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万見
- PDB-1b89: CLATHRIN HEAVY CHAIN PROXIMAL LEG SEGMENT (BOVINE) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b89
タイトルCLATHRIN HEAVY CHAIN PROXIMAL LEG SEGMENT (BOVINE)
要素PROTEIN (CLATHRIN HEAVY CHAIN)
キーワードCLATHRIN / TRISKELION / COATED VESICLES / ENDOCYTOSIS / SELF-ASSEMBLY / ALPHA-ALPHA SUPERHELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle ...Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Lysosome Vesicle Biogenesis / clathrin light chain binding / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / clathrin complex / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / clathrin coat of coated pit / clathrin coat assembly / clathrin coat disassembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin-coated endocytic vesicle / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / arrestin family protein binding / receptor-mediated endocytosis / intracellular protein transport / autophagy / spindle / disordered domain specific binding / melanosome / mitotic cell cycle / protein domain specific binding / cell division / structural molecule activity / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / : / Region in Clathrin and VPS / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / Clathrin heavy chain repeat homology ...Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / : / Region in Clathrin and VPS / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / Tetratricopeptide repeat domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ybe, J.A. / Brodsky, F.M. / Hofmann, K. / Lin, K. / Liu, S.-H. / Chen, L. / Earnest, T.N. / Fletterick, R.J. / Hwang, P.K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Clathrin self-assembly is mediated by a tandemly repeated superhelix.
著者: Ybe, J.A. / Brodsky, F.M. / Hofmann, K. / Lin, K. / Liu, S.H. / Chen, L. / Earnest, T.N. / Fletterick, R.J. / Hwang, P.K.
履歴
登録1999年5月27日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CLATHRIN HEAVY CHAIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6841
ポリマ－52,6841
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)145.200, 145.200, 166.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CLATHRIN HEAVY CHAIN)


分子量: 52683.629 Da / 分子数: 1 / 断片: PROXIMAL LEG / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE N-TERMINAL POLY-HIS TAG (MHHHHHH) WAS NOT SEEN IN THE ELECTRON DENSITY
由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / プラスミド: PET11B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21/DE3
キーワード: N-TERM POLY-HIS TAG (MHHHHHH) NOT SEEN IN THE ELECTRON DENSITY
参照: UniProt: P49951
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細SELENOMETHIONINE SUBSTITUTED AT MET RESIDUES
配列の詳細MODRES: SELENOMETHIONINE REPLACEMENT OF METHIONINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 8
詳細: 250 MM SODIUM FORMATE, 100 MM TRIS-HCL, PH 8, pH 8.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1250 mMsodium formate1reservoir
2100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9686,0.9794,0.9797,1.000
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年6月17日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.96861
20.97941
30.97971
411
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 26124 / % possible obs: 71.5 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 42.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.5→2.625 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.137 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 39.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 39.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high rms absF: 4552450.46 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 3943 10 %RANDOM
Rwork0.254 ---
obs0.254 39465 75.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 16.23 Å2 / ksol: 0.317 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 57.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.25 Å20 Å20 Å2
2--14.25 Å20 Å2
3----28.49 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.43 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2588 0 0 0 2588
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.435 390 10 %
Rwork0.399 3497 -
obs--44.8 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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