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- PDB-2j7i: ATYPICAL POLYPROLINE RECOGNITION BY THE CMS N-TERMINAL SH3 DOMAIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j7i
タイトルATYPICAL POLYPROLINE RECOGNITION BY THE CMS N-TERMINAL SH3 DOMAIN. CMS:CD2 HETERODIMER
要素
  • CD2-ASSOCIATED PROTEIN
  • T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2
キーワードPROTEIN BINDING / COILED COIL / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN / CELL ADHESION / EGFR DOWNREGULATION / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / TRANSMEMBRANE / PHOSPHORYLATION / ADAPTOR PROTEIN / CMS / CD2AD / MEMBRANE / SH3 DOMAIN / SH3-BINDING / SH3 DOMAIN RECOGNITION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of myeloid dendritic cell activation / membrane raft polarization / response to glial cell derived neurotrophic factor / transforming growth factor beta1 production / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / localization of cell / slit diaphragm / Rab protein signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / response to transforming growth factor beta ...positive regulation of myeloid dendritic cell activation / membrane raft polarization / response to glial cell derived neurotrophic factor / transforming growth factor beta1 production / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / localization of cell / slit diaphragm / Rab protein signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / response to transforming growth factor beta / podocyte differentiation / immunological synapse formation / endothelium development / nerve growth factor signaling pathway / protein heterooligomerization / collateral sprouting / renal albumin absorption / substrate-dependent cell migration, cell extension / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / cell-cell adhesion mediated by cadherin / filopodium assembly / membrane organization / cell-cell junction organization / Nephrin family interactions / natural killer cell activation / heterotypic cell-cell adhesion / podosome / regulation of T cell differentiation / clathrin binding / maintenance of blood-brain barrier / natural killer cell mediated cytotoxicity / nuclear envelope lumen / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / D-glucose import / cell leading edge / filamentous actin / protein secretion / adipose tissue development / lymph node development / stress-activated MAPK cascade / ruffle / ERK1 and ERK2 cascade / actin filament polymerization / T cell activation / actin filament organization / liver development / trans-Golgi network membrane / positive regulation of interleukin-8 production / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of protein secretion / regulation of actin cytoskeleton organization / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein catabolic process / synapse organization / response to insulin / cell-cell adhesion / neuromuscular junction / receptor tyrosine kinase binding / regulation of synaptic plasticity / structural constituent of cytoskeleton / SH3 domain binding / lipid metabolic process / response to wounding / response to virus / centriolar satellite / positive regulation of protein localization to nucleus / cytoplasmic side of plasma membrane / fibrillar center / positive regulation of type II interferon production / male gonad development / positive regulation of tumor necrosis factor production / actin filament binding / late endosome / cell migration / cell-cell junction / actin cytoskeleton / signaling receptor activity / T cell receptor signaling pathway / growth cone / protein-containing complex assembly / vesicle / response to oxidative stress / negative regulation of neuron apoptotic process / cell population proliferation / cell surface receptor signaling pathway / immune response / cadherin binding / inflammatory response / external side of plasma membrane / axon / signaling receptor binding / cell division / apoptotic process / dendrite / cell surface / Golgi apparatus / signal transduction / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
T-cell surface antigen CD2 / CD2-associated protein, first SH3 domain / CD2-associated protein, second SH3 domain / CD2-associated protein, third SH3 domain / : / : / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains ...T-cell surface antigen CD2 / CD2-associated protein, first SH3 domain / CD2-associated protein, second SH3 domain / CD2-associated protein, third SH3 domain / : / : / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / Immunoglobulin V-set domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / Immunoglobulin V-set domain / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface antigen CD2 / CD2-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Moncalian, G. / Cardenes, N. / Deribe, Y.L. / Spinola-Amilibia, M. / Dikic, I. / Bravo, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Atypical Polyproline Recognition by the Cms N-Terminal Src Homology 3 Domain.
著者: Moncalian, G. / Cardenes, N. / Deribe, Y.L. / Spinola-Amilibia, M. / Dikic, I. / Bravo, J.
履歴
登録2006年10月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD2-ASSOCIATED PROTEIN
B: CD2-ASSOCIATED PROTEIN
C: T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2
D: T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0634
ポリマ－17,0634
非ポリマー00
水55831
1
A: CD2-ASSOCIATED PROTEIN
C: T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5322
ポリマ－8,5322
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CD2-ASSOCIATED PROTEIN
D: T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5322
ポリマ－8,5322
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)36.319, 59.719, 70.867
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CD2-ASSOCIATED PROTEIN / CAS LIGAND WITH MULTIPLE SH3 DOMAINS / ADAPTER PROTEIN CMS / CMS


分子量: 7412.285 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 DOMAIN, RESIDUES 1-62 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-TERMINAL SH3 DOMAIN FROM CMS (CAS LIGAND WITH MULTIPLE SH3 DOMAINS) OR CD2AP (CD2-ASSOCIATED PROTEIN)
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET 21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSSETTA (DE3) PLYS / 参照: UniProt: Q9Y5K6
#2: タンパク質・ペプチド T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2 / T-CELL SURFACE ANTIGEN T11/LEU-5 / LFA-2 / LFA-3 RECEPTOR / ERYTHROCYTE RECEPTOR / ROSETTE RECEPTOR / CD2


分子量: 1119.382 Da / 分子数: 2 / 断片: CMS BINDING SEQUENCE, RESIDUES 324-333 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P06729
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.2 %
結晶化pH: 8 / 詳細: 30% PEG8000, 0.2M NACL, 0.1M TRIS-HCL PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.54179
検出器タイプ: MARRESERACH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年6月8日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→36.29 Å / Num. obs: 3729 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2.4 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 49.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2.9→3.1 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CMSA-CBL-B STRUCTURE

解像度: 2.9→19.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Data cutoff high absF: 590838.33 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 184 5 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.248 3690 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 24.9924 Å2 / ksol: 0.320003 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.69 Å20 Å20 Å2
2---20.39 Å20 Å2
3---14.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1111 0 0 31 1142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.36
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.742
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it11.722.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.076 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 17 2.8 %
Rwork0.341 581 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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