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- PDB-1pht: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE P85-ALPHA SUBUNIT SH3 DOMAIN, RESID... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pht
タイトルPHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE P85-ALPHA SUBUNIT SH3 DOMAIN, RESIDUES 1-85
要素PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE P85-ALPHA SUBUNIT
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE / P85-ALPHA SUBUNIT / SH3 DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway ...perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / T follicular helper cell differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / myeloid leukocyte migration / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / cis-Golgi network / Activated NTRK3 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / ErbB-3 class receptor binding / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / kinase activator activity / Nephrin family interactions / Signaling by LTK in cancer / positive regulation of leukocyte migration / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / PI3K/AKT activation / negative regulation of stress fiber assembly / RND1 GTPase cycle / positive regulation of filopodium assembly / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / insulin binding / growth hormone receptor signaling pathway / Signaling by ALK / RHOB GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / GP1b-IX-V activation signalling / natural killer cell mediated cytotoxicity / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / intracellular glucose homeostasis / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / negative regulation of osteoclast differentiation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / T cell differentiation / RHOG GTPase cycle / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of cell-matrix adhesion / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RHOA GTPase cycle / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / Interleukin receptor SHC signaling / Role of phospholipids in phagocytosis / GAB1 signalosome / enzyme-substrate adaptor activity / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Signaling by FGFR4 in disease / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / insulin-like growth factor receptor binding / Signaling by FGFR2 in disease / phosphotyrosine residue binding / RAC1 GTPase cycle / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / Interleukin-7 signaling / substrate adhesion-dependent cell spreading / Downstream signal transduction / B cell differentiation / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Regulation of signaling by CBL / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / osteoclast differentiation
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases ...Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH3 Domains / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Liang, J. / Chen, J.K. / Schreiber, S.L. / Clardy, J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of P13K SH3 domain at 20 angstroms resolution.
著者: Liang, J. / Chen, J.K. / Schreiber, S.T. / Clardy, J.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1994
タイトル: Structural Basis for the Binding of Proline-Rich Peptides to SH3 Domains
著者: Yu, H. / Chen, J.K. / Dalgarno, D.C. / Brauer, A.W. / Schreiber, S.L.
履歴
登録1995年8月17日処理サイト: BNL
改定 1.01995年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE P85-ALPHA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6311
ポリマ－9,6311
非ポリマー00
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.000, 47.000, 92.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細SYMMETRY THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS PRESENTED BELOW GENERATE THE SUBUNITS OF THE POLYMERIC MOLECULE. APPLIED TO RESIDUES: 3 .. 85 SYMMETRY1 1 -1.000000 0.000000 0.000000 3.00000 SYMMETRY2 1 0.000000 1.000000 0.000000 1.00000 SYMMETRY3 1 0.000000 0.000000 -1.000000 3.00000 SYMMETRY1 2 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 SYMMETRY2 2 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 SYMMETRY3 2 0.000000 0.000000 -1.000000 1.00000

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE P85-ALPHA SUBUNIT / PI3K SH3


分子量: 9630.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: NOVAGEN / 細胞株: BL21(DE3) / 遺伝子: PI3K SH3 FROM CDNA LIBRARY OF / プラスミド: PLM1-SH3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): PI3K SH3 FROM CDNA LIBRARY OF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P27986
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.5 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 40 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 mMprotein 1drop
210 mMTris-HCl1drop
3100 mMsodium phosphate1reservoir
41.4 Msodium citrate1reservoir
50.01 %sodium azide1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年4月16日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→8 Å / Num. obs: 6918 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.035
反射
*PLUS
% possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 2 / Num. measured all: 32529 / Rmerge(I) obs: 0.032

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2→8 Å / σ(F): 2
詳細: SOLVENT MOLECULES WITH TEMPERATURE FACTORS GREATER THAN 50 ANGSTROMS**2 MAY NOT BE WELL DEFINED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 --
Rwork0.223 --
obs0.223 6918 96 %
原子変位パラメータBiso mean: 24.1 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数814 0 0 177 991
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.367
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.02
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.205
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.02
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.205

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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