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- PDB-5ypo: Crystal structure of PSD-95 GK domain in complex with phospho-SAP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ypo
タイトルCrystal structure of PSD-95 GK domain in complex with phospho-SAPAP peptide
要素
  • Disks large homolog 4
  • SAPAP
キーワードPROTEIN BINDING / PSD-95 SAPAP phosphorylation Synapse
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / postsynaptic specialization / structural constituent of postsynaptic density ...RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / postsynaptic specialization / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / receptor localization to synapse / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / neuron spine / AMPA glutamate receptor clustering / Trafficking of AMPA receptors / protein localization to synapse / dendritic branch / positive regulation of dendrite morphogenesis / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / LGI-ADAM interactions / proximal dendrite / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / juxtaparanode region of axon / frizzled binding / acetylcholine receptor binding / neuron projection terminus / dendritic spine organization / regulation of NMDA receptor activity / cellular response to potassium ion / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of synapse assembly / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / beta-2 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuromuscular process controlling balance / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / kinesin binding / excitatory synapse / social behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / D1 dopamine receptor binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / cell periphery / PDZ domain binding / neuromuscular junction / establishment of protein localization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / cell-cell adhesion / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / cerebral cortex development / kinase binding / synaptic vesicle / cell-cell junction / cell junction / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein-containing complex assembly / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / molecular adaptor activity / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynapse / postsynaptic density / signaling receptor binding / dendrite / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SAPAP family / Guanylate-kinase-associated protein (GKAP) protein / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site ...SAPAP family / Guanylate-kinase-associated protein (GKAP) protein / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large-associated protein 1 / Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Zhu, J. / Zhou, Q. / Shang, Y. / Weng, Z. / Zhang, R. / Zhang, M.
資金援助 中国, 香港, 8件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)31770779 中国
National Science Foundation (NSF, United States)31470733 中国
National Science Foundation (NSF, United States)U1532121 中国
Shanghai Municipal Science and Technology Commission14YF1406700 中国
the Minister of Science and Technology of China2014CB910204 中国
RGC16103614 香港
RGC16149516 香港
RGCAoE-M09-12 香港
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2017
タイトル: Synaptic Targeting and Function of SAPAPs Mediated by Phosphorylation-Dependent Binding to PSD-95 MAGUKs.
著者: Zhu, J. / Zhou, Q. / Shang, Y. / Li, H. / Peng, M. / Ke, X. / Weng, Z. / Zhang, R. / Huang, X. / Li, S.S.C. / Feng, G. / Lu, Y. / Zhang, M.
履歴
登録2017年11月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Disks large homolog 4
A: Disks large homolog 4
C: SAPAP
D: SAPAP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2057
ポリマ－46,9294
非ポリマー2763
水3,729207
1
B: Disks large homolog 4
C: SAPAP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6494
ポリマ－23,4642
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10670 Å2
手法PISA
2
A: Disks large homolog 4
D: SAPAP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5563
ポリマ－23,4642
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.776, 84.063, 165.123
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90


分子量: 21690.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg4, Dlgh4, Psd95 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31016
#2: タンパク質・ペプチド SAPAP


分子量: 1773.901 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14490*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.75 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: Condition: 0.1 M Ammonium acetate, 0.1 M BIS-TRIS pH 5.5, 17% w/v Polyethylene glycol 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→50 Å / Num. obs: 21711 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.5 % / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UAT

3uat


解像度: 2.29→37.457 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2257 1116 5.15 %
Rwork0.1791 --
obs0.1815 21665 98.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→37.457 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3110 0 18 207 3335
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083215
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8624348
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.7832653
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006572
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2896-2.39380.27771240.1982333X-RAY DIFFRACTION91
2.3938-2.520.22371580.18812536X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.67790.26771420.20112561X-RAY DIFFRACTION100
2.6779-2.88460.27561240.19462589X-RAY DIFFRACTION100
2.8846-3.17470.23231290.19592607X-RAY DIFFRACTION100
3.1747-3.63380.23831460.1752599X-RAY DIFFRACTION99
3.6338-4.57690.20571420.1582611X-RAY DIFFRACTION99
4.5769-37.46190.19071510.17212713X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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