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- PDB-2p2c: Inhibition of caspase-2 by a designed ankyrin repeat protein (DARPin) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p2c
タイトルInhibition of caspase-2 by a designed ankyrin repeat protein (DARPin)
要素(Caspase-2) x 3
キーワードHYDROLASE / apoptosis / caspase / caspase-2 / inhibition / protein design / protein libraries / designed ankyrin repeat proteins / ribosome display
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-2 / endopeptidase complex / NADE modulates death signalling / neural retina development / luteolysis / execution phase of apoptosis / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / ectopic germ cell programmed cell death / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator ...caspase-2 / endopeptidase complex / NADE modulates death signalling / neural retina development / luteolysis / execution phase of apoptosis / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / ectopic germ cell programmed cell death / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of apoptotic signaling pathway / apoptotic signaling pathway / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / cellular response to mechanical stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / enzyme binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-2 / Caspase recruitment domain / Caspase-like / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. ...Caspase-2 / Caspase recruitment domain / Caspase-like / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Ankyrin repeat-containing domain / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.24 Å
データ登録者Roschitzki Voser, H. / Briand, C. / Capitani, G. / Gruetter, M.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Inhibition of Caspase-2 by a Designed Ankyrin Repeat Protein: Specificity, Structure, and Inhibition Mechanism.
著者: Schweizer, A. / Roschitzki-Voser, H. / Amstutz, P. / Briand, C. / Gulotti-Georgieva, M. / Prenosil, E. / Binz, H.K. / Capitani, G. / Baici, A. / Pluckthun, A. / Grutter, M.G.
履歴
登録2007年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-2
B: Caspase-2
P: Caspase-2
C: Caspase-2
D: Caspase-2
Q: Caspase-2
E: Caspase-2
F: Caspase-2
R: Caspase-2
G: Caspase-2
H: Caspase-2
S: Caspase-2
I: Caspase-2
J: Caspase-2
T: Caspase-2
K: Caspase-2
L: Caspase-2
U: Caspase-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)297,02018
ポリマ－297,02018
非ポリマー00
水52229
1
A: Caspase-2
B: Caspase-2
P: Caspase-2
C: Caspase-2
D: Caspase-2
Q: Caspase-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,0076
ポリマ－99,0076
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: Caspase-2
F: Caspase-2
R: Caspase-2
G: Caspase-2
H: Caspase-2
S: Caspase-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,0076
ポリマ－99,0076
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
I: Caspase-2
J: Caspase-2
T: Caspase-2
K: Caspase-2
L: Caspase-2
U: Caspase-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,0076
ポリマ－99,0076
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.020, 229.210, 114.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.11, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細3 molecule of homodimeric human caspase-2 in complex with 2 DARPins in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質
Caspase-2


分子量: 19006.562 Da / 分子数: 6 / 断片: Residues 167-333 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 株: BL21(DE3)
参照: UniProt: P42575, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質
Caspase-2


分子量: 12052.160 Da / 分子数: 6 / 断片: Residues 348-452 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP2
参照: UniProt: P42575, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#3: タンパク質
Caspase-2


分子量: 18444.572 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP2
参照: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 17% PEG 5000-MME, 0.1 M Tris-HOAc, 0.1 M KSCN, 30% ethylene glycol, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.899 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.899 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.24→30 Å / Num. all: 94083 / Num. obs: 92159 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.79 % / Biso Wilson estimate: 84.879 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rsym value: 5.9 / Net I/σ(I): 9.81
反射 シェル解像度: 3.24→3.5 Å / 冗長度: 1.82 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 2.11 / Num. unique all: 94083 / Rsym value: 37.9 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PYO and 1MJO

1pyo

1mjo


解像度: 3.24→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.305 1023 -RANDOM
Rwork0.262 ---
all-47330 --
obs-46491 98.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 95.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.546 Å20 Å2-1.875 Å2
2---3.993 Å20 Å2
3---7.539 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.24→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19256 0 0 29 19285
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d1.905
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d3.378
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs
3.24-3.30.258510.279X-RAY DIFFRACTION2249
3.3-3.360.258500.279X-RAY DIFFRACTION2241
3.36-3.420.258520.279X-RAY DIFFRACTION2314
3.42-3.490.258510.279X-RAY DIFFRACTION2222
3.49-3.560.258510.279X-RAY DIFFRACTION2271
3.56-3.650.258510.279X-RAY DIFFRACTION2289

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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