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- PDB-2jjd: Protein Tyrosine Phosphatase, Receptor Type, E isoform -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jjd
タイトルProtein Tyrosine Phosphatase, Receptor Type, E isoform
要素RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
キーワードHYDROLASE / TRANSMEMBRANE / PHOSPHOPROTEIN / PROTEIN PHOSPHATASE / CONSORTIUM / STRUCTURAL / PHOSPHATASE / GLYCOPROTEIN / SGC / PTPRE / MEMBRANE / GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Receptor tyrosine-protein phosphatase, alpha/epsilon-type / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Receptor tyrosine-protein phosphatase, alpha/epsilon-type / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase epsilon
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Elkins, J.M. / Ugochukwu, E. / Alfano, I. / Barr, A.J. / Bunkoczi, G. / King, O.N.F. / Filippakopoulos, P. / Savitsky, P. / Salah, E. / Pike, A. ...Elkins, J.M. / Ugochukwu, E. / Alfano, I. / Barr, A.J. / Bunkoczi, G. / King, O.N.F. / Filippakopoulos, P. / Savitsky, P. / Salah, E. / Pike, A. / Johansson, C. / Das, S. / Burgess-Brown, N.A. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Knapp, S.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 2009
タイトル: Large-Scale Structural Analysis of the Classical Human Protein Tyrosine Phosphatome.
著者: Barr, A.J. / Ugochukwu, E. / Lee, W.H. / King, O.N.F. / Filippakopoulos, P. / Alfano, I. / Savitsky, P. / Burgess-Brown, N.A. / Muller, S. / Knapp, S.
履歴
登録2008年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22012年6月6日Group: Other

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
B: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
C: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
D: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
E: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
F: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)418,02818
ポリマ-417,6026
非ポリマー42512
00
1
A: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6713
ポリマ-69,6001
非ポリマー712
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,7074
ポリマ-69,6001
非ポリマー1063
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6362
ポリマ-69,6001
非ポリマー351
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6713
ポリマ-69,6001
非ポリマー712
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6713
ポリマ-69,6001
非ポリマー712
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6713
ポリマ-69,6001
非ポリマー712
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.020, 123.616, 219.116
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
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31C
41D
51E
61F
12A
22B
32C
42D
52E
62F
13A
23B
33C
43D
53E
63F
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44D
54E
64F
15A
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45D
55E
65F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
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3434C360 - 365
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1241A444 - 574
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1341A585 - 619
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NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
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NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9858, -0.04493, -0.16179), (-0.04436, 0.99899, -0.00714), (0.16195, 0.00013, -0.9868)-61.88751, 55.96052, -99.51503
2given(0.33799, 0.01381, 0.94105), (-0.09495, 0.99529, 0.01949), (-0.93635, -0.09594, 0.33771)57.70181, 12.23866, -118.23937
3given(-0.4735, 0.00167, -0.88079), (-0.05678, 0.99786, 0.03242), (0.87896, 0.06536, -0.47239)-118.28419, 80.18089, 0.21715
4given(-0.46401, -0.00026, 0.88583), (-0.02436, 0.99963, -0.01247), (-0.88549, -0.02736, -0.46385)-56.26374, 40.01058, -105.86585
5given(0.59319, 0.01957, -0.80482), (-0.04287, 0.99905, -0.0073), (0.80392, 0.03883, 0.59347)11.48757, 97.01311, -3.3822

-
要素

#1: タンパク質
RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE EPSILON / PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE EPSILON / R-PTP -EPSILON / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE / RECEPTOR ...PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE EPSILON / R-PTP -EPSILON / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE / RECEPTOR TYPE / E ISOFORM


分子量: 69600.383 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 107-697 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-CH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2 / 参照: UniProt: P23469, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
配列の詳細THERE IS A MUTATION OF GLU->GLY AT RESIDUE 581 (CLONING ERROR)

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.84 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 1.60 M MGSO4, 0.1 M MES PH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9537
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→34.65 Å / Num. obs: 373908 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 92.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→218.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 41.207 / SU ML: 0.315 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.158 / ESU R Free: 0.4 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 5502 5 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.223 104282 98.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.9 Å20 Å22.51 Å2
2--5.05 Å20 Å2
3----1.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→218.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23738 0 12 0 23750
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02124353
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0215151
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1691.92533330
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.871336749
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.44853199
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X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.566153134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.41215122
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.23850
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02127893
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.025329
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
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X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2021.516133
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.396225372
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.63538220
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.0444.57958
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
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46F813medium positional0.20.5
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55E201medium thermal0.142
56F201medium thermal0.172
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.361 345
Rwork0.341 6911
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.42741.03420.60413.07591.27065.95580.09790.0805-0.14-0.1290.09690.0642-0.1058-0.1098-0.1947-0.29430.0275-0.161-0.1424-0.0531-0.2083-70.346-37.431-47.336
23.5588-0.0495-0.4474.4475-0.0652.22470.12260.24680.0343-0.2388-0.07-0.0932-0.1175-0.1285-0.0526-0.20450.0111-0.0692-0.10250.0224-0.3329-45.061-9.379-52.817
32.9247-0.59110.16491.923-0.02455.03140.1158-0.0383-0.1331-0.0299-0.0301-0.11240.10810.2497-0.0858-0.2804-0.0344-0.1529-0.11930.0295-0.195916.84121.973-63.574
42.7916-0.4554-0.3165.3675-0.00712.5940.0809-0.5188-0.05940.3483-0.01060.1883-0.364-0.0386-0.0703-0.19350.001-0.05830.104-0.0975-0.3125-8.40648.749-54.652
56.22761.0270.41331.8048-0.13293.9585-0.2099-0.3416-0.3940.0394-0.0409-0.0285-0.0314-0.19760.2508-0.13330.0418-0.0112-0.1927-0.015-0.2217-11.643-19.226-64.864
62.7921-0.02810.08284.99080.44863.4117-0.08440.21960.1669-0.2256-0.12850.3012-0.0748-0.42270.2129-0.1740.0282-0.1645-0.01970.0414-0.3554-7.3545.886-92.97
76.2634-1.2985-0.32992.79450.38744.1099-0.30560.3536-0.52470.08350.0371-0.01020.09320.15350.2685-0.2281-0.00410.0044-0.01050.0198-0.1222-43.77445.631-42.281
82.4947-0.3852-0.12874.91170.08284.07550.0223-0.34240.13210.3348-0.2145-0.24790.00910.43960.1923-0.1636-0.0626-0.14450.0987-0.065-0.3134-50.62771.495-14.995
93.5930.0308-0.72082.3378-0.79833.8645-0.0727-0.27370.08410.13550.12320.07740.17790.1478-0.0505-0.11290.0401-0.1244-0.0598-0.0517-0.33-65.0235.193-20.658
103.61580.07070.63744.27410.04342.5410.0854-0.42530.53460.0337-0.00120.2315-0.0149-0.0924-0.0841-0.26110.0457-0.0779-0.0842-0.0907-0.1947-81.96732.307-41.433
113.49320.1591-0.62852.82730.9474.1885-0.04010.20090.1129-0.22140.0978-0.08820.0989-0.0554-0.0576-0.06620.0184-0.1635-0.1632-0.004-0.35716.79263.321-89.564
123.5196-0.1340.16415.3808-0.18813.20710.23060.44380.3789-0.3006-0.0332-0.4179-0.06370.3186-0.1974-0.255-0.0563-0.08480.10330.0132-0.194826.92489.699-71.046
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A112 - 406
2X-RAY DIFFRACTION2A425 - 691
3X-RAY DIFFRACTION3B111 - 406
4X-RAY DIFFRACTION4B425 - 691
5X-RAY DIFFRACTION5C111 - 406
6X-RAY DIFFRACTION6C425 - 691
7X-RAY DIFFRACTION7D112 - 406
8X-RAY DIFFRACTION8D425 - 691
9X-RAY DIFFRACTION9E111 - 406
10X-RAY DIFFRACTION10E425 - 691
11X-RAY DIFFRACTION11F111 - 406
12X-RAY DIFFRACTION12F425 - 691

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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