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万見
- PDB-2ldm: Solution structure of human PHF20 Tudor2 domain bound to a p53 se... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ldm
タイトルSolution structure of human PHF20 Tudor2 domain bound to a p53 segment containing a dimethyllysine analog p53K370me2
要素Uncharacterized protein
キーワードTRANSCRIPTION/PROTEIN BINDING / PHF20 / Tudor domain / Epigenetics / methylated p53 / transcription factor / TRANSCRIPTION-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性SH3 type barrels. - #140 / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Cui, G. / Botuyan, M. / Mer, G.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: PHF20 is an effector protein of p53 double lysine methylation that stabilizes and activates p53.
著者: Cui, G. / Park, S. / Badeaux, A.I. / Kim, D. / Lee, J. / Thompson, J.R. / Yan, F. / Kaneko, S. / Yuan, Z. / Botuyan, M.V. / Bedford, M.T. / Cheng, J.Q. / Mer, G.
履歴
登録2011年5月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月8日Group: Database references
改定 1.22012年8月15日Group: Database references
改定 1.32012年10月3日Group: Database references
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0701
ポリマ－9,0701
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 9070.212 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1322D 1H-13C HSQC aliphatic
1422D 1H-13C HSQC aromatic
1523D HN(CA)CB
1623D CBCA(CO)NH
1723D HBHA(CO)NH
1823D HN(CA)CO
1923D CCH-TOCSY
11022D (HB)CB(CGCD)HD
11122D (HB)CB(CGCDCE)HE
11213D 1H-15N NOESY
11323D 1H-15N NOESY
11423D 1H-13C NOESY aliphatic
11523D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 15N] protein, 25 mM sodium phosphate, 0.3 mM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 25 mM sodium phosphate, 0.3 mM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMprotein-1[U-100% 15N]1
25 mMsodium phosphate-21
0.3 mMDSS-31
1 mMprotein-4[U-100% 13C; U-100% 15N]2
25 mMsodium phosphate-52
0.3 mMDSS-62
試料状態イオン強度: 0.025 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientific解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
SANEDuggan, Legge, Dyson & Wrightデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
Amber8Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollm精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 3022 / NOE intraresidue total count: 479 / NOE long range total count: 666 / NOE medium range total count: 260 / NOE sequential total count: 476 / Hydrogen bond constraints total count: 27 / Protein chi angle constraints total count: 40 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 32 / Protein psi angle constraints total count: 33
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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