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- PDB-1uuh: Hyaluronan binding domain of human CD44 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uuh
タイトルHyaluronan binding domain of human CD44
要素CD44 ANTIGEN
キーワードLECTIN / HYALURONAN / EXTRACELLULAR MATRIX / RECEPTOR / LINK-DOMAIN / C- TYPE LECTIN / SUGAR-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of monocyte aggregation / Hyaluronan degradation / monocyte aggregation / hyaluronic acid binding / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / regulation of lamellipodium morphogenesis / hyaluronan catabolic process / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / cartilage development / wound healing, spreading of cells ...positive regulation of monocyte aggregation / Hyaluronan degradation / monocyte aggregation / hyaluronic acid binding / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / regulation of lamellipodium morphogenesis / hyaluronan catabolic process / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / cartilage development / wound healing, spreading of cells / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / microvillus / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / lamellipodium membrane / Integrin cell surface interactions / collagen binding / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / Degradation of the extracellular matrix / T cell activation / secretory granule membrane / cell-matrix adhesion / Cell surface interactions at the vascular wall / cell projection / cell-cell adhesion / cytokine-mediated signaling pathway / Interferon gamma signaling / transmembrane signaling receptor activity / cell migration / basolateral plasma membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / apical plasma membrane / inflammatory response / focal adhesion / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / Golgi apparatus / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CD44 antigen / CD44 antigen-like / Link domain signature. / Link domain / Extracellular link domain / Link domain profile. / Link (Hyaluronan-binding) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Teriete, P. / Banerji, S. / Noble, M. / Blundell, C. / Wright, A. / Pickford, A. / Lowe, E. / Mahoney, D. / Tammi, M. / Kahmann, J. ...Teriete, P. / Banerji, S. / Noble, M. / Blundell, C. / Wright, A. / Pickford, A. / Lowe, E. / Mahoney, D. / Tammi, M. / Kahmann, J. / Campbell, I. / Day, A. / Jackson, D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / : 2004
タイトル: Structure of the Regulatory Hyaluronan-Binding Domain in the Inflammatory Leukocyte Homing Receptor Cd44
著者: Teriete, P. / Banerji, S. / Noble, M. / Blundell, C. / Wright, A. / Pickford, A. / Lowe, E. / Mahoney, D. / Tammi, M. / Kahmann, J. / Campbell, I. / Day, A. / Jackson, D.
履歴
登録2003年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD44 ANTIGEN
B: CD44 ANTIGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3912
ポリマ-35,3912
非ポリマー00
4,720262
1
A: CD44 ANTIGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6951
ポリマ-17,6951
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CD44 ANTIGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6951
ポリマ-17,6951
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.881, 77.266, 87.668
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.74746, -0.61772, -0.24439), (0.43944, -0.73566, 0.51545), (0.4982, -0.27789, -0.82133)
ベクター: -13.39, -13.608, -23.469)

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要素

#1: タンパク質 CD44 ANTIGEN / PHAGOCYTIC GLYCOPROTEIN I / PGP-1 / HUTCH-I / EXTRACELLULAR MATRIX RECEPTOR-III / ECMR-III / GP90 ...PHAGOCYTIC GLYCOPROTEIN I / PGP-1 / HUTCH-I / EXTRACELLULAR MATRIX RECEPTOR-III / ECMR-III / GP90 LYMPHOCYTE HOMING/ADHESION RECEPTOR / HERMES ANTIGEN / HYALURONATE RECEPTOR / HEPARAN SULFATE PROTEOGLYCAN / EPICAN / CDW44


分子量: 17695.275 Da / 分子数: 2 / 断片: HYALURONAN BINDING DOMAIN, RESIDUES 20-178 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FIRST RESIDUE IS IN FACT THE LAST RESIDUE OF THE SIGNAL PEPTIDE, AND WOULD NORMALLY BE CLEAVED
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET19B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 PLYSS / 参照: UniProt: P16070
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY
配列の詳細HYALURONAN BINDING DOMAIN ONLY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: HANGING-DROP PROTEIN 13 MG/ML; WELL BUFFER 12% PEG 3350, 50MM NACL, 10% GLYCEROL, pH 5.50
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112 %PEG33501reservoir
250 mM1reservoirNaCl
310 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→23.31 Å / Num. obs: 17476 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.82 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 7.2989
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.53 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 3.16 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 23.31 Å / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.076
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.181 / Mean I/σ(I) obs: 3.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.9999精密化
SOLVE/RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.2→57.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.878 / SU B: 5.483 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.261 / ESU R Free: 0.216 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 881 5.13 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs-16553 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.28 Å20 Å20 Å2
2--0.47 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→57.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2334 0 0 262 2596
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0212390
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022068
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9561.9373258
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.00434818
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.4155298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2366
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02492
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.2462
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2630.22531
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0980.21416
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2160.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2330.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2730.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1760.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9821.51496
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.76922436
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8543894
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4854.5822
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.239 52
Rwork0.19 1200
精密化
*PLUS
最低解像度: 23.31 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.24 / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.309
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.28 Å / Rfactor Rfree: 0.24 / Rfactor Rwork: 0.19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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