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万見
- PDB-2hda: Yes SH3 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hda
タイトルYes SH3 domain
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Yes
キーワードTRANSFERASE / main beta
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glucose transmembrane transport / protein modification process => GO:0036211 / regulation of vascular permeability / CD28 co-stimulation / EPH-Ephrin signaling / microtubule organizing center / Regulation of KIT signaling / epidermal growth factor receptor binding / postsynaptic specialization, intracellular component / CTLA4 inhibitory signaling ...regulation of glucose transmembrane transport / protein modification process => GO:0036211 / regulation of vascular permeability / CD28 co-stimulation / EPH-Ephrin signaling / microtubule organizing center / Regulation of KIT signaling / epidermal growth factor receptor binding / postsynaptic specialization, intracellular component / CTLA4 inhibitory signaling / leukocyte migration / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / EPHA-mediated growth cone collapse / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / PECAM1 interactions / Signaling by ERBB2 / FCGR activation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to retinoic acid / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / T cell costimulation / EPHB-mediated forward signaling / phosphotyrosine residue binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / actin filament / Regulation of signaling by CBL / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / regulation of cell population proliferation / protein tyrosine kinase activity / transmembrane transporter binding / cell differentiation / innate immune response / focal adhesion / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase Yes, SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily ...Tyrosine-protein kinase Yes, SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Yes
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Camara-Artigas, A. / Luque, I. / Ruiz-Sanz, J. / Mateo, P.L. / Martin-Garcia, J.M.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2007
タイトル: Crystallographic structure of the SH3 domain of the human c-Yes tyrosine kinase: Loop flexibility and amyloid aggregation.
著者: Martin-Garcia, J.M. / Luque, I. / Mateo, P.L. / Ruiz-Sanz, J. / Camara-Artigas, A.
履歴
登録2006年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Yes
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,2252
ポリマ－7,1291
非ポリマー961
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Yes
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,34912
ポリマ－42,7736
非ポリマー5766
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z1
Buried area8530 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area16400 Å2
手法PISA
3
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Yes
ヘテロ分子

A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Yes
ヘテロ分子

A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Yes
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6756
ポリマ－21,3863
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)46.009, 46.009, 90.431
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-51-

SO4

21A-51-

SO4

31A-34-

HOH

41A-38-

HOH

51A-39-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Yes / p61-Yes / c-Yes


分子量: 7128.813 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YES1, YES / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07947, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.19 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 1.6 M ammonium sulphate, 0.1 M bicine, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 15K, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6500 / 検出器: CCD / 日付: 2006年1月30日 / 詳細: Montel optics
放射モノクロメーター: Bruker Microfocus (Montel Optics) Microstar
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→50 Å / Num. obs: 5626 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.08 % / Biso Wilson estimate: 20.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0469 / Rsym value: 0.025 / Net I/σ(I): 28.37
反射 シェル解像度: 1.81→1.95 Å / 冗長度: 4.19 % / Rmerge(I) obs: 0.238 / Mean I/σ(I) obs: 5.19 / Num. unique all: 1058 / Rsym value: 0.1825 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FYN

1fyn


解像度: 1.9→14.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 2.452 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.186 / ESU R Free: 0.174 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26969 218 4.5 %RANDOM
Rwork0.21391 ---
all0.22 4663 --
obs0.21619 4655 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→14.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数473 0 5 41 519
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.022485
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0651.928660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.733558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.10423.7524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.8261572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.228153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1480.269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.02376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.2183
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3210.2329
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2510.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2450.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2480.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9712293
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1693466
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8362223
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2353194
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 17 -
Rwork0.203 325 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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