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万見
- PDB-1k4h: CRYSTAL STRUCTURE OF TRNA-GUANINE TRANSGLYCOSYLASE (TGT) COMPLEXE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k4h
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TRNA-GUANINE TRANSGLYCOSYLASE (TGT) COMPLEXED WITH 2,6-Diamino-8-propylsulfanylmethyl-3H-quinazoline-4-one
要素TRNA-GUANINE-TRANSGLYCOSYLASE
キーワードTRANSFERASE / TRNA-MODIFYING ENZYME / GLYCOSYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase / tRNA wobble guanine modification / tRNA-guanosine(34) queuine transglycosylase activity / : / tRNA queuosine(34) biosynthetic process / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Queuine tRNA-ribosyltransferase-like / : / tRNA-guanine transglycosylase / tRNA-guanine(15) transglycosylase-like / Queuine tRNA-ribosyltransferase-like / Queuine tRNA-ribosyltransferase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-APQ / Queuine tRNA-ribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Zymomonas mobilis (バクテリア)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Brenk, R. / Meyer, E.A. / Castellano, R.K. / Furler, M. / Stubbs, M.T. / Klebe, G. / Diederich, F.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2002
タイトル: De novo design, synthesis, and in vitro evaluation of inhibitors for prokaryotic tRNA-guanine transglycosylase: a dramatic sulfur effect on binding affinity.
著者: Meyer, E.A. / Brenk, R. / Castellano, R.K. / Furler, M. / Klebe, G. / Diederich, F.
履歴
登録2001年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年8月19日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _pdbx_struct_assembly_prop.biol_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_assembly_prop.biol_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRNA-GUANINE-TRANSGLYCOSYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2553
ポリマ－42,9261
非ポリマー3302
水7,314406
1
A: TRNA-GUANINE-TRANSGLYCOSYLASE
ヘテロ分子

A: TRNA-GUANINE-TRANSGLYCOSYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,5116
ポリマ－85,8512
非ポリマー6604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area4520 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area26610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.71, 64.99, 71.07
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.44, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 TRNA-GUANINE-TRANSGLYCOSYLASE / TGT / QUEUINE TRNA-RIBOSYLTRANSFERASE / GUANINE INSERTION ENZYME


分子量: 42925.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zymomonas mobilis (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P28720, tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-APQ / 2,6-DIAMINO-8-PROPYLSULFANYLMETHYL-3H-QUINAZOLINE-4-ONE / 2,6-ジアミノ-8-[(プロピルチオ)メチル]キナゾリン-4(3H)-オン


分子量: 264.347 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H16N4OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.25 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 8.5 / pH: 8.5 / 詳細: TRIS, PEG 8000, DMSO, pH 8.50, temperature 290K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Romier, C., (1996) Proteins: Struct.,Funct., Genet., 24, 516.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMTris-HCl1reservoir
213 %PEG80001reservoir
31 mMdithiothreitol1reservoir
40.2 %agarose1reservoir
510 mMHEPES1droppH7.5
62 M1dropNaCl
71 mMdithiothreitol1drop
812 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年3月5日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→100 Å / Num. obs: 38143 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.22 % / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 16.26
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.96 / Rsym value: 0.247 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 351534

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1PUD

1pud


解像度: 1.8→40.8 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 3814 10 %RANDOM
Rwork0.196 ---
all-38143 --
obs-37887 99.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2902 0 19 406 3327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.278
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.83 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 188 11.6 %
Rwork0.318 --
obs-1622 -
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 38143 / Rfactor obs: 0.196 / Rfactor Rfree: 0.229 / Rfactor Rwork: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.35 / Rfactor Rwork: 0.318 / Rfactor obs: 0.318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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