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万見
- PDB-2evt: Crystal structure of D48V mutant of human Glycolipid Transfer Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2evt
タイトルCrystal structure of D48V mutant of human Glycolipid Transfer Protein
要素Glycolipid transfer protein
キーワードLIPID TRANSPORT / D48V mutant human GLTP
機能・相同性
機能・相同性情報


glycolipid transfer activity / lipid transfer activity / ceramide 1-phosphate transfer activity / ceramide transport / ceramide 1-phosphate binding / glycolipid binding / Glycosphingolipid transport / intermembrane lipid transfer / response to immobilization stress / lipid binding ...glycolipid transfer activity / lipid transfer activity / ceramide 1-phosphate transfer activity / ceramide transport / ceramide 1-phosphate binding / glycolipid binding / Glycosphingolipid transport / intermembrane lipid transfer / response to immobilization stress / lipid binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycolipid transfer protein domain / Glycolipid transfer protein superfamily / Glycolipid transfer protein (GLTP) / Glycolipid transfer protein, GLTP / Glycolipid transfer protein / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HEXANE / Glycolipid transfer protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Malinina, L. / Malakhova, M.L. / Teplov, A. / Brown, R.E. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2006
タイトル: The liganding of glycolipid transfer protein is controlled by glycolipid acyl structure.
著者: Malinina, L. / Malakhova, M.L. / Kanack, A.T. / Lu, M. / Abagyan, R. / Brown, R.E. / Patel, D.J.
履歴
登録2005年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年12月26日Group: Database references
改定 1.42017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 600HETEROGEN UNK ATOMS ARE UNKNOWN FRAGMENT OF HYDROCARBOM

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycolipid transfer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9482
ポリマ－23,8621
非ポリマー861
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.459, 35.360, 58.011
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glycolipid transfer protein / GLTP


分子量: 23861.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET30 XA-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NZD2
#2: 化合物 ChemComp-HEX / HEXANE / ヘキサン


分子量: 86.175 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: PEG, potassium phosphate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年7月20日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→20 Å / Num. all: 13588 / Num. obs: 13588 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Χ2: 1.159 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 1.99→2.07 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.498 / Num. unique all: 1298 / Χ2: 1.445 / % possible all: 94.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SWX

1swx


解像度: 1.99→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 5.347 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.239 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 678 5 %RANDOM
Rwork0.201 ---
all0.203 13588 --
obs0.203 13587 97.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.389 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20.33 Å2
2---1.21 Å20 Å2
3---1.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1619 0 6 222 1847
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221669
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021549
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.121.9672256
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.17133621
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2585199
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.2252
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021794
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02325
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.2453
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.220.21749
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0980.2943
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2158
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.220.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2250.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5341.51007
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04121631
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4873662
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5944.5625
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.046 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.445 37
Rwork0.292 786
obs-823

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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