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- PDB-2vvx: Structure of Vaccinia virus protein A52 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vvx
タイトルStructure of Vaccinia virus protein A52
要素PROTEIN A52
キーワードVIRAL PROTEIN / IRAK2 / TRAF6 / BCL-2 FAMILY / VACCINIA VIRUS / IMMUNOMODULATOR / NF-KB ACTIVATION / HOST-VIRUS INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / protein sequestering activity / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response
類似検索 - 分子機能
dsDNA poxvirus / Poxvirus Bcl-2-like / Poxvirus domain superfamily / Poxvirus Bcl-2-like proteins / Apoptosis Regulator Bcl-x / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種VACCINIA VIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.746 Å
データ登録者Graham, S.C. / Bahar, M.W. / Cooray, S. / Chen, R.A.-J. / Whalen, D.M. / Abrescia, N.G.A. / Alderton, D. / Owens, R.J. / Stuart, D.I. / Smith, G.L. / Grimes, J.M.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2008
タイトル: Vaccinia Virus Proteins A52 and B14 Share a Bcl-2-Like Fold But Have Evolved to Inhibit NF-kappaB Rather Than Apoptosis
著者: Graham, S.C. / Bahar, M.W. / Cooray, S. / Chen, R.A.-J. / Whalen, D.M. / Abrescia, N.G.A. / Alderton, D. / Owens, R.J. / Stuart, D.I. / Smith, G.L. / Grimes, J.M.
履歴
登録2008年6月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN A52
B: PROTEIN A52


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1792
ポリマ－39,1792
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-16.7 kcal/mol
Surface area18480 Å2
手法PQS
2
A: PROTEIN A52


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5901
ポリマ－19,5901
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
B: PROTEIN A52


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5901
ポリマ－19,5901
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)126.075, 126.075, 124.058
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 42:54 OR RESSEQ 56:75 OR RESSEQ 79:98 OR RESSEQ 106:116 OR RESSEQ 128:183 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 42:54 OR RESSEQ 56:75 OR RESSEQ 79:98 OR RESSEQ 106:116 OR RESSEQ 128:183 )

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN A52 / A52


分子量: 19589.703 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 37-190 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) VACCINIA VIRUS (ウイルス) / 株: WESTERN RESERVE / プラスミド: POPINF / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA(DE3) PLYSS / 参照: UniProt: Q01220
配列の詳細RESIDUES 1-36 ARE REMOVED, AN N-TERMINAL START CODON IS ADDED AND A C-TERMINAL LYS-HIS6 ...RESIDUES 1-36 ARE REMOVED, AN N-TERMINAL START CODON IS ADDED AND A C-TERMINAL LYS-HIS6 PURIFICATION TAG IS ADDED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.83 %
解説: MODEL WAS STRIPPED OF SOLVENT AND ALTERNATE CONFORMATIONS PRIOR TO MOLECULAR REPLACEMENT.
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: HANGING DROPS CONTAINING 1 UL PROTEIN (5.4 MG/ML IN 20 MM TRIS, 200 MM NACL, PH 7.5) AND 1 UL RESERVOIR SOLUTION (0.2 M SODIUM PHOSPHATE, 22% (W/V) PEG 3350) WERE EQUILIBRATED AGAINST 500 UL ...詳細: HANGING DROPS CONTAINING 1 UL PROTEIN (5.4 MG/ML IN 20 MM TRIS, 200 MM NACL, PH 7.5) AND 1 UL RESERVOIR SOLUTION (0.2 M SODIUM PHOSPHATE, 22% (W/V) PEG 3350) WERE EQUILIBRATED AGAINST 500 UL RESERVOIRS AT 21 C. CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 20% (V/V) GLYCEROL.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 1.06
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月11日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.06 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 19184 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 56.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.75→2.8 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VVW, CHAIN A

2vvw


解像度: 2.746→40.981 Å / SU ML: 0.23 / 位相誤差: 21.3 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: B VALUES INCLUDE TLS CONTRIBUTIONS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1918 988 5.2 %
Rwork0.1814 --
obs0.182 19183 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.898 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 81.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.6646 Å2-0 Å2-0 Å2
2---9.6646 Å2-0 Å2
3----36.0821 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.746→40.981 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2516 0 0 0 2516
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052574
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8163465
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.895950
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056381
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003437
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A995X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B995X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.028
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7463-2.89110.30211350.28682611X-RAY DIFFRACTION50
2.8911-3.07220.25171390.24362578X-RAY DIFFRACTION50
3.0722-3.30930.23141350.2162604X-RAY DIFFRACTION50
3.3093-3.64210.2061520.18182610X-RAY DIFFRACTION50
3.6421-4.16870.16071520.15432582X-RAY DIFFRACTION50
4.1687-5.25040.17361290.14412622X-RAY DIFFRACTION50
5.2504-40.98540.16741460.16862588X-RAY DIFFRACTION50
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.383-0.5922-1.78944.8348-0.02163.7080.0955-0.21330.21370.02690.01220.0844-0.53920.2159-0.00020.7634-0.0830.01990.8043-0.08620.7526.7173-11.37016.0799
23.03421.8176-0.60273.6440.45314.82630.05360.1660.1834-0.04360.05720.0773-0.3242-0.0458-0.00040.63180.01560.03930.7248-0.02180.71732.9718-25.3207-19.0064
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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