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- PDB-2vvy: Structure of Vaccinia virus protein B14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vvy
タイトルStructure of Vaccinia virus protein B14
要素PROTEIN B15
キーワードVIRAL PROTEIN / IKK / IKK BETA / BCL-2 FAMILY / EARLY PROTEIN / HOST-VIRUS INTERACTION / VACCINIA VIRUS / IMMUNOMODULATOR / NF-KB ACTIVATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Poxvirus, Protein B14/B22/C16 / dsDNA poxvirus / Poxvirus Bcl-2-like / Poxvirus domain superfamily / Poxvirus Bcl-2-like proteins / Apoptosis Regulator Bcl-x / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種VACCINIA VIRUS (ワクチニアウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.693 Å
データ登録者Graham, S.C. / Bahar, M.W. / Cooray, S. / Chen, R.A.-J. / Whalen, D.M. / Abrescia, N.G.A. / Alderton, D. / Owens, R.J. / Stuart, D.I. / Smith, G.L. / Grimes, J.M.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2008
タイトル: Vaccinia Virus Proteins A52 and B14 Share a Bcl-2-Like Fold But Have Evolved to Inhibit NF-kappaB Rather Than Apoptosis
著者: Graham, S.C. / Bahar, M.W. / Cooray, S. / Chen, R.A.-J. / Whalen, D.M. / Abrescia, N.G.A. / Alderton, D. / Owens, R.J. / Stuart, D.I. / Smith, G.L. / Grimes, J.M.
履歴
登録2008年6月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN B15
B: PROTEIN B15
C: PROTEIN B15
D: PROTEIN B15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4024
ポリマ－79,4024
非ポリマー00
水00
1
A: PROTEIN B15
C: PROTEIN B15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7012
ポリマ－39,7012
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-13.7 kcal/mol
Surface area15690 Å2
手法PQS
2
B: PROTEIN B15
D: PROTEIN B15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7012
ポリマ－39,7012
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-10.9 kcal/mol
Surface area15560 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)168.673, 43.884, 99.878
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.09, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A
211CHAIN B AND NOT (RESID 1:9 OR RESID 27:28 OR RESID 42:45 OR RESID 117:120 )
311CHAIN C AND NOT (RESID 1:9 OR RESID 27:28 OR RESID 42:45 OR RESID 117:120 )
411CHAIN D AND NOT (RESID 1:9 OR RESID 27:28 OR RESID 42:45 OR RESID 117:120 )

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN B15 / B14


分子量: 19850.463 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) VACCINIA VIRUS (ワクチニアウイルス)
株: WESTERN RESERVE / プラスミド: PET-28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P24772
配列の詳細THE ADDED N-TERMINAL HIS6 FUSION TAG AND THROMBIN CLEAVAGE SITE ARISE FROM THE PET-28A EXPRESSION VECTOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.1 % / 解説: NONE
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: SITTING DROPS CONTAINING 100 NL PROTEIN (3.2 MG/ML IN 50 MM TRIS PH 8.5, 150 MM NACL, 2 MM 2-MERCAPTOETHANOL) AND 100 NL RESERVOIR SOLUTION (0.2 M DIAMMONIUM TARTRATE, 20% (W/V) PEG 3350, 0.4 ...詳細: SITTING DROPS CONTAINING 100 NL PROTEIN (3.2 MG/ML IN 50 MM TRIS PH 8.5, 150 MM NACL, 2 MM 2-MERCAPTOETHANOL) AND 100 NL RESERVOIR SOLUTION (0.2 M DIAMMONIUM TARTRATE, 20% (W/V) PEG 3350, 0.4 M NON-DETERGENT SULPHOBETANE 201 AND 2 MM 2-MERCAPTOETHANOL) WERE EQUILIBRATED AGAINST 95 UL RESERVOIRS AT 21 C. CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 20% (V/V) GLYCEROL.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.8856
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月8日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 19127 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 50.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL2MAP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.693→46.273 Å / SU ML: 0.35 / 位相誤差: 28.66 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: B VALUES INCLUDE TLS CONTRIBUTIONS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2439 1783 4.9 %
Rwork0.2225 --
obs0.2236 36439 99.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.43 Å2 / ksol: 0.365 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 62.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.5475 Å20 Å22.6113 Å2
2---8.2398 Å20 Å2
3---13.8357 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.693→46.273 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4632 0 0 0 4632
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054744
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7776440
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1631680
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054700
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004828
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1051X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1051X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.029
13C1051X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.026
14D1047X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.028
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6934-2.76620.4123990.38082577X-RAY DIFFRACTION94
2.7662-2.84760.4131250.36122659X-RAY DIFFRACTION100
2.8476-2.93950.35371670.33752713X-RAY DIFFRACTION100
2.9395-3.04450.28531700.30262600X-RAY DIFFRACTION100
3.0445-3.16640.24161260.27222689X-RAY DIFFRACTION100
3.1664-3.31040.27521390.25922709X-RAY DIFFRACTION100
3.3104-3.48490.28081610.24522653X-RAY DIFFRACTION100
3.4849-3.70320.29871440.22722691X-RAY DIFFRACTION100
3.7032-3.98890.23531620.19342659X-RAY DIFFRACTION100
3.9889-4.39010.17721210.16662716X-RAY DIFFRACTION100
4.3901-5.02470.1951110.15962679X-RAY DIFFRACTION100
5.0247-6.3280.19811070.18052711X-RAY DIFFRACTION99
6.328-46.27930.16461510.17162600X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.095-0.1026-0.36642.0780.3120.64040.0264-0.13380.02560.0852-0.1448-0.12450.049-0.01790.08260.0422-0.050.03410.17760.00680.1204-40.08712.777612.7107
23.57251.0957-1.0984-0.3931-0.61581.6448-0.05690.0681-0.5158-0.0849-0.14090.01740.21760.03720.21280.29010.0556-0.11710.1429-0.02370.427-79.8836-2.753919.7358
33.52030.637-0.37850.0122-0.20622.1519-0.0942-0.2057-0.3994-0.13110.00330.09010.2067-0.09250.08490.24560.0315-0.06940.16630.03980.4462-20.8903-3.043525.5946
42.52580.08720.37490.8843-0.15273.2589-0.0150.055-0.0019-0.053-0.0692-0.0463-0.18960.04910.00360.20750.0349-0.03620.0886-0.01030.1211-62.014.210933.3564
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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