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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vel
タイトルStructure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties.
要素GLYCOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / TIM BARREL / GLYCOLYSIS / ENGINEERING / PENTOSE SHUNT / BINDING POCKET / GLUCONEOGENESIS / LIPID SYNTHESIS / SUBSTRATE SPECIFICITY / FATTY ACID BIOSYNTHESIS / TIM / ENZYME / MONOMERIC / GLYCOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Alahuhta, M. / Salin, M. / Casteleijn, M.G. / Kemmer, C. / El-Sayed, I. / Augustyns, K. / Neubauer, P. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2008
タイトル: Structure-Based Protein Engineering Efforts with a Monomeric Tim Variant: The Importance of a Single Point Mutation for Generating an Active Site with Suitable Binding Properties.
著者: Alahuhta, M. / Salin, M. / Casteleijn, M.G. / Kemmer, C. / El-Sayed, I. / Augustyns, K. / Neubauer, P. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2007年10月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年5月1日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
B: GLYCOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7026
ポリマ－51,3192
非ポリマー3834
水6,413356
1
A: GLYCOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8513
ポリマ－25,6591
非ポリマー1912
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: GLYCOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8513
ポリマ－25,6591
非ポリマー1912
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)44.820, 85.600, 55.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A7 - 11
2111B7 - 11
1211A38 - 42
2211B38 - 42
1311A61 - 64
2311B61 - 64
1411A90 - 93
2411B90 - 93
1511A122 - 127
2511B122 - 127
1611A163 - 166
2611B163 - 166
1711A207 - 210
2711B207 - 210
1811A230 - 233
2811B230 - 233
1911A18 - 31
2911B18 - 31
11011A47 - 54
21011B47 - 54
11111A79 - 87
21111B79 - 87
11211A105 - 120
21211B105 - 120
11311A140 - 151
21311B140 - 151
11411A179 - 196
21411B179 - 196
11511A219 - 224
21511B219 - 224
11611A241 - 249
21611B241 - 249

-
要素

#1: タンパク質 GLYCOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / TIM / TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE / TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 25659.289 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P04789, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-PGA / 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / (ホスホノオキシ)酢酸


分子量: 156.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H5O6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 356 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 233 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, VAL 233 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.43 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8063
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8063 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→25 Å / Num. obs: 18376 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 10.71
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0028精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DKW

1dkw


解像度: 2.3→19.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / SU B: 8.802 / SU ML: 0.216 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.795 / ESU R Free: 0.29 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 919 5 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.184 17455 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.55 Å20 Å20.42 Å2
2--0.96 Å20 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3618 0 20 356 3994
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223788
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4271.9415162
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4635497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.94124.615156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.04515636
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5391519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2591
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022849
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.22241
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.22652
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2409
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2340.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1760.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5281.52447
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.91923874
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.46231512
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2684.51280
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 947 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
tight positional0.080.05
tight thermal0.140.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.311 67
Rwork0.2 1280

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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