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- PDB-2j6o: ATYPICAL POLYPROLINE RECOGNITION BY THE CMS N-TERMINAL SH3 DOMAIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j6o
タイトルATYPICAL POLYPROLINE RECOGNITION BY THE CMS N-TERMINAL SH3 DOMAIN. CMS:CD2 HETEROTRIMER
要素
  • CD2-ASSOCIATED PROTEIN
  • T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2
キーワードPROTEIN BINDING / PHOSPHORYLATION / ADAPTOR PROTEIN / EGFR DOWNREGULATION / CMS / SH3 DOMAIN / SH3-BINDING / COILED COIL / SH3 DOMAIN RECOGNITION / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of myeloid dendritic cell activation / membrane raft polarization / response to glial cell derived neurotrophic factor / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / transforming growth factor beta1 production / localization of cell / Rab protein signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / slit diaphragm / response to transforming growth factor beta ...positive regulation of myeloid dendritic cell activation / membrane raft polarization / response to glial cell derived neurotrophic factor / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / transforming growth factor beta1 production / localization of cell / Rab protein signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / slit diaphragm / response to transforming growth factor beta / podocyte differentiation / immunological synapse formation / endothelium development / nerve growth factor signaling pathway / cell-cell adhesion mediated by cadherin / collateral sprouting / protein heterooligomerization / renal albumin absorption / substrate-dependent cell migration, cell extension / membrane organization / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / natural killer cell mediated cytotoxicity / cell-cell junction organization / filopodium assembly / natural killer cell activation / podosome / Nephrin family interactions / heterotypic cell-cell adhesion / regulation of T cell differentiation / clathrin binding / maintenance of blood-brain barrier / nuclear envelope lumen / cell leading edge / glucose import / filamentous actin / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / centriolar satellite / protein secretion / lymph node development / adipose tissue development / stress-activated MAPK cascade / ruffle / T cell activation / ERK1 and ERK2 cascade / actin filament polymerization / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / trans-Golgi network membrane / liver development / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of protein secretion / Cell surface interactions at the vascular wall / regulation of actin cytoskeleton organization / actin filament organization / synapse organization / protein catabolic process / response to virus / response to insulin / regulation of synaptic plasticity / neuromuscular junction / lipid metabolic process / cytoplasmic side of plasma membrane / structural constituent of cytoskeleton / receptor tyrosine kinase binding / fibrillar center / cell-cell adhesion / response to wounding / SH3 domain binding / positive regulation of protein localization to nucleus / : / male gonad development / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of type II interferon production / cell-cell junction / actin filament binding / cell migration / actin cytoskeleton / late endosome / signaling receptor activity / T cell receptor signaling pathway / growth cone / protein-containing complex assembly / vesicle / response to oxidative stress / negative regulation of neuron apoptotic process / cell population proliferation / cell surface receptor signaling pathway / inflammatory response / cadherin binding / cell cycle / cell division / external side of plasma membrane / axon / signaling receptor binding / apoptotic process / dendrite / Golgi apparatus / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
T-cell surface antigen CD2 / CD2-associated protein, first SH3 domain / CD2-associated protein, second SH3 domain / CD2-associated protein, third SH3 domain / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / Immunoglobulin V-set domain ...T-cell surface antigen CD2 / CD2-associated protein, first SH3 domain / CD2-associated protein, second SH3 domain / CD2-associated protein, third SH3 domain / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / Immunoglobulin V-set domain / SH3 type barrels. / Immunoglobulin V-set domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface antigen CD2 / CD2-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Moncalian, G. / Cardenes, N. / Deribe, Y.L. / Spinola-Amilibia, M. / Dikic, I. / Bravo, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Atypical Polyproline Recognition by the Cms N-Terminal SH3 Domain.
著者: Moncalian, G. / Cardenes, N. / Deribe, Y.L. / Spinola-Amilibia, M. / Dikic, I. / Bravo, J.
履歴
登録2006年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD2-ASSOCIATED PROTEIN
C: T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5322
ポリマ－8,5322
非ポリマー00
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)66.391, 66.391, 68.736
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2002-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CD2-ASSOCIATED PROTEIN / CAS LIGAND WITH MULTIPLE SH3 DOMAINS / ADAPTER PROTEIN CMS / CMS


分子量: 7412.285 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 DOMAIN, RESIDUES 1-62 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET21 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y5K6
#2: タンパク質・ペプチド T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2 / T-CELL SURFACE ANTIGEN T11/LEU-5 / LFA-2 / LFA-3 RECEPTOR / ERYTHROCYTE RECEPTOR / ROSETTE RECEPTOR / CD2


分子量: 1119.382 Da / 分子数: 1 / 断片: CMS BINDING SEQUENCE, RESIDUES 324-333 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P06729
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.42 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: 20% PEG3000, 0.1M ACETATE PH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.54179
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月7日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→34.36 Å / Num. obs: 3933 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 16.66 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 25.02
反射 シェル解像度: 2.22→2.26 Å / 冗長度: 14.22 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 15.74 / % possible all: 86.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
TRUNCATEデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CMSA-CBL-B STRUCTURE

解像度: 2.23→47.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 8.792 / SU ML: 0.211 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.361 / ESU R Free: 0.259 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS STRUCTURE IS A HETEROTRIMER CONSISTING OF TWO CMS SH3A DOMAINS AND ONE CD2 PEPTIDE IN TWO ORIENTATIONS, WITH 0.5 ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS STRUCTURE IS A HETEROTRIMER CONSISTING OF TWO CMS SH3A DOMAINS AND ONE CD2 PEPTIDE IN TWO ORIENTATIONS, WITH 0.5 OCCUPANCY EACH. THE SECOND CMS SH3A MOLECULES, AS WELL AS THE SECOND ORIENTATION OF THE PEPTIDE, ARE RELATED TO THAT IN THE ASYMMETRIC UNIT BY A CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY OPERATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 177 4.52 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.243 3932 98.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å20 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→47.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数534 0 0 46 580
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.022562
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3061.974762
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.75568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.94424.06232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.88315104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.052156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.282
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02432
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2220
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.2353
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.233
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2560.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1960.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4823335
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.314534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0584254
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0076225
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 9.75→47.73 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.339 3
Rwork0.405 59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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