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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 1w7v | ||||||
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| タイトル | ZnMg substituted aminopeptidase P from E. coli | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE / PROLINE-SPECIFIC PEPTIDASE / METALLOENZYME / PITA-BREAD FOLD / DINUCLEAR HYDROLASE | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Xaa-Pro aminopeptidase / metalloexopeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / proteolysis / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Graham, S.C. / Bond, C.S. / Freeman, H.C. / Guss, J.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005タイトル: Structural and Functional Implications of Metal Ion Selection in Aminopeptidase P, a Metalloprotease with a Dinuclear Metal Center. 著者: Graham, S.C. / Bond, C.S. / Freeman, H.C. / Guss, J.M. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 1w7v.cif.gz | 378.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb1w7v.ent.gz | 308.4 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 1w7v.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w7/1w7v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w7/1w7v | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
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| 詳細 | AMINOPEPTIDASE P IS A HOMOTETRAMER IN SOLUTION. HOWEVER,SINCE IN THIS ENTRY, EACH CHAIN OF THIS PROTEIN IS INCOMPLEX WITH A TRIPEPTIDE , THIS ENTRY IS CLASSIFIEDAS A HETEROOCTAMER. |
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要素
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFGH
| #1: タンパク質 | 分子量: 49792.062 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 327.419 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 詳細: THE PEPTIDE VAL-PRO-LEU (10 MM) WAS SOAKED INTO THE CRYSTALS. THE PEPTIDE WAS CLEAVED BY AMINOPEPTIDASE P, BUT ONE OF THE PRODUCTS (PRO-LEU) REMAINED VISIBLE IN THE ACTIVE SITE 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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-非ポリマー , 4種, 1108分子 






| #3: 化合物 | ChemComp-ZN / #4: 化合物 | ChemComp-MG / #5: 化合物 | ChemComp-CL / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
| 構成要素の詳細 | CATALYSES THE RELEASE OF ANY N-TERMINAL AMINO ACID, INCLUDING PROLINE, THAT IS LINKED WITH PROLINE, ...CATALYSES THE RELEASE OF ANY N-TERMINAL AMINO ACID, INCLUDING PROLINE, THAT IS LINKED WITH PROLINE, EVEN FROM A DIPEPTIDE OR TRIPEPTIDE |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.8 % |
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| 結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3 詳細: ROOM TEMPERATURE HANGING DROP WITH 16% PEG4K, 0.1 M TRIS (PH8.3), 0.2 M MGCL2. TRANSFERRED TO A DROP ABOVE CONDITIONS PLUS WITH 10 MM VAL-PRO-LEU PEPTIDE AND ALLOWED TO EQUILIBRATE OVERNIGHT., pH 8.30 |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.28171 |
| 検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月1日 / 詳細: MIRROR |
| 放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 1.28171 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 2→40 Å / Num. obs: 225729 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 32.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 13.9 |
| 反射 シェル | 解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 6 / % possible all: 96.3 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: PDB ENTRY 1WL9 WITH ALL HET ATOMS, WATERS AND MULTIPLE CONFORMERS REMOVED 解像度: 2→37.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 5.503 / SU ML: 0.077 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY WAS AVAILABLE TO ALLOW COMPLETE MODELLING OF THE RESIDUES A440, B439, B440, C439, C440, D439, D440. RESIDUES ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY WAS AVAILABLE TO ALLOW COMPLETE MODELLING OF THE RESIDUES A440, B439, B440, C439, C440, D439, D440. RESIDUES 185 AND 417 IN CHAINS B AND C SHOW CONCERTED MOVEMENT. ONLY ONE OF THE TWO ALTERNATE CONFORMERS OF RESIDUE 417 IN CHAINS B AND C ARE VISIBLE.
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| 溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 36.28 Å2
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| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→37.8 Å
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| 拘束条件 |
|
ムービー
コントローラー
万見について





X線回折
引用































PDBj


