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- PDB-2ywk: Crystal structure of RRM-domain derived from human putative RNA-b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ywk
タイトルCrystal structure of RRM-domain derived from human putative RNA-binding protein 11
要素Putative RNA-binding protein 11
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RRM-domain / RNA-binding / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(U) RNA binding / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / RNA splicing / mRNA processing / cellular response to oxidative stress / cell differentiation / single-stranded RNA binding / nuclear speck / protein homodimerization activity / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
RBM11, RNA recognition motif / : / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...RBM11, RNA recognition motif / : / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Splicing regulator RBM11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Kawazoe, M. / Takemoto, C. / Kaminishi, T. / Uchikubo-Kamo, T. / Nishino, A. / Morita, S. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of RRM-domain derived from human putative RNA-binding protein 11
著者: Kawazoe, M. / Takemoto, C. / Kaminishi, T. / Uchikubo-Kamo, T. / Nishino, A. / Morita, S. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年4月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative RNA-binding protein 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3401
ポリマ－10,3401
非ポリマー00
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.366, 46.366, 59.596
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Putative RNA-binding protein 11 / RNA-binding motif protein 11


分子量: 10339.598 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM-domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Cell-free protein synthesis / 遺伝子: RBM11 / プラスミド: PK050711-13 / 参照: UniProt: P57052
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.787452 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.186951 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.26M Sodium dihydrogen phosphate, 0.14M di-Potassium hydrogen phosphate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 0.97958 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97958 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→33.33 Å / Num. obs: 11182 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 21.61 % / Biso Wilson estimate: 14.2 Å2 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 42.06
反射 シェル解像度: 1.54→1.6 Å / 冗長度: 22.1 % / Mean I/σ(I) obs: 8.98 / Num. unique all: 1064 / Rsym value: 0.435 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1P27

1p27


解像度: 1.54→33.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1004929.55 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 579 5.2 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 11175 98 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.3409 Å2 / ksol: 0.398951 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 13.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7 Å2-0.46 Å20 Å2
2--0.7 Å20 Å2
3----1.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→33.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数657 0 0 80 737
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
LS精密化 シェル解像度: 1.54→1.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 97 5.4 %
Rwork0.202 1684 -
obs--97 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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