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- PDB-2cbt: Crystal structure of the neocarzinostatin 4Tes1 mutant bound test... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cbt
タイトルCrystal structure of the neocarzinostatin 4Tes1 mutant bound testosterone hemisuccinate.
要素NEOCARZINOSTATIN
キーワードANTIBIOTIC / PHAGE-DISPLAY / HAPTEN BINDING / NEOCARZINOSTATIN / ANTIMICROBIAL / DNA-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


defense response to bacterium / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Neocarzinostatin-like / Neocarzinostatin family / Neocarzinostatin family / Neocarzinostatin-like / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TESTOSTERONE HEMISUCCINATE / Neocarzinostatin
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOMYCES CARZINOSTATICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Drevelle, A. / Graille, M. / Heyd, B. / Sorel, I. / Ulryck, N. / Pecorari, F. / Desmadril, M. / Van Tilbeurgh, H. / Minard, P.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structures of in Vitro Evolved Binding Sites on Neocarzinostatin Scaffold Reveal Unanticipated Evolutionary Pathways.
著者: Drevelle, A. / Graille, M. / Heyd, B. / Sorel, I. / Ulryck, N. / Pecorari, F. / Desmadril, M. / Van Tilbeurgh, H. / Minard, P.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: In Vitro Evolution of the Binding Specificity of Neocarzinostatin, an Enediyne-Binding Chromoprotein.
著者: Heyd, B. / Pecorari, F. / Collinet, B. / Adjadj, E. / Desmadril, M. / Minard, P.
履歴
登録2006年1月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEOCARZINOSTATIN
B: NEOCARZINOSTATIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3584
ポリマ－22,5812
非ポリマー7772
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.510, 52.510, 128.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 NEOCARZINOSTATIN / NCS / MITOMALCIN / MMC


分子量: 11290.296 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOMYCES CARZINOSTATICUS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P0A3R9
#2: 化合物 ChemComp-TH2 / TESTOSTERONE HEMISUCCINATE / 4-OXO-4-{[(8ALPHA,9BETA,10ALPHA,13ALPHA,14BETA,17ALPHA)-3-OXOANDROST-4-EN-17-YL]OXY}BUTANOIC ACID / テストステロン17β-ヘミスクシナ-ト


分子量: 388.497 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H32O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 67 TO TRP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 69 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 67 TO TRP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 69 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 71 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 79 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 81 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 86 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 112 TO TRP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 128 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 130 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 132 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 135 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 136 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 67 TO TRP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 69 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 71 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 79 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 81 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PHE 86 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PHE 112 TO TRP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 128 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 130 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 132 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 135 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 136 TO SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.71 %
結晶化詳細: 0.9 M SODIUM CITRATE, 0.1 M HEPES PH 7.5 AND 3% ETHANOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.987
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 9943 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NCO

1nco


解像度: 2.2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: TWINNING FRACTION 0.42
Rfactor%反射Selection details
Rfree0.344 -RANDOM
obs0.218 98.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1578 0 56 30 1664
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d1.508
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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