[日本語] English
万見
- PDB-3sd4: Crystal structure of the first Tudor domain of human PHF20 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sd4
タイトルCrystal structure of the first Tudor domain of human PHF20
要素PHD finger protein 20
キーワードTRANSCRIPTION / Tudor Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


NSL complex / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / Stabilization of p53 / Regulation of TP53 Degradation / HATs acetylate histones / chromatin organization / nuclear membrane ...NSL complex / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / Stabilization of p53 / Regulation of TP53 Degradation / HATs acetylate histones / chromatin organization / nuclear membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
PHD finger protein 20, AT hook / PHD finger protein 20, AT-hook / DNA repair protein Crb2, Tudor domain / DNA repair protein Crb2 Tudor domain / PHD finger protein 20-like / PhD finger domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / Zinc finger, PHD-type, conserved site ...PHD finger protein 20, AT hook / PHD finger protein 20, AT-hook / DNA repair protein Crb2, Tudor domain / DNA repair protein Crb2 Tudor domain / PHD finger protein 20-like / PhD finger domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHD finger protein 20
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.928 Å
データ登録者Cui, G. / Botuyan, M.V. / Thompson, J.R. / Mer, G.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: PHF20 is an effector protein of p53 double lysine methylation that stabilizes and activates p53.
著者: Cui, G. / Park, S. / Badeaux, A.I. / Kim, D. / Lee, J. / Thompson, J.R. / Yan, F. / Kaneko, S. / Yuan, Z. / Botuyan, M.V. / Bedford, M.T. / Cheng, J.Q. / Mer, G.
履歴
登録2011年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年8月15日Group: Database references
改定 1.32012年9月26日Group: Database references
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_related.db_name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 20
B: PHD finger protein 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0752
ポリマ－17,0752
非ポリマー00
水3,873215
1
A: PHD finger protein 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5381
ポリマ－8,5381
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PHD finger protein 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5381
ポリマ－8,5381
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.746, 60.761, 37.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 PHD finger protein 20 / Glioma-expressed antigen 2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 58 / Novel zinc finger ...Glioma-expressed antigen 2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 58 / Novel zinc finger protein / Transcription factor TZP


分子量: 8537.563 Da / 分子数: 2 / 断片: FIRST TUDOR DOMAIN, UNP residues 4-69 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF20, C20orf104, GLEA2, HCA58, NZF, TZP / プラスミド: pTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta (PLysS) / 参照: UniProt: Q9BVI0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.36 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 28% PEG 3000, 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M cacodylic acid , pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.928→30.38 Å / Num. obs: 11693 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 1.928→1.96 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 7.2 / Num. unique all: 2729 / % possible all: 95.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Model generated using PHYRE

解像度: 1.928→30.38 Å / SU ML: 0.54 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2364 558 4.77 %RANDOM
Rwork0.2291 ---
obs0.2295 11693 97.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.53 Å / VDWプローブ半径: 0.7 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 73.363 Å2 / ksol: 0.406 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0455 Å20 Å20.1738 Å2
2--0.7309 Å20 Å2
3---0.3146 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.928→30.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1190 0 0 215 1405
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051252
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8771706
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.77461
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061155
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003224
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.928-2.12180.32691350.28762729X-RAY DIFFRACTION96
2.1218-2.42870.29771350.2442751X-RAY DIFFRACTION97
2.4287-3.05950.21591520.23632779X-RAY DIFFRACTION99
3.0595-30.38430.21721360.21272876X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る