIS PROTEIN 9
キーワードCELL CYCLE / POLYMORPHISM / CELL MEMBRANE / PHOSPHOPROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / ALTERNATIVE SPLICING / GUANINE-NUCLEOTIDE RELEASING FACTOR / METHYLATION / LIPOPROTEIN / COILED COIL / GTP-BINDING / GEFS / DOCK9 / CDC42 / MEMBRANE / PRENYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination ...GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / host-mediated perturbation of viral process / cardiac conduction system development / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / GTP-dependent protein binding / adherens junction organization / regulation of Rho protein signal transduction / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / nuclear migration / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of mitotic nuclear division / Myogenesis / heart contraction / positive regulation of cytokinesis / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / spindle midzone / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / positive regulation of GTPase activity / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / endomembrane system / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / actin filament organization / guanyl-nucleotide exchange factor activity / EGFR downregulation / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / MAPK6/MAPK4 signaling / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / endocytosis / G beta:gamma signalling through CDC42 / apical part of cell / mitotic spindle / cell-cell junction / ubiquitin protein ligase activity / intracellular protein localization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / G protein activity / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth / midbody / neuron projection / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction
類似検索 - 分子機能
DOCK DHR2 domain, lobe A / DOCK DHR2 domain, lobe C / Dedicator of cytokinesis D, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C ...DOCK DHR2 domain, lobe A / DOCK DHR2 domain, lobe C / Dedicator of cytokinesis D, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / Cdc42 / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Small GTP-binding protein domain / Alpha Horseshoe / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cell division control protein 42 homolog / Dedicator of cytokinesis protein 9
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yang, J. / Roe, S.M. / Barford, D.
引用ジャーナル: Science / 年: 2009
タイトル: Activation of Rho Gtpases by Dock Exchange Factors is Mediated by a Nucleotide Sensor.
著者: Yang, J. / Zhang, Z. / Roe, S.M. / Marshall, C.J. / Barford, D.
履歴
登録2009年7月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DEDICATOR OF CYTOKINESIS PROTEIN 9
B: CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 42 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,7514
ポリマ－71,2042
非ポリマー5472
水5,549308
1
A: DEDICATOR OF CYTOKINESIS PROTEIN 9
B: CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 42 HOMOLOG
ヘテロ分子

A: DEDICATOR OF CYTOKINESIS PROTEIN 9
B: CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 42 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,5028
ポリマ－142,4074
非ポリマー1,0954
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_465-x-1,-y+1,z1
Buried area11090 Å2
ΔGint-83.7 kcal/mol
Surface area50510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.060, 88.590, 89.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2036-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 DEDICATOR OF CYTOKINESIS PROTEIN 9 / CDC42 GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR ZIZIMIN-1 / DOCK9


分子量: 50020.320 Da / 分子数: 1 / 断片: DHR2 DOMAIN, RESIDUES 1605-1652,1676-2053 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BZ29
#2: タンパク質 CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 42 HOMOLOG / G25K GTP-BINDING PROTEIN / CDC42


分子量: 21183.357 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P60953
#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ISOFORM 2

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.2 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9728
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9728 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→53 Å / Num. obs: 38312 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 40.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WM9

2wm9


解像度: 2.2→44.99 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.05 / 位相誤差: 27.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2718 3566 5 %
Rwork0.216 --
obs0.2188 71915 98.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 65.408 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7948 Å2-0 Å20 Å2
2---9.2927 Å2-0 Å2
3---8.4979 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→44.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4524 0 33 308 4865
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074648
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0516311
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.0131670
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071720
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005807
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.27860.34673170.2816913X-RAY DIFFRACTION99
2.2786-2.36990.31953430.27456893X-RAY DIFFRACTION99
2.3699-2.47770.31413670.25156882X-RAY DIFFRACTION99
2.4777-2.60830.27783530.22826885X-RAY DIFFRACTION99
2.6083-2.77170.31353310.24326863X-RAY DIFFRACTION99
2.7717-2.98570.33383640.23146867X-RAY DIFFRACTION99
2.9857-3.28610.26843690.21116817X-RAY DIFFRACTION99
3.2861-3.76140.26524100.19636729X-RAY DIFFRACTION98
3.7614-4.73810.25473560.18466774X-RAY DIFFRACTION97
4.7381-44.99940.2183560.19976726X-RAY DIFFRACTION97

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る