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万見
- PDB-3i5r: PI3K SH3 domain in complex with a peptide ligand -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i5r
タイトルPI3K SH3 domain in complex with a peptide ligand
要素
  • Peptide ligand
  • Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
キーワードPROTEIN BINDING / SH3 domain / peptide complex / Alternative splicing / Disease mutation / Host-virus interaction / Phosphoprotein / Polymorphism / SH2 domain / Ubl conjugation
機能・相同性
機能・相同性情報


perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / IRS-mediated signalling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway ...perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / IRS-mediated signalling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / T follicular helper cell differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / myeloid leukocyte migration / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / cis-Golgi network / Activated NTRK3 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / ErbB-3 class receptor binding / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / RHOD GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / Nephrin family interactions / RHOF GTPase cycle / kinase activator activity / Signaling by LTK in cancer / positive regulation of leukocyte migration / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / PI3K/AKT activation / negative regulation of stress fiber assembly / RND1 GTPase cycle / positive regulation of filopodium assembly / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / growth hormone receptor signaling pathway / insulin binding / Signaling by ALK / RHOB GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / natural killer cell mediated cytotoxicity / GP1b-IX-V activation signalling / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / intracellular glucose homeostasis / negative regulation of osteoclast differentiation / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / insulin receptor substrate binding / T cell differentiation / RHOG GTPase cycle / negative regulation of cell-matrix adhesion / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / RHOA GTPase cycle / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / Interleukin receptor SHC signaling / Role of phospholipids in phagocytosis / GAB1 signalosome / enzyme-substrate adaptor activity / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Signaling by FGFR4 in disease / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of lamellipodium assembly / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / insulin-like growth factor receptor binding / Signaling by FGFR2 in disease / phosphotyrosine residue binding / RAC1 GTPase cycle / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / Interleukin-7 signaling / Downstream signal transduction / substrate adhesion-dependent cell spreading / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / osteoclast differentiation / response to endoplasmic reticulum stress
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases ...Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH3 Domains / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Batra-Safferling, R. / Granzin, J. / Modder, S. / Hoffmann, S. / Willbold, D.
引用ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural studies of the phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K) SH3 domain in complex with a peptide ligand: role of the anchor residue in ligand binding.
著者: Batra-Safferling, R. / Granzin, J. / Modder, S. / Hoffmann, S. / Willbold, D.
履歴
登録2009年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
B: Peptide ligand


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7812
ポリマ－10,7812
非ポリマー00
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area5030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.365, 60.365, 46.525
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-123-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / PI3-kinase p85 subunit alpha / PtdIns-3-kinase p85-alpha / PI3K


分子量: 9436.354 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain (UNP residues 1-83) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB1, PIK3R1 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P27986
#2: タンパク質・ペプチド Peptide ligand


分子量: 1344.624 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: artificial peptide ligand
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 10.5
詳細: 100mM CAPS, 2M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→22.79 Å / Num. all: 11100 / Num. obs: 11076 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 18.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 26.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1pht

1pht


解像度: 1.7→22.789 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / SU ML: 0.19 / σ(F): 0.07 / 位相誤差: 18.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2228 520 4.75 %
Rwork0.1817 10422 -
obs0.1836 10942 98.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 70.527 Å2 / ksol: 0.427 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 71.14 Å2 / Biso mean: 22.183 Å2 / Biso min: 7.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.438 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.438 Å20 Å2
3----0.877 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→22.789 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数714 0 0 67 781
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008730
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.254987
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.358268
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092100
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006132
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7002-1.87120.22831210.17882508X-RAY DIFFRACTION96
1.8712-2.14180.19951470.15472560X-RAY DIFFRACTION99
2.1418-2.69780.20381350.1712604X-RAY DIFFRACTION99
2.6978-22.79060.23791170.19222750X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined1.4458-0.2215-0.07950.92080.22131.0102-0.0561-0.0626-0.10740.11510.0120.13430.08930.00960.03090.10020.00690.01010.10280.01880.11623.270825.194419.1911
26.1208-0.8906-0.94222.84570.90280.2893-0.2419-0.38170.0330.76940.10790.18050.13580.05010.13290.1805-0.00340.00990.20450.01550.1489
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA2 - 82
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB3 - 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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