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- PDB-4pz4: High-resolution crystal structure of the human CD44 hyaluronan bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pz4
タイトルHigh-resolution crystal structure of the human CD44 hyaluronan binding domain in new space group
要素CD44 antigen
キーワードCELL ADHESION / Link module / Binding protein / Hyaluronan / Ectodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of monocyte aggregation / Hyaluronan uptake and degradation / monocyte aggregation / hyaluronic acid binding / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / regulation of lamellipodium morphogenesis / hyaluronan catabolic process / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / wound healing, spreading of cells / cartilage development ...positive regulation of monocyte aggregation / Hyaluronan uptake and degradation / monocyte aggregation / hyaluronic acid binding / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / regulation of lamellipodium morphogenesis / hyaluronan catabolic process / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / wound healing, spreading of cells / cartilage development / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / microvillus / lamellipodium membrane / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / Integrin cell surface interactions / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / T cell activation / secretory granule membrane / cell-matrix adhesion / cell projection / Cell surface interactions at the vascular wall / cytokine-mediated signaling pathway / cell-cell adhesion / Interferon gamma signaling / transmembrane signaling receptor activity / cell migration / basolateral plasma membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / apical plasma membrane / inflammatory response / focal adhesion / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / Golgi apparatus / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CD44 antigen / CD44 antigen-like / Link domain signature. / Link domain / Extracellular link domain / Link domain profile. / Link (Hyaluronan-binding) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / CD44 antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Liu, L.K. / Finzel, B.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2014
タイトル: High-resolution crystal structures of alternate forms of the human CD44 hyaluronan-binding domain reveal a site for protein interaction.
著者: Liu, L.K. / Finzel, B.
履歴
登録2014年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月15日Group: Database references
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD44 antigen
B: CD44 antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,51318
ポリマ－34,0942
非ポリマー1,41916
水3,585199
1
A: CD44 antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7649
ポリマ－17,0471
非ポリマー7178
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CD44 antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7509
ポリマ－17,0471
非ポリマー7038
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.271, 70.271, 286.458
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 CD44 antigen / CDw44 / Epican / Extracellular matrix receptor III / ECMR-III / GP90 lymphocyte homing/adhesion ...CDw44 / Epican / Extracellular matrix receptor III / ECMR-III / GP90 lymphocyte homing/adhesion receptor / HUTCH-I / Heparan sulfate proteoglycan / Hermes antigen / Hyaluronate receptor / Phagocytic glycoprotein 1 / PGP-1 / Phagocytic glycoprotein I / PGP-I


分子量: 17047.043 Da / 分子数: 2 / 断片: HYALURONAN BINDING DOMAIN, RESIDUES 18-171 / 変異: S18A, L19M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD44, Cd44 Ly-24, LHR, MDU2, MDU3, MIC4 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P16070

-
非ポリマー , 6種, 215分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 25% PEG 3350, 100 mM NACl, 100 mM HEPES, (5% DMSO), pH 7.0, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月5日
詳細: K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.598→286.458 Å / Num. all: 56358 / Num. obs: 56356 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 26.4
反射 シェル解像度: 1.598→1.604 Å / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 455 / Rsym value: 0.516 / % possible all: 80.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 35.09 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å47.74 Å
Translation2.5 Å47.74 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→60.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / WRfactor Rfree: 0.23 / WRfactor Rwork: 0.1981 / FOM work R set: 0.8664 / SU B: 1.391 / SU ML: 0.05 / SU R Cruickshank DPI: 0.0824 / SU Rfree: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.082 / ESU R Free: 0.085 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2289 2864 5.1 %RANDOM
Rwork0.1974 ---
obs0.1989 56286 99.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 78.4 Å2 / Biso mean: 18.407 Å2 / Biso min: 8.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5 Å20.25 Å2-0 Å2
2--0.5 Å2-0 Å2
3----0.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→60.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2373 0 84 199 2656
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222627
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4061.9653576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7235330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.39623.984123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.38315402
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3971519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2389
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212021
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8691.51611
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.59322640
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.46631016
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8054.5936
LS精密化 シェル解像度: 1.598→1.64 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 180 -
Rwork0.26 3738 -
all-3918 -
obs--96.08 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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