[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4rnv: G303 Circular Permutation of Old Yellow Enzyme with the Inhibitor... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4rnv | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | G303 Circular Permutation of Old Yellow Enzyme with the Inhibitor p-Hydroxybenzaldehyde | ||||||
Components | NADPH dehydrogenase 1 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE/Inhibitor / CIRCULAR PERMUTATION / CATALYSIS / OLD YELLOW ENZYME / FLAVIN COFACTOR / OXIDOREDUCTASE-Inhibitor complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information NADPH dehydrogenase / : / NADPH dehydrogenase activity / FMN binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces pastorianus (lager yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.473 Å | ||||||
Authors | Horton, J.R. / Daugherty, A.B. / Cheng, X. / Lutz, S. | ||||||
Citation | Journal: ACS Catal / Year: 2015 Title: STRUCTURAL AND FUNCTIONAL CONSEQUENCES OF CIRCULAR PERMUTATION ON THE ACTIVE SITE OF OLD YELLOW ENZYME. Authors: Daugherty, A.B. / Horton, J.R. / Cheng, X. / Lutz, S. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4rnv.cif.gz | 620.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4rnv.ent.gz | 517.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4rnv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4rnv_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4rnv_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | 4rnv_validation.xml.gz | 55.5 KB | Display | |
Data in CIF | 4rnv_validation.cif.gz | 75 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rn/4rnv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rn/4rnv | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4rnuC 4rnwC 4rnxC 1oyaS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
4 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 44943.430 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 303-397, 2-302 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces pastorianus (lager yeast) Gene: OYE1 / Plasmid: pET-14b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q02899, NADPH dehydrogenase #2: Chemical | ChemComp-FMN / #3: Chemical | ChemComp-HBA / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.27 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 18% PEG 3350, 0.2 M MgCl2, 0.25% glucoside, 0.1 M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-BM / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jan 1, 2014 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.47→34.811 Å / Num. all: 57560 / Num. obs: 56814 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 37.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 10.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.47→2.58 Å / Redundancy: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.607 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 5641 / % possible all: 97.9 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1OYA Resolution: 2.473→34.811 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / Phase error: 28.8 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.473→34.811 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|