[日本語] English
万見
- PDB-3uat: Guanylate Kinase Domains of the MAGUK Family Scaffold Proteins as... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uat
タイトルGuanylate Kinase Domains of the MAGUK Family Scaffold Proteins as Specific Phospho-Protein Binding Modules
要素
  • Disks large homolog 1
  • phosphor-LGN peptide
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / DLG GK domain / phosphor-peptide binding module / phosphor-LGN
機能・相同性
機能・相同性情報


tissue morphogenesis / L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / lateral cell cortex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / maintenance of centrosome location / membrane raft organization / establishment of centrosome localization ...tissue morphogenesis / L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / lateral cell cortex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / maintenance of centrosome location / membrane raft organization / establishment of centrosome localization / hard palate development / structural constituent of postsynaptic density / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / astral microtubule organization / embryonic skeletal system morphogenesis / negative regulation of p38MAPK cascade / epithelial structure maintenance / reproductive structure development / immunological synapse formation / lateral loop / myelin sheath abaxonal region / receptor localization to synapse / peristalsis / smooth muscle tissue development / bicellular tight junction assembly / cell projection membrane / cortical microtubule organization / paranode region of axon / Trafficking of AMPA receptors / protein localization to synapse / positive regulation of spindle assembly / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of potassium ion transport / protein-containing complex localization / response to light intensity / node of Ranvier / amyloid precursor protein metabolic process / endothelial cell proliferation / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / G alpha (i) signalling events / cortical actin cytoskeleton organization / lens development in camera-type eye / GDP-dissociation inhibitor activity / regulation of myelination / ureteric bud development / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / branching involved in ureteric bud morphogenesis / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle pole / receptor clustering / dynein complex binding / establishment of mitotic spindle orientation / microvillus / kinesin binding / basement membrane / immunological synapse / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / G-protein alpha-subunit binding / bicellular tight junction / lateral plasma membrane / postsynaptic density, intracellular component / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / potassium channel regulator activity / phosphatase binding / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell proliferation / ionotropic glutamate receptor binding / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / negative regulation of T cell proliferation / T-tubule / actin filament polymerization / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of mitotic spindle organization / T cell activation / actin filament organization / basal plasma membrane / mitotic spindle organization / protein localization to plasma membrane / regulation of membrane potential / PDZ domain binding / positive regulation of protein localization to plasma membrane / synaptic membrane / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cerebral cortex development / cell-cell adhesion / cytoplasmic side of plasma membrane / kinase binding / synaptic vesicle membrane / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell junction / protein localization / cell-cell junction / regulation of cell shape
類似検索 - 分子機能
: / GoLoco motif / L27-1 / GoLoco motif / L27_1 / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Tetratricopeptide repeat ...: / GoLoco motif / L27-1 / GoLoco motif / L27_1 / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Tetratricopeptide repeat / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Tetratricopeptide repeat / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Tetratricopeptide repeat / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / SH3 Domains / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / PDZ domain / Tetratricopeptide repeat / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
G-protein signaling modulator 2 / Disks large homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Shang, Y. / Zhu, J. / Wen, W. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Guanylate kinase domains of the MAGUK family scaffold proteins as specific phospho-protein-binding modules
著者: Zhu, J. / Shang, Y. / Xia, C. / Wang, W. / Wen, W. / Zhang, M.
履歴
登録2011年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 1
B: phosphor-LGN peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5512
ポリマ－36,5512
非ポリマー00
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.566, 66.155, 55.155
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 1 / Synapse-associated protein 97 / SAP-97 / SAP97


分子量: 34296.691 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 578-911 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg1, Dlgh1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q62696
#2: タンパク質・ペプチド phosphor-LGN peptide


分子量: 2254.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: D3ZCE5*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.95 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.8
詳細: 0.2M Sodium nitrate, 20% w/v Polyethylene glycol 3350 , pH 6.8, EVAPORATION, temperature 289K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9817 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9817 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 9300 / Num. obs: 9281 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 42.42 Å2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→46.449 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.44 / FOM work R set: 0.811 / SU ML: 0.58 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2415 442 4.77 %
Rwork0.1868 --
obs0.1896 9268 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.723 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 136.49 Å2 / Biso mean: 55.0607 Å2 / Biso min: 10.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.2732 Å2-0 Å24.4113 Å2
2---3.7112 Å20 Å2
3----2.562 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→46.449 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2289 0 0 36 2325
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032341
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7653178
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.798862
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056351
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002419
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.6999-3.09050.32051430.23912921
3.0905-3.89350.27081510.19362922
3.8935-46.45540.1981480.1652983
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0293-1.45630.39084.1202-1.14963.36-0.09060.0128-1.12010.00750.24410.06550.65340.5634-0.14610.25990.1170.03840.535-0.09740.797613.1709-32.18913.9183
24.3522-4.9755-2.76519.06870.7153.58140.0674-0.2123-1.2962-0.33980.2248-0.61820.68571.4405-0.14770.38090.19290.06260.67-0.13550.910916.0555-34.719517.4102
39.6202-3.4483-5.78799.01971.10117.2737-0.8556-0.6259-2.19620.0949-0.0202-0.53731.16170.98630.81150.45720.1142-0.00760.47110.03010.680311.4986-35.298122.8301
45.29450.085-3.90061.6291-2.24248.54010.16120.3712-0.0772-0.350.0125-0.14050.05591.2115-0.16180.3631-0.02240.06120.5937-0.04470.528517.0808-25.682313.169
52.3112-0.63870.22825.2438-0.26923.76990.13530.1003-0.0970.4119-0.1980.5044-0.1099-0.46080.35520.33720.01310.14090.2612-0.00850.3023-8.8189-17.02915.9962
61.3405-0.3683-0.5185.7661-0.93571.97680.08720.0091-0.01720.2663-0.25530.267-0.283-0.15150.18290.3763-0.00050.05360.2954-0.02890.1948-7.5845-0.881616.0561
71.9498-0.21510.72492.76081.97417.91980.34430.43560.0339-0.2598-0.2162-0.0577-0.4742-0.061-0.00840.35390.08480.16160.25390.02740.36-3.0125-20.29762.3032
82.60380.00492.72741.83061.83889.29850.0287-0.06330.08760.4257-0.16110.08460.5594-0.1368-0.14890.3873-0.0160.11240.1371-0.01940.331-2.6908-24.956517.6444
97.1338-0.855-2.92064.71331.28417.9841-0.30671.2943-0.8002-0.6321-0.56170.63360.2522-0.75120.62280.57550.04820.02170.3365-0.22780.3402-6.9793-1.81577.3098
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 582:597)A582 - 597
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 598:621)A598 - 621
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 622:637)A622 - 637
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 638:717)A638 - 717
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 718:741)A718 - 741
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 742:827)A742 - 827
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 828:874)A828 - 874
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resseq 875:908)A875 - 908
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B'B-2 - 12

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る