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- PDB-2bp3: Crystal structure of Filamin A domain 17 and GPIb alpha cytoplasm... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bp3
タイトルCrystal structure of Filamin A domain 17 and GPIb alpha cytoplasmic domain complex
要素
  • FILAMIN A
  • PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CYTOSKELETON-COMPLEX / ACTIN BINDING PROTEIN / CYTOSKELETON / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / thrombin-activated receptor activity / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen ...regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / thrombin-activated receptor activity / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / actin crosslink formation / tubulin deacetylation / blood coagulation, intrinsic pathway / protein localization to bicellular tight junction / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / Defective F9 activation / Cell-extracellular matrix interactions / early endosome to late endosome transport / Platelet Adhesion to exposed collagen / Fc-gamma receptor I complex binding / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / apical dendrite / cell-cell junction organization / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / wound healing, spreading of cells / podosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / receptor clustering / positive regulation of axon regeneration / cortical cytoskeleton / SMAD binding / regulation of blood coagulation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / RHO GTPases activate PAKs / actin filament bundle / brush border / semaphorin-plexin signaling pathway / cilium assembly / blood vessel remodeling / mitotic spindle assembly / epithelial to mesenchymal transition / potassium channel regulator activity / axonal growth cone / heart morphogenesis / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / extracellular matrix / protein sequestering activity / regulation of cell migration / dendritic shaft / protein kinase C binding / protein localization to plasma membrane / actin filament / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / trans-Golgi network / mRNA transcription by RNA polymerase II / G protein-coupled receptor binding / establishment of protein localization / synapse organization / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / cell morphogenesis / negative regulation of protein catabolic process / cerebral cortex development / small GTPase binding / platelet activation / Z disc / kinase binding / platelet aggregation / positive regulation of protein import into nucleus / actin filament binding / blood coagulation / cell-cell junction / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / GTPase binding / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / perikaryon / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / postsynapse / cell adhesion / protein stabilization / cadherin binding / external side of plasma membrane / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Actinin-type actin-binding domain signature 1. ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Calponin homology (CH) domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Platelet glycoprotein Ib alpha chain / Filamin-A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.32 Å
データ登録者Pudas, R. / Ylanne, J.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2006
タイトル: The Structure of the Gpib-Filamin a Complex.
著者: Nakamura, F. / Pudas, R. / Heikkinen, O. / Permi, P. / Kilpelainen, I. / Munday, A.D. / Hartwig, J.H. / Stossel, T.P. / Ylanne, J.
履歴
登録2005年4月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FILAMIN A
B: FILAMIN A
S: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
T: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2626
ポリマ－25,0784
非ポリマー1842
水50428
1
A: FILAMIN A
T: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6313
ポリマ－12,5392
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: FILAMIN A
S: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6313
ポリマ－12,5392
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)41.900, 62.800, 122.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 FILAMIN A / ALPHA-FILAMIN / FILAMIN 1 / ENDOTHELIAL ACTIN-BINDING PROTEIN / ACTIN-BINDING PROTEIN 280 / ABP-280 ...ALPHA-FILAMIN / FILAMIN 1 / ENDOTHELIAL ACTIN-BINDING PROTEIN / ACTIN-BINDING PROTEIN 280 / ABP-280 / NONMUSCLE FILAMIN


分子量: 9976.017 Da / 分子数: 2 / 断片: ROD DOMAIN, RESIDUES 1863-1956 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX4T-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P21333
#2: タンパク質・ペプチド PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN / GLYCOPROTEIN B ALPHA / GLYCOPROTEIN IBALPHA / GP-IB ALPHA / GPIBA / GPIB-ALPHA / CD42B-ALPHA / CD42B


分子量: 2563.014 Da / 分子数: 2 / 断片: CYTOPLASMIC DOMAIN, RESIDUES 572-593 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P07359
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE THREE N-TERMINAL RESIDUES OF CHAINS A AND B ARE FROM THE EXPRESSION VECTOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.78 %
結晶化pH: 8.2
詳細: 1.75M AMMONIUM PHOSPHATE, PH 8.2, AFTER MICROSEEDING: 1.25M AMMONIUM SULFATE PH 8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月5日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SILICON (1 1 1) CHANNEL-CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.32→19.88 Å / Num. obs: 12876 / % possible obs: 86.9 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.31→2.45 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 3.13 / % possible all: 56.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1V05

1v05


解像度: 2.32→19.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 5.978 / SU ML: 0.147 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.263 / ESU R Free: 0.217 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. FLEXIBLE SIDE CHAINS OF SOME RESIDUES LOCATED IN THE LOOP REGIONS COULD NOT BE BUILD USING AVAILABLE DENSITY AND THESE RESIDUES WERE MODELED: ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. FLEXIBLE SIDE CHAINS OF SOME RESIDUES LOCATED IN THE LOOP REGIONS COULD NOT BE BUILD USING AVAILABLE DENSITY AND THESE RESIDUES WERE MODELED: A 1881 ASN, A 1882 LYS, A 1892 ASP, A 1916 GLN, B 1891 LYS, B 1892 ASP, B 1909 GLU, B 1916 GLN, B 1917 ASP
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 645 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.216 12211 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.78 Å20 Å20 Å2
2--4.3 Å20 Å2
3----1.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.32→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1553 0 12 28 1593
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221600
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4631.9742181
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7535204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.70123.55959
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.46215227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.175157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2248
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021223
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.2570
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.21037
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.270
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2510.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1980.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.65541056
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1761674
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0954609
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3466507
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.31→2.38 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 27 -
Rwork0.256 503 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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