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- PDB-1utc: Clathrin terminal domain complexed with TLPWDLWTT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1utc
タイトルClathrin terminal domain complexed with TLPWDLWTT
要素
  • AMPHIPHYSIN
  • CLATHRIN HEAVY CHAIN
キーワードENDOCYTOSIS / CLATHRIN / CYTOSKELETON
機能・相同性
機能・相同性情報


Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle ...Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Lysosome Vesicle Biogenesis / clathrin light chain binding / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / clathrin complex / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / clathrin coat of coated pit / clathrin coat assembly / clathrin coat disassembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin-coated endocytic vesicle / leading edge membrane / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / arrestin family protein binding / synaptic vesicle endocytosis / receptor-mediated endocytosis / intracellular protein transport / phospholipid binding / autophagy / spindle / synaptic vesicle membrane / endocytosis / disordered domain specific binding / synaptic vesicle / melanosome / mitotic cell cycle / actin cytoskeleton / Clathrin-mediated endocytosis / chemical synaptic transmission / protein domain specific binding / cell division / structural molecule activity / mitochondrion / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Amphiphysin, isoform 1 / Amphiphysin I, SH3 domain / Clathrin heavy-chain terminal domain / Amphiphysin / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / : / Region in Clathrin and VPS ...Amphiphysin, isoform 1 / Amphiphysin I, SH3 domain / Clathrin heavy-chain terminal domain / Amphiphysin / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / : / Region in Clathrin and VPS / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amphiphysin / Clathrin heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Miele, A.E. / Evans, P.R. / Owen, D.J.
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2004
タイトル: Two distinct interaction motifs in amphiphysin bind two independent sites on the clathrin terminal domain beta-propeller.
著者: Miele, A.E. / Watson, P.J. / Evans, P.R. / Traub, L.M. / Owen, D.J.
履歴
登録2003年12月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42019年10月16日Group: Data collection / Experimental preparation / Other / カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLATHRIN HEAVY CHAIN
B: CLATHRIN HEAVY CHAIN
P: AMPHIPHYSIN
Q: AMPHIPHYSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0574
ポリマ－83,0574
非ポリマー00
水6,431357
1
A: CLATHRIN HEAVY CHAIN
P: AMPHIPHYSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5292
ポリマ－41,5292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CLATHRIN HEAVY CHAIN
Q: AMPHIPHYSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5292
ポリマ－41,5292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.301, 61.301, 420.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999979, -0.005338, 0.00362), (0.004533, -0.18231, 0.983231), (-0.004588, 0.983227, 0.18233)
ベクター: 51.642, 43.003, -36.089)
詳細CLATHRIN HEAVY CHAIN IS A MONOMER BIOLOGICALLY BUTIS CLASSIFIED AS A DIMER IN THIS ENTRY SINCE EVERYMOLECULE OF CLATHRIN (CHAINS A AND B) ARE BOUND TOA PEPTIDE.

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要素

#1: 抗体 CLATHRIN HEAVY CHAIN


分子量: 40396.340 Da / 分子数: 2 / 断片: TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-363 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / プラスミド: PGEX4T2 / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) / 参照: UniProt: P49951
#2: タンパク質・ペプチド AMPHIPHYSIN


分子量: 1132.264 Da / 分子数: 2 / 断片: W-BOX, RESIDUES 379-387 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PEPTIDE FROM AMPHIPHYSIN 1 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P49418
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CLATHRIN IS THE MAJOR PROTEIN OF THE POLYHEDRAL COAT OF COATED PITS & VESICLES. TWO DIFFERENT ...CLATHRIN IS THE MAJOR PROTEIN OF THE POLYHEDRAL COAT OF COATED PITS & VESICLES. TWO DIFFERENT ADAPTOR PROTEIN COMPLEXES LINK THE CLATHRIN LATTICE EITHER TO THE PLASMA MEMBRANE OR TO THE TRANS GOLGI NETWORK.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.28 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: VAPOUR DIFFUSION OVER A RESERVOIR CONTAINING 20% PEG8000, 200 MM MGCL2, 4 MM DTT,100 MM CAPS PH 9, DRIED UP DROP
結晶化
*PLUS
pH: 9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 %(w/v)PEG80001reservoir
2200 mM1reservoirMgCl2
34 mMdithiothreitol1reservoir
4100 mMCAPS1reservoirpH9.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→24.92 Å / Num. obs: 37228 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.84 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 9.3131
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 4.33 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.02 / % possible all: 97.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 29.9 Å / Num. obs: 37078 / 冗長度: 5.8 % / Num. measured all: 495661 / Rmerge(I) obs: 0.076
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.2 % / Rmerge(I) obs: 0.329 / Mean I/σ(I) obs: 5.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.9999精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1C9I

1c9i


解像度: 2.3→105.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 7.03 / SU ML: 0.173 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.334 / ESU R Free: 0.245 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1856 5 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.197 35214 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.72 Å20 Å20 Å2
2--0.72 Å20 Å2
3----1.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→105.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5649 0 0 357 6006
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225773
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025262
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5671.9297834
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.882312281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1945715
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.88224.942257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.685151002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5871526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2887
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021101
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1840.2888
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.24940
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.23241
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2150.2277
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0390.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2010.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2240.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3121.54661
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.17211450
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.50625832
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.06532549
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9124.52002
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.303 115
Rwork0.23 2493
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 29.9 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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