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- PDB-2wk4: Dimeric structure of D347G D348G mutant of the sapporovirus RNA d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wk4
タイトルDimeric structure of D347G D348G mutant of the sapporovirus RNA dependent RNA polymerase
要素PROTEASE-POLYMERASE P70
キーワードHYDROLASE / COVALENT PROTEIN-RNA LINKAGE / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / RNA REPLICATION / PHOSPHORYLATION / RNA ELONGATION / THIOL PROTEASE / CAPSID PROTEIN / ATP-BINDING / HELICASE / PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


calicivirin / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / viral capsid / host cell cytoplasm / DNA replication / RNA helicase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity ...calicivirin / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / viral capsid / host cell cytoplasm / DNA replication / RNA helicase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / proteolysis / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / Viral genome-linked protein / Peptidase C24, Calicivirus polyprotein Orf1 / 2C endopeptidase (C24) cysteine protease family / Caliciviridae (CV) 3C-like protein profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3230 / Norovirus peptidase C37 / Southampton virus-type processing peptidase / Mitochondrial Import Receptor Subunit Tom20; Chain A - #20 / Mitochondrial Import Receptor Subunit Tom20; Chain A ...: / Viral genome-linked protein / Peptidase C24, Calicivirus polyprotein Orf1 / 2C endopeptidase (C24) cysteine protease family / Caliciviridae (CV) 3C-like protein profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3230 / Norovirus peptidase C37 / Southampton virus-type processing peptidase / Mitochondrial Import Receptor Subunit Tom20; Chain A - #20 / Mitochondrial Import Receptor Subunit Tom20; Chain A / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Helix non-globular / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Special / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Alpha-Beta Plaits / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種SAPPORO VIRUS (サッポロウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Fullerton, S.W.B. / Robel, I. / Schuldt, L. / Gebhardt, J. / Tucker, P.A. / Rohayem, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Dimeric Structure of D347G D348G Mutant of the Sapporovirus Sapporovirus RNA Dependent RNA Polymerase
著者: Fullerton, S.W.B. / Robel, I. / Schuldt, L. / Gebhardt, J. / Tucker, P.A. / Rohayem, J.
履歴
登録2009年6月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEASE-POLYMERASE P70
B: PROTEASE-POLYMERASE P70
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,0165
ポリマ－112,7392
非ポリマー2763
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3810 Å2
ΔGint-17.8 kcal/mol
Surface area41790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.613, 132.613, 150.582
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 12 - 502 / Label seq-ID: 12 - 502

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9097, -0.3897, 0.1432), (-0.3976, 0.7182, -0.5711), (0.1197, -0.5765, -0.8083)
ベクター: 61.2, 16.57, 7.449)

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要素

#1: タンパク質 PROTEASE-POLYMERASE P70 / RNA DEPENDENT RNA POLYMERASE / PRO-POL


分子量: 56369.633 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1135-1649 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SAPPORO VIRUS (サッポロウイルス)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q69014, calicivirin
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 1481 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 1482 TO GLY ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 1481 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 1482 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 1481 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 1482 TO GLY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.49 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.81
検出器タイプ: MAR555 FLAT PANEL / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.81 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 29506 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 61.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.21 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.99 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 72.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0072精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CKW

2ckw


解像度: 2.98→26.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.837 / SU B: 18.818 / SU ML: 0.353 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.484 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29208 1407 5 %RANDOM
Rwork0.19836 ---
obs0.20309 26572 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.478 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.98→26.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7690 0 18 209 7917
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0227904
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6091.95310788
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3455999
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.60523.951329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.91151224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5231542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.21213
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216043
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5651.54999
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09328094
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.47832905
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5954.52694
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3766 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Aloose positional0.555
2Bloose positional0.555
1Aloose thermal7.7510
2Bloose thermal7.7510
LS精密化 シェル解像度: 2.98→3.057 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.525 81 -
Rwork0.352 1920 -
obs--98.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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