[日本語] English
万見
- PDB-1m0z: Crystal Structure of the von Willebrand Factor Binding Domain of ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m0z
タイトルCrystal Structure of the von Willebrand Factor Binding Domain of Glycoprotein Ib alpha
要素Glycoprotein Ib alpha
キーワードBLOOD CLOTTING / leucine-rich repeat / hemostasis
機能・相同性
機能・相同性情報


thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / blood coagulation, intrinsic pathway / Defective F9 activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling ...thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / blood coagulation, intrinsic pathway / Defective F9 activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / regulation of blood coagulation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / release of sequestered calcium ion into cytosol / extracellular matrix / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / cell morphogenesis / platelet activation / blood coagulation / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / external side of plasma membrane / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat ...Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Platelet glycoprotein Ib alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Huizinga, E.G. / Tsuji, S. / Romijn, R.A.P. / Schiphorst, M.E. / de Groot, P.G. / Sixma, J.J. / Gros, P.
引用ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: Structures of glycoprotein Ibalpha and its complex with von Willebrand factor A1 domain.
著者: Huizinga, E.G. / Tsuji, S. / Romijn, R.A. / Schiphorst, M.E. / de Groot, P.G. / Sixma, J.J. / Gros, P.
履歴
登録2002年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein Ib alpha
B: Glycoprotein Ib alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7342
ポリマ－64,7342
非ポリマー00
水12,376687
1
A: Glycoprotein Ib alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3671
ポリマ－32,3671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycoprotein Ib alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3671
ポリマ－32,3671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.5, 54.5, 101.8
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.7, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Glycoprotein Ib alpha / Platelet glycoprotein Ib alpha chain


分子量: 32366.908 Da / 分子数: 2 / 断片: von Willebrand Factor binding domain / 変異: N21Q N159Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GP1BA / プラスミド: pCDNA3.1 / 発現宿主: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 組織 (発現宿主): kidney / 参照: UniProt: P07359
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 687 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.34 %
結晶化温度: 301 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: ammonium sulfate, lithium sulfate, CAPS, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 301K
結晶化
*PLUS
温度: 28 ℃ / pH: 7.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125 mMTris1drop
2100 mM1droppH7.8NaCl
34 mg/mlprotein1drop
41.8 Mammonium sulfate1reservoir
50.2 Mlithium sulfate1reservoir
6100 mMCAPS1reservoirpH8.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月2日 / 詳細: toroidal mirror
放射モノクロメーター: diamond (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→36.85 Å / Num. all: 53899 / Num. obs: 53895 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 10.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.337 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 2951 / % possible all: 80.8
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.9 Å / % possible obs: 80.8 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→36.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2161360.31 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 2766 5.1 %RANDOM
Rwork0.186 ---
all0.189 53895 --
obs0.189 53895 97 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.0856 Å2 / ksol: 0.357305 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.16 Å20 Å2-1.26 Å2
2--0.48 Å20 Å2
3----3.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→36.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4113 0 0 687 4800
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.162.5
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 420 5.5 %
Rwork0.23 7197 -
obs-7197 83.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Rfactor Rfree: 0.217 / Rfactor Rwork: 0.187
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る