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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1tmm | ||||||
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タイトル | Crystal structure of ternary complex of E.coli HPPK(W89A) with MGAMPCPP and 6-Hydroxymethylpterin | ||||||
![]() | 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine pyrophosphokinase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / PYROPHOSPHOKINASE / PYROPHOSPHORYL TRANSFER / CATALYTIC MECHANISM / FOLATE / HPPK / PTERIN / 6-HYDROXYMETHYL-7 / 8-DIHYDROPTERIN / 6-HYDROXYMETHYLPTERIN / TERNARY COMPLEX / SUBSTRATE SPECIFICITY / PRODUCT RELEASE / ANTIMICROBIAL AGENT / DRUG DESIGN | ||||||
機能・相同性 | ![]() 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase / 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase activity / folic acid biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / kinase activity / magnesium ion binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Blaszczyk, J. / Li, Y. / Wu, Y. / Shi, G. / Ji, X. / Yan, H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Is the Critical Role of Loop 3 of Escherichia coli 6-Hydroxymethyl-7,8-dihydropterin Pyrophosphokinase in Catalysis Due to Loop-3 Residues Arginine-84 and Tryptophan-89? Site-Directed ...タイトル: Is the Critical Role of Loop 3 of Escherichia coli 6-Hydroxymethyl-7,8-dihydropterin Pyrophosphokinase in Catalysis Due to Loop-3 Residues Arginine-84 and Tryptophan-89? Site-Directed Mutagenesis, Biochemical, and Crystallographic Studies. 著者: Li, Y. / Blaszczyk, J. / Wu, Y. / Shi, G. / Ji, X. / Yan, H. #1: ![]() タイトル: Crystal Structure of 6-Hydroxymethyl-7,8-Dihydropterin Pyrophosphokinase, a Potential Target for the Development of Novel Antimicrobial Agents 著者: Xiao, B. / Shi, G. / Chen, X. / Yan, H. / Ji, X. #2: ![]() タイトル: Catalytic Center Assembly of Hppk as Revealed by the Crystal Structure of a Ternary Complex at 1.25 A Resolution 著者: Blaszczyk, J. / Shi, G. / Yan, H. / Ji, X. #3: ![]() タイトル: Bisubstrate Analogue Inhibitors of 6-Hydroxymethyl-7,8-Dihydropterin Pyrophosphokinase: Synthesis and Biochemical and Crystallographic Studies 著者: Shi, G. / Blaszczyk, J. / Ji, X. / Yan, H. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 182.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 140.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 25 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 36.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 17851.402 Da / 分子数: 2 / 変異: W89A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P26281, 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase |
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-非ポリマー , 7種, 670分子 












#2: 化合物 | ChemComp-MG / #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-ACT / #5: 化合物 | #6: 化合物 | #7: 化合物 | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 24.5 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / pH: 4.6 詳細: PEG4000, MAGNESIUM CHLORIDE, ACETATE, GLYCEROL, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292.0K, pH 4.60 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年10月2日 / 詳細: MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SILICON 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97793 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.25→30 Å / Num. obs: 85986 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.037 % / Biso Wilson estimate: 14.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 16.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.25→1.29 Å / 冗長度: 3.47 % / Rmerge(I) obs: 0.602 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.3 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB 1Q0N 解像度: 1.25→30 Å / Num. parameters: 26939 / Num. restraintsaints: 34724 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER 詳細: FULL MATRIX LEAST-SQUARES PROCEDURE, WITH BLOCK OF PARAMETERS SET FOR EACH CYCLE OF INISOTROPIC REFINEMENT
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原子変位パラメータ | Biso mean: 16.7 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.137 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Num. disordered residues: 14 / Occupancy sum hydrogen: 2430 / Occupancy sum non hydrogen: 3294.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.25→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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