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- PDB-2v0t: The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v0t
タイトルThe A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
キーワードISOMERASE / SOMERASE / TIM-BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Alahuhta, M. / Casteleijn, M.G. / Neubauer, P. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2008
タイトル: Structural studies show that the A178L mutation in the C-terminal hinge of the catalytic loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a closed-like conformation in dimeric and monomeric TIM.
著者: Alahuhta, M. / Casteleijn, M.G. / Neubauer, P. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2007年5月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Refinement description / Version format compliance
改定 1.22018年6月20日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "EA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "FA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "GA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "HA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
C: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
D: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
E: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
F: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
G: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
H: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,70120
ポリマ－215,2638
非ポリマー1,43712
水26,4641469
1
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1045
ポリマ－53,8162
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-32.5 kcal/mol
Surface area23100 Å2
手法PISA
2
C: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
E: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3426
ポリマ－53,8162
非ポリマー5264
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3640 Å2
ΔGint-30.1 kcal/mol
Surface area23000 Å2
手法PISA
3
D: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
F: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2465
ポリマ－53,8162
非ポリマー4303
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-27.8 kcal/mol
Surface area23190 Å2
手法PISA
4
G: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
H: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0084
ポリマ－53,8162
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3540 Å2
ΔGint-25.3 kcal/mol
Surface area22960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.690, 79.250, 174.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.22, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
31C
41D
51E
61F
71G
81H

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILEASNASN1BB7 - 117 - 11
21ILEILEASNASN1AA7 - 117 - 11
31ILEILEASNASN1CC7 - 117 - 11
41ILEILEASNASN1DD7 - 117 - 11
51ILEILEASNASN1EE7 - 117 - 11
61ILEILEASNASN1FF7 - 117 - 11
71ILEILEASNASN1GG7 - 117 - 11
81ILEILEASNASN1HH7 - 117 - 11
12SERSERSERSER3BB20 - 2220 - 22
22SERSERSERSER3AA20 - 2220 - 22
32SERSERSERSER3CC20 - 2220 - 22
42SERSERSERSER3DD20 - 2220 - 22
52SERSERSERSER3EE20 - 2220 - 22
62SERSERSERSER3FF20 - 2220 - 22
72SERSERSERSER3GG20 - 2220 - 22
82SERSERSERSER3HH20 - 2220 - 22
13GLNGLNALAALA1BB38 - 4238 - 42
23GLNGLNALAALA1AA38 - 4238 - 42
33GLNGLNALAALA1CC38 - 4238 - 42
43GLNGLNALAALA1DD38 - 4238 - 42
53GLNGLNALAALA1EE38 - 4238 - 42
63GLNGLNALAALA1FF38 - 4238 - 42
73GLNGLNALAALA1GG38 - 4238 - 42
83GLNGLNALAALA1HH38 - 4238 - 42
14HISHISLYSLYS3BB47 - 5247 - 52
24HISHISLYSLYS3AA47 - 5247 - 52
34HISHISLYSLYS3CC47 - 5247 - 52
44HISHISLYSLYS3DD47 - 5247 - 52
54HISHISLYSLYS3EE47 - 5247 - 52
64HISHISLYSLYS3FF47 - 5247 - 52
74HISHISLYSLYS3GG47 - 5247 - 52
84HISHISLYSLYS3HH47 - 5247 - 52
15VALVALALAALA1BB61 - 6461 - 64
25VALVALALAALA1AA61 - 6461 - 64
35VALVALALAALA1CC61 - 6461 - 64
45VALVALALAALA1DD61 - 6461 - 64
55VALVALALAALA1EE61 - 6461 - 64
65VALVALALAALA1FF61 - 6461 - 64
75VALVALALAALA1GG61 - 6461 - 64
85VALVALALAALA1HH61 - 6461 - 64
16SERSERGLYGLY3BB79 - 8779 - 87
26SERSERGLYGLY3AA79 - 8779 - 87
36SERSERGLYGLY3CC79 - 8779 - 87
46SERSERGLYGLY3DD79 - 8779 - 87
56SERSERGLYGLY3EE79 - 8779 - 87
66SERSERGLYGLY3FF79 - 8779 - 87
76SERSERGLYGLY3GG79 - 8779 - 87
86SERSERGLYGLY3HH79 - 8779 - 87
17TRPTRPLEULEU1BB90 - 9390 - 93
27TRPTRPLEULEU1AA90 - 9390 - 93
37TRPTRPLEULEU1CC90 - 9390 - 93
47TRPTRPLEULEU1DD90 - 9390 - 93
57TRPTRPLEULEU1EE90 - 9390 - 93
67TRPTRPLEULEU1FF90 - 9390 - 93
77TRPTRPLEULEU1GG90 - 9390 - 93
87TRPTRPLEULEU1HH90 - 9390 - 93
18THRTHRGLYGLY3BB105 - 120105 - 120
28THRTHRGLYGLY3AA105 - 120105 - 120
38THRTHRGLYGLY3CC105 - 120105 - 120
48THRTHRGLYGLY3DD105 - 120105 - 120
58THRTHRGLYGLY3EE105 - 120105 - 120
68THRTHRGLYGLY3FF105 - 120105 - 120
78THRTHRGLYGLY3GG105 - 120105 - 120
88THRTHRGLYGLY3HH105 - 120105 - 120
19METMETILEILE1BB122 - 127122 - 127
29METMETILEILE1AA122 - 127122 - 127
39METMETILEILE1CC122 - 127122 - 127
49METMETILEILE1DD122 - 127122 - 127
59METMETILEILE1EE122 - 127122 - 127
69METMETILEILE1FF122 - 127122 - 127
79METMETILEILE1GG122 - 127122 - 127
89METMETILEILE1HH122 - 127122 - 127
110ALAALAALAALA3BB140 - 151140 - 151
210ALAALAALAALA3AA140 - 151140 - 151
310ALAALAALAALA3CC140 - 151140 - 151
410ALAALAALAALA3DD140 - 151140 - 151
510ALAALAALAALA3EE140 - 151140 - 151
610ALAALAALAALA3FF140 - 151140 - 151
710ALAALAALAALA3GG140 - 151140 - 151
810ALAALAALAALA3HH140 - 151140 - 151
111VALVALTYRTYR1BB163 - 166163 - 166
211VALVALTYRTYR1AA163 - 166163 - 166
311VALVALTYRTYR1CC163 - 166163 - 166
411VALVALTYRTYR1DD163 - 166163 - 166
511VALVALTYRTYR1EE163 - 166163 - 166
611VALVALTYRTYR1FF163 - 166163 - 166
711VALVALTYRTYR1GG163 - 166163 - 166
811VALVALTYRTYR1HH163 - 166163 - 166
112ALAALASERSER3BB183 - 196183 - 196
212ALAALASERSER3AA183 - 196183 - 196
312ALAALASERSER3CC183 - 196183 - 196
412ALAALASERSER3DD183 - 196183 - 196
512ALAALASERSER3EE183 - 196183 - 196
612ALAALASERSER3FF183 - 196183 - 196
712ALAALASERSER3GG183 - 196183 - 196
812ALAALASERSER3HH183 - 196183 - 196
113ARGARGTYRTYR1BB207 - 210207 - 210
213ARGARGTYRTYR1AA207 - 210207 - 210
313ARGARGTYRTYR1CC207 - 210207 - 210
413ARGARGTYRTYR1DD207 - 210207 - 210
513ARGARGTYRTYR1EE207 - 210207 - 210
613ARGARGTYRTYR1FF207 - 210207 - 210
713ARGARGTYRTYR1GG207 - 210207 - 210
813ARGARGTYRTYR1HH207 - 210207 - 210
114THRTHRTYRTYR3BB221 - 223221 - 223
214THRTHRTYRTYR3AA221 - 223221 - 223
314THRTHRTYRTYR3CC221 - 223221 - 223
414THRTHRTYRTYR3DD221 - 223221 - 223
514THRTHRTYRTYR3EE221 - 223221 - 223
614THRTHRTYRTYR3FF221 - 223221 - 223
714THRTHRTYRTYR3GG221 - 223221 - 223
814THRTHRTYRTYR3HH221 - 223221 - 223
115GLYGLYVALVAL1BB230 - 233230 - 233
215GLYGLYVALVAL1AA230 - 233230 - 233
315GLYGLYVALVAL1CC230 - 233230 - 233
415GLYGLYVALVAL1DD230 - 233230 - 233
515GLYGLYVALVAL1EE230 - 233230 - 233
615GLYGLYVALVAL1FF230 - 233230 - 233
715GLYGLYVALVAL1GG230 - 233230 - 233
815GLYGLYVALVAL1HH230 - 233230 - 233
116GLUGLUTHRTHR3BB241 - 249241 - 249
216GLUGLUTHRTHR3AA241 - 249241 - 249
316GLUGLUTHRTHR3CC241 - 249241 - 249
416GLUGLUTHRTHR3DD241 - 249241 - 249
516GLUGLUTHRTHR3EE241 - 249241 - 249
616GLUGLUTHRTHR3FF241 - 249241 - 249
716GLUGLUTHRTHR3GG241 - 249241 - 249
816GLUGLUTHRTHR3HH241 - 249241 - 249
117LEULEUTHRTHR3BB24 - 3124 - 31
217LEULEUTHRTHR3AA24 - 3124 - 31
317LEULEUTHRTHR3CC24 - 3124 - 31
417LEULEUTHRTHR3DD24 - 3124 - 31
517LEULEUTHRTHR3EE24 - 3124 - 31
617LEULEUTHRTHR3FF24 - 3124 - 31
717LEULEUTHRTHR3GG24 - 3124 - 31
817LEULEUTHRTHR3HH24 - 3124 - 31

-
要素

#1: タンパク質
TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL / TIM / TRIOSE- PHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 26907.912 Da / 分子数: 8 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P04789, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1469 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 178 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 178 TO LEU ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 178 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 178 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ALA 178 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ALA 178 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, ALA 178 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, ALA 178 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, ALA 178 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, ALA 178 TO LEU

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.9 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES PH 7.5, 8% ETHYLENE GLYCOL AND 10% PEG8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年1月17日 / 詳細: MONTEL MIRRORS
放射モノクロメーター: MONTEL MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→25.22 Å / Num. obs: 103058 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 88.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0028精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ML1

1ml1


解像度: 2.2→19.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 12.413 / SU ML: 0.172 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.286 / ESU R Free: 0.219 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 5153 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.181 97902 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.99 Å20 Å2-0.73 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14886 0 80 1469 16435
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02215233
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5191.94420670
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.69451949
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.65424.614609
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.934152572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.71572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1520.22404
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211228
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.27502
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X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.260.2137
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5731.59912
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.964215583
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.67936008
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.684.55087
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1B586tight positional0.060.05
2A586tight positional0.060
3C586tight positional0.080
4D586tight positional0.050
5E586tight positional0.050
6F586tight positional0.050
7G586tight positional0.050
8H586tight positional0.050
1B269loose positional0.075
2A269loose positional0.060.02
3C269loose positional0.070
4D269loose positional0.060
5E269loose positional0.070
6F269loose positional0.060
7G269loose positional0.060
8H269loose positional0.060
1B586tight thermal0.150.5
2A586tight thermal0.140
3C586tight thermal0.140
4D586tight thermal0.130
5E586tight thermal0.150
6F586tight thermal0.130
7G586tight thermal0.110
8H586tight thermal0.120
1B269loose thermal0.1410
2A269loose thermal0.140.04
3C269loose thermal0.130
4D269loose thermal0.140
5E269loose thermal0.140
6F269loose thermal0.140
7G269loose thermal0.110
8H269loose thermal0.130
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 319 -
Rwork0.273 6057 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9575-0.09920.1790.86550.03711.14290.00690.06220.0327-0.08110.0071-0.1577-0.03590.1889-0.0141-0.11420.00020.0063-0.10520.0026-0.081749.5839.10389.945
22.16670.0325-0.25141.13120.08451.31490.0244-0.1640.02030.0802-0.01610.1621-0.0235-0.2085-0.0082-0.11840.0093-0.0047-0.08450.0209-0.097714.23538.85993.408
32.1280.2611-0.01461.24720.40770.769-0.0004-0.0441-0.16910.12250.02890.13860.1153-0.0732-0.0285-0.14960.004-0.0057-0.1222-0.0042-0.066541.20635.30811.784
41.8025-0.2760.45280.8974-0.10811.220.0083-0.14030.18040.08990.02490.1073-0.1272-0.1203-0.0333-0.0820.01010.0174-0.0906-0.0071-0.107921.4170.05933.792
52.01510.72150.40110.97750.21541.4064-0.0080.2544-0.1301-0.02020.0835-0.1674-0.09030.2136-0.0756-0.15630.0139-0.0107-0.0813-0.0579-0.066875.55642.7478.484
62.0678-0.5666-0.16010.97410.34911.1387-0.0065-0.21630.03540.11670.0387-0.1280.07870.1539-0.0322-0.0682-0.0046-0.0193-0.0628-0.03-0.11954.72860.44641.402
72.09581.01980.28381.41510.08891.2615-0.26610.41020.0242-0.21790.21230.1418-0.1255-0.11610.05390.0499-0.0625-0.04810.03790.0109-0.071158.97817.88647.932
82.39120.90860.55221.09220.69551.4513-0.23590.3273-0.0028-0.13410.1593-0.1684-0.14540.12570.07650.0872-0.104-0.0422-0.02140.0181-0.070891.02430.75555.223
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 250
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 250
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 250
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 250
5X-RAY DIFFRACTION5E2 - 250
6X-RAY DIFFRACTION6F2 - 250
7X-RAY DIFFRACTION7G2 - 250
8X-RAY DIFFRACTION8H2 - 250

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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