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- PDB-1abt: NMR SOLUTION STRUCTURE OF AN ALPHA-BUNGAROTOXIN(SLASH)NICOTINIC R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1abt
タイトルNMR SOLUTION STRUCTURE OF AN ALPHA-BUNGAROTOXIN(SLASH)NICOTINIC RECEPTOR PEPTIDE COMPLEX
要素
  • ALPHA-BUNGAROTOXIN
  • NICOTINIC RECEPTOR PEPTIDE
キーワードTOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine receptor inhibitor activity / ion channel regulator activity / acetylcholine-gated monoatomic cation-selective channel activity / transmembrane signaling receptor activity / toxin activity / postsynaptic membrane / neuron projection / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Snake toxin and toxin-like protein / Snake three-finger toxin / Snake toxins signature. / Snake toxin, conserved site / Nicotinic acetylcholine receptor / CD59 / CD59 / Snake toxin-like superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. ...Snake toxin and toxin-like protein / Snake three-finger toxin / Snake toxins signature. / Snake toxin, conserved site / Nicotinic acetylcholine receptor / CD59 / CD59 / Snake toxin-like superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholine receptor subunit alpha / Alpha-bungarotoxin
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR
データ登録者Basus, V.J. / Song, G. / Hawrot, E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: NMR solution structure of an alpha-bungarotoxin/nicotinic receptor peptide complex.
著者: Basus, V.J. / Song, G. / Hawrot, E.
#1: ジャーナル: Proc.R.Soc.London,Ser.B / 年: 1990
タイトル: The Role of Tyrosine at the Ligand-Binding Site of the Nicotinic Acetylcholine Receptor
著者: Pearce, S.F.A. / Preston-Hurlburt, P. / Hawrot, E.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1988
タイトル: Structural Studies of Alpha-Bungarotoxin. 1. Sequence-Specific 1H NMR Resonance Assignments
著者: Basus, V.J. / Billeter, M. / Love, R.A. / Stroud, R.M. / Kuntz, I.D.
履歴
登録1993年11月17日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-BUNGAROTOXIN
B: NICOTINIC RECEPTOR PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5232
ポリマ－9,5232
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Atom site foot note1: TYR A 24 - ARG A 25 MODEL 1 OMEGA =228.97 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: CYS A 29 - ASP A 30 MODEL 1 OMEGA = 17.57 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: GLU A 41 - LEU A 42 MODEL 2 OMEGA =134.97 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: LYS A 38 - VAL A 39 MODEL 3 OMEGA =145.32 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
5: TYR A 24 - ARG A 25 MODEL 4 OMEGA = 9.57 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
6: VAL A 39 - VAL A 40 MODEL 4 OMEGA =210.33 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
7: VAL A 40 - GLU A 41 MODEL 4 OMEGA =128.73 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)4 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-BUNGAROTOXIN


分子量: 8005.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P60615
#2: タンパク質・ペプチド NICOTINIC RECEPTOR PEPTIDE


分子量: 1517.726 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P02710

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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解析

NMR software
名称開発者分類
VEMBEDKUNTZ精密化
GROMOS-87VAN GUNSTEREN精密化
精密化ソフトェア番号: 1
詳細: NOE DATA CAME FROM SPECTRA COLLECTED AT 35 DEGREES AND AT 25 DEGREES CELSIUS, PH 5.8. A LIST OF ALL NMR CONSTRAINTS WAS DEPOSITED IN THE PROTEIN DATA BANK TOGETHER WITH THE STRUCTURE LIST. ...詳細: NOE DATA CAME FROM SPECTRA COLLECTED AT 35 DEGREES AND AT 25 DEGREES CELSIUS, PH 5.8. A LIST OF ALL NMR CONSTRAINTS WAS DEPOSITED IN THE PROTEIN DATA BANK TOGETHER WITH THE STRUCTURE LIST. THESE CONSTRAINTS CONSISTED OF 365 INTRAMOLECULAR CONSTRAINTS (146 LONG-RANGE, 155 SEQUENTIAL AND 64 DIHEDRAL ANGLES), AND 24 INTERMOLECULAR CONSTRAINTS BETWEEN THE 74 RESIDUES OF BGTX AND THE FIRST 6 RESIDUES OF THE 12 RESIDUE PEPTIDE FRAGMENT OF NACHR USED IN THIS STUDY (LISTED HERE AS RESIDUES 75 B - 80 B). THE COORDINATES THAT FOLLOW ARE IN FOUR SEPARATE MODELS. THE 12 RESIDUE PEPTIDE FRAGMENT OF NACHR HAS BEEN MODELED FOR ONLY THE FIRST SIX RESIDUES AND HAS BEEN NUMBERED AS A CONTINUATION OF THE NUMBERS FOR THE BGTX PORTION OF THE COMPLEX AND GIVEN THE CHAIN IDENTIFIER 'B', AFTER THE TER ENTRY SEPARATING THE COORDINATES OF THE TWO COMPONENTS OF THE COMPLEX. THE AVERAGE RMS DEVIATION OF THE BACKBONE ATOMS, WHEN MATCHED IN A PAIRWISE MANNER, IS 2.6 ANGSTROMS, WITH THE POORLY DEFINED REGIONS OF RESIDUES 30 A - 38 A, AND 69 A - 74 A OF BGTX EXCLUDED. RESTRAINT VIOLATIONS: VIOLATIONS WERE CATEGORIZED ACCORDING TO SIZE. THE TOTAL NUMBER OF VIOLATIONS IN EACH CATEGORY WAS ADDED, AND THAT NUMBER DIVIDED BY 4 TO DETERMINE THE AVERAGE NUMBER OF VIOLATIONS PER STRUCTURE FOR EACH CATEGORY. VIOLATION RANGE AVERAGE NUMBER OF VIOLATIONS (ANGSTROMS) VIOLATION >0.7 5.0 0.7>=VIOLATION >0.6 6.0 0.6>=VIOLATION >0.5 5.75 0.5>=VIOLATION >0.4 9.5 0.4>=VIOLATION >0.3 17.0 0.3>=VIOLATION >0.2 16.5 0.2>=VIOLATION >0.1 18.0. TO SIMPLIFY THE CALCULATIONS, ONLY THE FIRST SIX AMINO ACIDS (185 - 190) OF THE DODECAPEPTIDE WERE INCORPORATED INTO THE STRUCTURE OF THE COMPLEX. THIS WAS APPROPRIATE AS NO INTERMOLECULAR NOE'S AND NO LONG-RANGE INTRAMOLECULAR NOE'S WERE ASSIGNED INVOLVING PEPTIDE RESIDUES 191 - 196. THE COORDINATES ARE PRESENTED IN FOUR SEPARATE MODELS, WITH TER STATEMENTS TO SEPARATE THE BGTX PART OF THE COMPLEX FROM THE NACHR PORTION OF THE COMPLEX. ALL STRUCTURES WERE MATCHED IN CARTESIAN SPACE SUCH THAT THE RMSD BETWEEN THEM WAS MINIMIZED, WITH THE EXCLUSION OF RESIDUES 30 A - 38 A, AND 69 A - 74 A OF BGTX.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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