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- PDB-4kbs: Crystal structure of human ceramide-1-phosphate transfer protein ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kbs
タイトルCrystal structure of human ceramide-1-phosphate transfer protein (CPTP) in complex with 12:0 phosphatidic acid (12:0 PA)
要素Glycolipid transfer protein domain-containing protein 1
キーワードLIPID TRANSPORT / Lipid transfer protein / GLTP-fold / CPTP / C1P / Ceramide-1-phosphate / Protein-lipid complex / Eicosanoid
機能・相同性
機能・相同性情報


ceramide 1-phosphate transport / ceramide transport / ceramide 1-phosphate binding / ceramide 1-phosphate transfer activity / Glycosphingolipid transport / intermembrane lipid transfer / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / nuclear outer membrane / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of autophagy ...ceramide 1-phosphate transport / ceramide transport / ceramide 1-phosphate binding / ceramide 1-phosphate transfer activity / Glycosphingolipid transport / intermembrane lipid transfer / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / nuclear outer membrane / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of autophagy / phospholipid binding / endosome membrane / Golgi apparatus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycolipid transfer protein domain / Glycolipid transfer protein superfamily / Glycolipid transfer protein (GLTP) / Glycolipid transfer protein, GLTP / Glycolipid transfer protein / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-DILAUROYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE / Ceramide-1-phosphate transfer protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.898 Å
データ登録者Simanshu, D.K. / Brown, R.E. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Non-vesicular trafficking by a ceramide-1-phosphate transfer protein regulates eicosanoids.
著者: Simanshu, D.K. / Kamlekar, R.K. / Wijesinghe, D.S. / Zou, X. / Zhai, X. / Mishra, S.K. / Molotkovsky, J.G. / Malinina, L. / Hinchcliffe, E.H. / Chalfant, C.E. / Brown, R.E. / Patel, D.J.
履歴
登録2013年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月11日Group: Database references
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycolipid transfer protein domain-containing protein 1
B: Glycolipid transfer protein domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1646
ポリマ－48,9682
非ポリマー1,1954
水4,936274
1
A: Glycolipid transfer protein domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0202
ポリマ－24,4841
非ポリマー5361
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glycolipid transfer protein domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1444
ポリマ－24,4841
非ポリマー6603
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.910, 78.116, 107.707
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glycolipid transfer protein domain-containing protein 1


分子量: 24484.154 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLTPD1 / プラスミド: pET-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Star / 参照: UniProt: Q5TA50
#2: 化合物 ChemComp-PX2 / 1,2-DILAUROYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE


分子量: 535.671 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H52O8P
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M Sodium acetate, 0.1 M Bis-Tris propane pH 6.5, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 31943 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.153 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.975.90.45930920.828198.6
1.97-2.0560.29531460.8199.6
2.05-2.1460.20731560.924199.8
2.14-2.2560.14331520.96199.8
2.25-2.3960.10331860.991100
2.39-2.5860.08531721.0551100
2.58-2.8460.06831991.21199.8
2.84-3.255.80.05832181.714199.9
3.25-4.095.60.0532501.975199.6
4.09-505.50.03533721.125198.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.6_289精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Human ceramide-1-phosphate transfer protein in complex with 2:0 Ceramide-1-phosphate (2:0 C1P)

解像度: 1.898→32.622 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.01 / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.12 / 位相誤差: 22.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2337 1946 6.27 %Random
Rwork0.1884 ---
obs0.1913 31035 96.84 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.36 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 86.21 Å2 / Biso mean: 32.8411 Å2 / Biso min: 14.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7804 Å20 Å2-0 Å2
2---0.1928 Å2-0 Å2
3----1.5876 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.898→32.622 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3284 0 80 274 3638
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053480
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8714719
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058534
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009596
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3171311
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8977-1.94520.27751250.20671826195188
1.9452-1.99780.31111330.2131959209293
1.9978-2.05650.30741280.21471987211594
2.0565-2.12290.29061370.21182024216196
2.1229-2.19880.26391370.19592046218397
2.1988-2.28680.26791340.19442062219697
2.2868-2.39080.24941430.18982102224598
2.3908-2.51680.23441410.18752105224699
2.5168-2.67440.23741400.19362117225799
2.6744-2.88080.23451410.19142125226699
2.8808-3.17050.27341450.20682145229099
3.1705-3.62880.23961440.18442165230999
3.6288-4.56990.20891470.16221832330100
4.5699-32.62660.17351510.18252243239497

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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