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- PDB-2nz6: Crystal structure of the PTPRJ inactivating mutant C1239S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nz6
タイトルCrystal structure of the PTPRJ inactivating mutant C1239S
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE RECEPTOR TYPE TYROSINE PHOSPHATASE J / PTPRJ / GLYCOPROTEIN / PROTEIN PHOSPHATASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / contact inhibition / gamma-catenin binding / delta-catenin binding / platelet-derived growth factor receptor binding / positive regulation of platelet activation / negative regulation of vascular permeability / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / mitogen-activated protein kinase binding / negative regulation of T cell receptor signaling pathway ...positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / contact inhibition / gamma-catenin binding / delta-catenin binding / platelet-derived growth factor receptor binding / positive regulation of platelet activation / negative regulation of vascular permeability / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / mitogen-activated protein kinase binding / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / positive regulation of macrophage chemotaxis / positive chemotaxis / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / oligodendrocyte differentiation / phosphatase activity / positive regulation of focal adhesion assembly / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / : / immunological synapse / positive regulation of cell adhesion / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / vasculogenesis / regulation of cell adhesion / specific granule membrane / positive regulation of phagocytosis / Negative regulation of FLT3 / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / B cell differentiation / protein-tyrosine-phosphatase / negative regulation of MAP kinase activity / protein tyrosine phosphatase activity / Negative regulation of MET activity / negative regulation of cell growth / beta-catenin binding / cytokine-mediated signaling pathway / ruffle membrane / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell-cell junction / blood coagulation / glucose homeostasis / heart development / T cell receptor signaling pathway / angiogenesis / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / cell surface / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
PTPRJ, transmembrane domain / TM proximal of protein tyrosine phosphatase, receptor type J / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...PTPRJ, transmembrane domain / TM proximal of protein tyrosine phosphatase, receptor type J / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / PHOSPHATE ION / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ugochukwu, E. / Barr, A. / Savitsky, P. / Pike, A.C.W. / Bunkoczi, G. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / von Delft, F. ...Ugochukwu, E. / Barr, A. / Savitsky, P. / Pike, A.C.W. / Bunkoczi, G. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / von Delft, F. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: Large-scale structural analysis of the classical human protein tyrosine phosphatome.
著者: Barr, A.J. / Ugochukwu, E. / Lee, W.H. / King, O.N. / Filippakopoulos, P. / Alfano, I. / Savitsky, P. / Burgess-Brown, N.A. / Muller, S. / Knapp, S.
履歴
登録2006年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2908
ポリマ－36,8671
非ポリマー4247
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
ヘテロ分子

A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
ヘテロ分子

A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,87124
ポリマ－110,6003
非ポリマー1,27221
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area10470 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area36090 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)88.521, 88.521, 118.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

NI

21A-206-

NI

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta / Protein-tyrosine phosphatase eta / R-PTP-eta / HPTP eta / Protein- tyrosine phosphatase receptor ...Protein-tyrosine phosphatase eta / R-PTP-eta / HPTP eta / Protein- tyrosine phosphatase receptor type J / Density-enhanced phosphatase 1 / DEP-1 / CD148 antigen


分子量: 36866.551 Da / 分子数: 1 / 断片: Tyrosine-protein phosphatase / 変異: C1239S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRJ / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q12913, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.01M NiCl2, 0.1M TRIS, pH 8.5, 1M Li2SO4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.979
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→46.98 Å / Num. obs: 15274 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.387 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345データ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2CFV

2cfv


解像度: 2.3→46.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 11.948 / SU ML: 0.158 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.315 / ESU R Free: 0.221 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2275 738 4.8 %RANDOM
Rwork0.18179 ---
all0.18399 14581 --
obs0.18399 14581 99.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.442 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.31 Å20.16 Å20 Å2
2--0.31 Å20 Å2
3----0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→46.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2380 0 11 94 2485
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0212458
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021594
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2911.9293345
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.31433880
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5695292
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.25724.24125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.49415392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0951512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2366
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022736
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02511
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2444
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1980.21603
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.21202
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21217
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2106
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0420.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1730.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0780.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5961.51533
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1071.5592
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.97822398
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.39131087
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9014.5947
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 57 -
Rwork0.227 968 -
obs--89.6 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -7.3409 Å / Origin y: 29.388 Å / Origin z: -13.9498 Å
111213212223313233
T-0.0848 Å2-0.0195 Å20.0105 Å2--0.126 Å20.0067 Å2---0.1298 Å2
L0.9952 °2-0.2978 °2-0.1515 °2-1.915 °2-0.6791 °2--1.4601 °2
S-0.0626 Å °-0.1023 Å °-0.1365 Å °0.1607 Å °0.0587 Å °0.0983 Å °0.1221 Å °-0.0931 Å °0.0039 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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