[日本語] English
万見
- PDB-2vdx: Crystal Structure of the reactive loop Cleaved Corticosteroid Bin... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vdx
タイトルCrystal Structure of the reactive loop Cleaved Corticosteroid Binding Globulin
要素CORTICOSTEROID-BINDING GLOBULIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN / CORTISOL BINDING GLOBULIN / GLYCOPROTEIN / LIPID-BINDING / STEROID-BINDING / DISEASE MUTATION / CBG / SERPIN / CLEAVED / SECRETED / CORTISOL
機能・相同性
機能・相同性情報


glucocorticoid biosynthetic process / Glucocorticoid biosynthesis / molecular carrier activity / Prednisone ADME / steroid binding / serine-type endopeptidase inhibitor activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Corticosteroid-binding globulin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Zhou, A. / Wei, Z. / Read, R.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: The S-to-R Transition of Corticosteroid-Binding Globulin and the Mechanism of Hormone Release.
著者: Zhou, A. / Wei, Z. / Stanley, P.L. / Read, R.J. / Stein, P.E. / Carrell, R.W.
履歴
登録2007年10月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CORTICOSTEROID-BINDING GLOBULIN
B: CORTICOSTEROID-BINDING GLOBULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,4636
ポリマ－83,3712
非ポリマー924
水5,206289
1
A: CORTICOSTEROID-BINDING GLOBULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7554
ポリマ－41,6861
非ポリマー693
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CORTICOSTEROID-BINDING GLOBULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7092
ポリマ－41,6861
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)39.941, 39.740, 112.113
Angle α, β, γ (deg.)81.94, 84.06, 65.39
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 CORTICOSTEROID-BINDING GLOBULIN / CBG / TRANSCORTIN / SERPIN A6 / HUMAN CORTICOSTEROID-BINDING GLOBULIN


分子量: 41685.590 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 33-405 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PSUMO3-CBG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): PSUMO3 FUSION SYSTEM / 参照: UniProt: P08185
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE REACTIVE LOOP OF THE PROTEIN FOR BOTH CHAINS A AND B (CORRESPONDING TO UNIPROT RESIDUES 358-371) ...THE REACTIVE LOOP OF THE PROTEIN FOR BOTH CHAINS A AND B (CORRESPONDING TO UNIPROT RESIDUES 358-371) HAVE BEEN MUTATED AND ARE NOW REPLACED BY PDB RESIDUES 336-349. SEE ALSO REMARK 999.
配列の詳細RESIDUES 336-349 OF HUMAN CBG MUTATED TO TEAAGAMFLEAIPR. THIS PROTEIN WAS CLEAVED BY THROMBIN AT ...RESIDUES 336-349 OF HUMAN CBG MUTATED TO TEAAGAMFLEAIPR. THIS PROTEIN WAS CLEAVED BY THROMBIN AT ARG349 BEFORE CRYSTALLISATION. SEE ALSO REMARK 400.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4 / 詳細: 10-20% PEG3350, 0.2M NACL, pH 7.4

-
データ収集

回折平均測定温度: 297 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX10.1 / 波長: 1.196
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.196 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→55.4 Å / Num. obs: 51706 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.84→1.94 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 94.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QMN

1qmn


解像度: 1.84→55.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 8.573 / SU ML: 0.128 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 2643 5.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.194 49061 96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.28 Å2-0.34 Å21.06 Å2
2--0.85 Å2-0.22 Å2
3----2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→55.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5703 0 4 289 5996
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225880
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2721.9537982
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5835739
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.20324.745255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.993151020
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8171520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2928
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024364
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.22503
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.23990
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.2304
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1180.214
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1550.272
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1540.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5621.53640
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.03325897
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6632299
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5284.52076
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.89 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 209 -
Rwork0.292 3582 -
obs--93.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.35980.0411-0.51540.86610.52642.4112-0.0001-0.056-0.01080.08850.0292-0.01720.05160.0548-0.0292-0.12830.0113-0.01540.00220.0014-0.0303-18.903615.6332-39.2524
20.47050.1149-0.45490.4827-0.46142.81440.02010.04910.0192-0.1912-0.0216-0.00360.1023-0.00270.00150.00860.0071-0.0081-0.1199-0.0059-0.0654-8.13986.335116.4907
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A21 - 383
2X-RAY DIFFRACTION2B21 - 383

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る