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万見
- PDB-2lay: Structure of the first WW domain of human YAP in complex with a p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lay
タイトルStructure of the first WW domain of human YAP in complex with a phosphorylated human Smad1 derived peptide
要素
  • Mothers against decapentaplegic homolog 1
  • Yorkie homolog
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSCRIPTION / YAP / SMAD / CDK / signal transduction / SIGNALING PROTEIN-TRANSCRIPTION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mesodermal cell fate commitment / homomeric SMAD protein complex / osteoblast fate commitment / enterocyte differentiation / SMAD protein complex / regulation of keratinocyte proliferation / RUNX2 regulates bone development / heteromeric SMAD protein complex / co-SMAD binding / regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation ...mesodermal cell fate commitment / homomeric SMAD protein complex / osteoblast fate commitment / enterocyte differentiation / SMAD protein complex / regulation of keratinocyte proliferation / RUNX2 regulates bone development / heteromeric SMAD protein complex / co-SMAD binding / regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation of muscle cell differentiation / cardiac muscle tissue regeneration / positive regulation of cartilage development / glandular epithelial cell differentiation / TEAD-YAP complex / lateral mesoderm development / DEAD/H-box RNA helicase binding / bud elongation involved in lung branching / polarized epithelial cell differentiation / primary miRNA binding / RUNX3 regulates YAP1-mediated transcription / notochord development / negative regulation of cilium assembly / gamete generation / hindbrain development / lung epithelial cell differentiation / cardiac conduction system development / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / heart process / trophectodermal cell differentiation / primary miRNA processing / paraxial mesoderm development / hippo signaling / regulation of stem cell proliferation / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / negative regulation of epithelial cell apoptotic process / intestinal epithelial cell development / tissue homeostasis / SMAD protein signal transduction / Signaling by BMP / embryonic pattern specification / Formation of axial mesoderm / negative regulation of stem cell differentiation / embryonic heart tube morphogenesis / female germ cell nucleus / I-SMAD binding / proline-rich region binding / Signaling by Hippo / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / nuclear inner membrane / Cardiogenesis / cartilage development / positive regulation of dendrite development / ureteric bud development / cardiac muscle cell proliferation / organ growth / negative regulation of epithelial cell differentiation / interleukin-6-mediated signaling pathway / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of Notch signaling pathway / midbrain development / positive regulation of sprouting angiogenesis / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / positive regulation of stem cell population maintenance / Zygotic genome activation (ZGA) / : / regulation of neurogenesis / somatic stem cell population maintenance / anatomical structure morphogenesis / bicellular tight junction / canonical Wnt signaling pathway / BMP signaling pathway / positive regulation of osteoblast differentiation / vasculogenesis / Nuclear signaling by ERBB4 / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / keratinocyte differentiation / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ossification / male germ cell nucleus / response to progesterone / positive regulation of epithelial cell proliferation / epithelial cell proliferation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / stem cell differentiation / transcription coregulator activity / wound healing / cellular response to gamma radiation / cell morphogenesis / bone development / positive regulation of miRNA transcription / positive regulation of protein localization to nucleus / transcription corepressor activity / osteoblast differentiation / cell junction / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway
類似検索 - 分子機能
: / Omega loop, TEAD interating region 3 / : / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. ...: / Omega loop, TEAD interating region 3 / : / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / SMAD-like domain superfamily / SMAD/FHA domain superfamily / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcriptional coactivator YAP1 / Mothers against decapentaplegic homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Macias, M.J. / Aragon, E. / Goerner, N. / Zaromytidou, A. / Xi, Q. / Escobedo, A. / Massague, J.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2011
タイトル: A Smad action turnover switch operated by WW domain readers of a phosphoserine code.
著者: Aragon, E. / Goerner, N. / Zaromytidou, A.I. / Xi, Q. / Escobedo, A. / Massague, J. / Macias, M.J.
履歴
登録2011年3月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Yorkie homolog
B: Mothers against decapentaplegic homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,2092
ポリマ－5,2092
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 300structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Yorkie homolog / 65 kDa Yes-associated protein / YAP65


分子量: 4151.594 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 170-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YAP1, YAP65 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46937
#2: タンパク質・ペプチド Mothers against decapentaplegic homolog 1 / MAD homolog 1 / Mothers against DPP homolog 1 / JV4-1 / Mad-related protein 1 / SMAD family member ...MAD homolog 1 / Mothers against DPP homolog 1 / JV4-1 / Mad-related protein 1 / SMAD family member 1 / SMAD 1 / Smad1 / hSMAD1 / Transforming growth factor-beta-signaling protein 1 / BSP-1


分子量: 1056.985 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 201-209 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15797
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Structure of the first domain of human Yap in complex with a human Smad1 derived peptide.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H NOESY
1212D 1H-1H TOCSY
1333D CBCA(CO)NH
1433D HN(CA)CB
1522D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM NEDD4LWW3, 3 mM SMAD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 15N] NEDD4LWW3, 3 mM SMAD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] NEDD4LWW3, 3 mM SMAD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMNEDD4LWW3-11
3 mMSMAD3-21
20 mMsodium phosphate-31
100 mMsodium chloride-41
2 mMsodium azide-51
1 mMNEDD4LWW3-6[U-100% 15N]2
3 mMSMAD3-72
20 mMsodium phosphate-82
100 mMsodium chloride-92
2 mMsodium azide-102
1 mMNEDD4LWW3-11[U-100% 13C; U-100% 15N]3
3 mMSMAD3-123
20 mMsodium phosphate-133
100 mMsodium chloride-143
2 mMsodium azide-153
試料状態イオン強度: 0.42 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 285 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CNS精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 625 / NOE intraresidue total count: 0 / NOE long range total count: 258 / NOE medium range total count: 81 / NOE sequential total count: 172 / Hydrogen bond constraints total count: 10
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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